Biología molecular

La Traducción
INTRODUCCIÓN
 IMPORTANCIA
Las funciones de las células siempre van a estar
implicadas con las funciones de las proteínas por lo que
la expresión de la información genética como proteínas
GARANTIZA que las enzimas aceleren las reacciones
del metabolismo, los transportadores posibilitan el
intercambio de sustancias,  anticuerpos ( defensa
del organismo, las hormonas proteicas ( regulación del
metabolismo), los receptores (el intercambio de
información entre las células), entre otras.
 IMPORTANCIA
El hueso, piel y músculo, están compuestos de células, y cada una
de esas células, contiene millones de proteínas.
De hecho, ¡las proteínas son las "piezas fundamentales"
moleculares, clave para todos los organismos en la Tierra!

Las instrucciones para hacer las proteínas están "escritas"

en el ADN de la célula en forma de genes.

Paso 1:  TRANSCRIPCIÓN

Paso 2: TRADUCCIÓN. En esta etapa el ARNm se "decodifica" para

construir una proteína (o un pedazo/subunidad de una proteína)
que contiene una serie de aminoácidos en específico.
 LA TRADUCCIÓN
El paso fundamental para que los seres vivos puedan
existir, vivir, pertenecer a una especie, reproducirse,
radica en que la información genética, encerrada en
los nucleótidos del DNA, se convierta en moléculas
activas capaces de:
a. Fabricar materia, producir y gastar energía,
b. Activar el metabolismo,
c. Conformarse en células, tejidos, órganos; estas
moléculas están constituidas por aminoácidos, y son
las PROTEÍNAS.

La TRADUCCIÓN es el proceso de síntesis de proteínas, a partir de los veinte aminoácidos

esenciales Y no esenciales, de la información aportada por el RNAm, que es, una copia de un
gen,esta conversión de información se conoce como “decodificación”, y se considera
extremadamente exacta y rápida.
 Funciones de las proteínas:

• Estructural:
• Inmunológica:
• Motora o contráctil:
• Enzimática:
• Homeostática:
• Hormonal: 
• Reserva :
• Transporte:
Estructural:
Motora o contráctil

Inmunológica:
El enlace que se forma entre 2
aminoácidos se llama enlace
peptídico, y ocurre entre el grupo
amino (-NH2) de uno de los
aminoácidos y el grupo carboxilo
(-COOH) del otro, perdiendo una
molécula de agua, y formando un
enlace (CO-NH).
El polipéptido se nombra desde el
extremo aminoterminal al
carboxiterminal, y se pueden
añadir más aminoácidos pero
RIBOSOMAS : ESTRUCTURA
Son orgánulos, están constituidos por dos
subunidades: PEQUEÑA y GRANDE.
Las dos están separadas en el citoplasma,
se unen sólo para la traducción.
La unión de ambas subunidades se realiza
en presencia de iones Mg, es un proceso
reversible.
Quimicamente: 10% de ARNr, 10% de
proteínas y, obviamente, un 80% de agua.
Posee tres lugares: E, P, A.
1. Sitio E: sitio de unión del ARNt
2. Sitio P: sitio de unión del peptidil ARNt
3. Sitio A: sitio de unión del aminoacil
ARNt
 El sitio P, o sitio peptidilo, llamado asi
porque el ARNt sostiene la cadena
polipeptidica en crecimiento que ocupa
el sitio P.

El sitio A se llama sitio aminoacil porque

el aminoacil ARNt que entrega el
siguiente aminoácido en la secuencia se
une en esta ubicación.

El sitio P ( P o peptidilo) , donde se localiza al peptidil-ARNt, donde

se observa la elongación de la cadena peptídica, mientras que en
el sitio A ( A o aminoacilo) es el lugar por el cual el aminoacil-
El sitio E (por exit: salida) es en donde ARNt, entra al complejo traduccional, para transferir este
los ARNt que han cedido sus aminoácido al peptidil-ARNt y generar el enlace peptídico.
aminoacidos a la cadena polipeptidica El centro catalítico donde se genera este enlace se localiza en la
en crecimiento salen del ribosoma. subunidad mayor.
TIPOS DE ARN
Y SU FUNCIÓN
 ARN mensajero
Consiste en una secuencia de
nucleótidos que corresponde a la
transcripción de un trozo de DNA
(gen). 
Su función es la de transportar la
información genética del núcleo a los
ribosomas en que son transcritos. La
diferencia fundamental con las
procariotas, es q no pasa por un
proceso de maduración y no se añade
caperuza ni cola ni se le quitan
intrones.
ARN DE TRANSFERENCIA
Los ARNt, son moléculas de ARN con
estructura cruciforme, encargados de leer el
código del ARNm en los ribosomas e ir
sintetizando la cadena de de proteína.
Los ARN-t tienen una estructura con varios
sitios funcionales:
• Extremo 3': lugar de unión al aminoácido
(contiene siempre la secuencia ACC).
• Lazo dihidrouracilo (DHU): lugar de unión a
la aminoacil ARN-t sintetasa o enzimas
encargadas de unir un aminoácido a su
correspondiente ARN-t.
• Lazo de T ψ C: lugar de enlace al ribosoma.
• Lazo del anticodón: lugar de
reconocimiento de los codones del
mensajero.
ARN ribosómico

ARN ribosómico, es un ARN estructural

que compone los ribosomas junto con
proteínas.

Tiene una función enzimática, facilita

las interacciones para que el ARNm se
acomode en el ribosoma y sea leído por
los ARNt, y facilita la interacción con
proteínas enzimáticas, que posibilitan la
formación de los enlaces peptídicos.
 TRADUCCIÓN
• Desde el punto de vista bioquímico, la traducción se caracteriza por la gran
variedad de proteínas formadas, su elevado costo energético (consume un
80-90% de la energía de síntesis) y la necesidad de una regulación muy
estrecha en respuesta a las necesidades celulares y al ritmo de degradación
proteica.
• Es el más complejo de los procesos de síntesis, en el que participa un mayor
número de macromoléculas diferentes.
• En una célula INTERVIENEN millares de estos participantes: unos 20.000
ribosomas, 100.000 moléculas de enzimas y factores proteicos, 200.000 de
ARNt, al menos 20 aminoácidos, ATP, enzimas aminoacil-sintetasas para
activar los aminoácidos, GTP, grupos reductores, iones (Mg+2 y K+), enzimas
auxiliares.
Para la traducción es necesario la existencia de un código, que permita
establecer la equivalencia entre la secuencia de bases del ARNm y la secuencia
de aminoácidos de las proteínas, llamado código genético.
Se codifica la información genetica en grupos de 3 nucleótidos, que conforma
un triplete, o codón, si tienes 4 bases nitrogenadas diferentes, se tienen 64
diferentes combinaciones posibles de 3 nucleótidos, 61 codifican aminoácidos
y 3 la terminación del proceso.
.
 Importancia de los aminoácidos esenciales:
Fenilalanina: se asocian a la sensación de bienestar, son reguladores de la
endorfina, reducción del exceso de apetito y la minoración del dolor.
Leucina: implicado en la síntesis proteica, Es un potente estimulador de la insulina,
necesario para la cicatrización de las heridas, Modula la liberación de encefalinas,
que son analgésicos naturales
Arginina: Es esencial para la actividad normal del sistema inmune, participa en la
liberación de la hormona del crecimiento e incrementa la liberación de insulina y
glucagón.
Valina: compite con la tirosina y el triptófano al cruzar la barrera hematoencefálica.
Cuanto más alto es el nivel de valina, más bajos son los niveles de los otros dos AA
en el cerebro.
Isoleucina: El déficit de este aminoácido esta implicado en algunos trastornos
mentales y físicos: depresión, alteraciones de la conducta, disminución de la masa
muscular, esencial para la formación de hemoglobina y tejido muscular, y estabiliza
y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía.
Lisina: Inhibe el desarrollo de los virus dentro del organismo y, como resultado, se
utiliza en el tratamiento de los Herpes, así como los virus asociados con el síndrome
de fatiga crónica
Metionina: Participa activamente en la descomposición de grasas y permite reducir
el colesterol en la sangre. Ayuda a prevenir trastornos del cabello, piel y uñas.
Treonina: Es necesaria para la formación de colágeno y ayuda en la producción de
anticuerpos
Triptófano: Está implicado en la síntesis de serotonina y melanina, participa
activamente en la mejora del estado de ánimo y ayuda a mejorar la calidad del
sueño.
Histidina: Útil en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la
hemoglobina. Es precursor de la histamina y por tanto se ha empleado para tratar la
alergia. 19
 Formado por Código
64 genético
cada uno, constituido por 3 bases
nitrogenadas, que codifican un
codones aminoácido específico.

Cuando varios codones significan el mismo aminoácido se dice

que son sinónimos.
La existencia de codones
Existe un codón de iniciación
sinónimos, es un mecanismo que
(AUG) y tres codones para la
permite atenuar la existencia de
terminación (UGA; UAG y UGG).
mutaciones.

Si en el ADN, el gen es discontinuo debido a la presencia de

los intrones, en el ARNm los codones se encuentran uno a
continuación del otro sin ninguna interrupción desde el codón
de iniciación hasta el de terminación.
Un anticodón es una secuencia de tres nucleótidos que está presente en una
molécula de ARN de transferencia (ARNt), cuya función es reconocer a otra
secuencia de tres nucleótidos que se encuentra presente en una molécula de
ARN mensajero (ARNm), llamado Codón

El  reconocimiento entre
codones y anticodones es
antiparalelo; uno se ubica
en dirección 5’->3’
mientras que el otro se
acopla en sentido 3’->5’.
 TRADUCCION:
CARACTERISTICAS
1. Se caracteriza por ser un proceso gradual y repetitivo
2. En Eucariotas la traducción es inmediata (post-transcripcional). 

En procariotas la traducción es simultánea a la transcripción.

3. Los aminoácidos son añadidos uno a uno, la síntesis es unidireccional, la lectura del ARNm es en

dirección 5'-3‘, ocurre siempre en dirección N-terminal a C-terminal,
4. El proceso está acoplado a la hidrólisis del GTP: la mayor parte de la energía requerida se obtiene
de la hidrólisis de este nucleótido.

Pep
tidil
Cata tran
liz sfer
Extr a l a a sa
amin emo ca
re acci 
oác rbox on :
ARN ido d il
tye el pe o del
del a l grupo ptidil-
min a
oáci mino
do
 Característica: Sentido de la síntesis proteica
El 1ER. aspecto básico, el sentido en el que se realiza la síntesis proteica, puede ser considerado
desde :
A. la secuencia nucleotídica del ARNm se lee en el sentido 5' a 3'
B. la secuencia aminoacídica del polipéptido (amino hacia el carboxilo)
Un ARNm puede dar lugar a la síntesis de un polipéptido o de varios.

La principal reacción de la traducción se conoce como Polimerización, es la adición

secuencial de aminoácidos , uno tras otro, mediante enlaces peptídicos.
RIBOSOMAS:
FUNCIÓN
La función específica de los
ribosomas en la síntesis de
proteínas, intervine en:
1) Facilitar la alineación y lectura
del mensaje del ARNm.

2) Promover la orientación
correcta de las moléculas de
ARNt, que transporta los
aminoácidos para que una
cadena de proteína se pueda
ensamblar.
El ribosoma se coloca en la cadena de ARNm y se mueve de izquierda a derecha, leyendo el
mensaje. Los aminoácidos son transportados por los ARNt que se instalan en la subunidad
grande del ribosoma y ahí se va formando la cadena de proteína.
Traducción
La activación de los aminoácidos, forma los complejos de transferencia, que inician la traducción, para sintetizar la cadena
polipeptídica.

La unión de cada aminoácido, a su ARN-t específico, por el extremo 3' del ARN-t, con la secuencia 3' ACC 5‘, es por la
intervención de la enzima, aminoacil-ARN-t sintetasa y el aporte energético del ATP.
En este proceso se distinguen tres fases diferentes:

1) Iniciación de la síntesis
2) Elongación de la cadena polipeptídica
3) la terminación de la síntesis
INICIACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
intervienen :

a. El ARN-t iniciador de la traducción (ARN-t-Formilmetionina

en Procariota, Metionina en Eucariotas)
b. Subunidades ribosomales (Sitio a, P, E)
c. ARN-m
d. Enzimas
e. Los factores de iniciación (difieren pro y eucariotas)
f. Una fuente de energía: uno de los nucleótidos trifosfato,
usados en el metabolismo celular, junto al ATP, CTP, TTP y UTP.
g. Iones de Magnesio
 Especificidad del punto de inicio
La traducción nunca comienza por el extremo 5’.
Solo un codón AUG, actúa como punto de inicio, por lo que, necesita ser reconocido, por el
ribosoma y el ARNt MET iniciador.
La iniciación termina cuando el complejo ribosomal esta completo y formada la unión
codón/anticodón.

En las bacterias, esta unión se realiza cerca del codón de inicio, en donde una secuencia
corta especifica del ARNm llamada secuencia Shine-Dalgarno, se une por
complementariedad, a una secuencia en el ARNr, de la subunidad menor.
Para las células Eucariotas, la secuencia especifica en el ARNm se llama secuencia Kozak.
Formación del metionil-tRNA iniciador
• Los codones AUG son reconocidos
por un ARNt- iniciador
• En Procariotas, todas las proteínas
recién sintetizadas comienzan con
N-formil-metionina
• En Eucariotas no hay participación
de la formilmetionina, solo se
requiere de amino-acilación para
incorporar metionina, al inicio de la
síntesis
 Iniciación de la traducción procariotas
Se pueden distinguir tres fases en el
proceso de iniciación:
Fase 1: Unión del ARN-m, a la subunidad
pequeña 30S, estimulada por la acción
del factor IF3.

Fase 2: El ARN-t-iniciador (ARN-t-Formil-

metionina) se une al factor IF2 y a GTP.

Fase 3: Unión de las DOS subunidades

ribosomales, mediante la hidrólisis del
GTP unido a IF2.
Una vez unidas ambas subunidades se
disocian los factores IF2 e IF3.
 ELONGACIÓN EN LAS PROCARIOTAS

La Elongación de la cadena polipeptídica tiene

lugar mediante la formación de enlaces
peptídicos entre los aminoácidos sucesivos.
La elongación es esencialmente igual en
Procariotas y Eucariotas
Intervienen en este proceso:
a. Peptidil-ARN-t, Aminoacil-ARN-t, translocasa
b. Ribosomas, ARN-m
c. Factores proteicos elongación( EF-Tu, EF-Ts y
EF-G )
d. Fuentes de energía:usados en el metabolismo
celular junto al ATP, CTP, TTP y UTP.
 ELONGACIÓN
1era subfase: 2da subfase: 3era subfase
Ubicación: Formación enlace Translocación
Entrega del peptídico
aminoacil - ARNt Transpeptidación
 Elongación procariotas: fase 1 : Ubicación
Se distinguen tres fases en la elongación:
El aminoacil-ARN-t entra en la sede A del
ribosoma, gracias a la intervención del
factor EF-Tu. (a)
EF-Tu, se une a GTP, activándose el
complejo (EF-Tu-GTP), que se une, al
aminoacil- ARN-t. (a)
Después de la hidrólisis de GTP a GDP, se
favorece la entrada del aminoacil-ARN-t,
en la sede A y el complejo EF-Tu-GDP se
libera. (a)
 ELONGACIÓN procariotas: fase 2 y 3: Transpeptidación y
ranslocación
Fase 2:
Liberación del ribosoma del complejo EF-Tu-GDP, por la
intervención del factor de elongación EF-Ts
Fase 3:
Transferencia de la cadena peptídica, del peptidil-ARN-t ,
que está en la Sede P, al aminoacil-ARN-t, nuevo que ha
entrado en la sede A, reacción catalizada por la enzima que
peptidil-transferasa. (b y c)
Después el ribosoma avanza un codón sobre el ARN-m 
en la dirección 5'→3' (se transloca), gracias a la
intervención del factor EF-G activado por la hidrólisis de
GTP. (d)
En esta fase se libera el ARN-t descargado que estaba en la
sede P y al moverse el ribosoma el péptidil-ARN-t recién
formado que estaba en la sede A, pasa a ocupar la sede P.
 Terminación PROCARIOTAS
Cuando los ribosomas se encuentran con los tripletes de
terminación o codones de fin: UAA, UAG y UGA, Intervienen:
Factor Reconoce los codones UAA y UAG
RF1
Factor Reconoce los codones UAA y UGA
RF2
Factor También colabora
RF3
El factor de liberación perturba la actividad de la peptidil transferasa
Cuando el peptidil-ARN-t, está en el sitio P del ribosoma, los factores
de terminación (RF1), en respuesta a la existencia de un codón de
terminación en el ARN-m, entran en la sede A.
Como consecuencia el polipéptido se libera de la sede P, se disocian
las dos subunidades del ribosoma y se libera el ARN-t que estaba en
la sede P, reacción QUE REALIZA hidrólisis de GTP.
 PRE-e- Iniciación
Eucariota
Los factores de iniciación se
nombran con la raíz eIF en las
células eucariotas:
Se dan en tres fases:
FASE1:Disociación del ribosoma.
FASE 2: Unión a la subunidad
menor del ribosoma: complejo
de preiniciación.
FASE 3: Unión de la subunidad
mayor: complejo de iniciación.
INICIACION Eucariota Iniciación dependiente de caperuza-
La iniciación, supone la interacción de varias proteínas, ligada
al extremo 5' de las moléculas de ARNm (la denominada
caperuza 5’),
Los factores proteínicos, se asocian a la subunidad ribosómica
pequeña.
La subunidad, acompañada de algunos de los factores
proteínicos, se mueve a lo largo de la cadena de ARNm, hacia
su extremo 3’, buscando el codón de 'comienzo' ,el AUG, en
que empieza a codificarse la proteína.
Luego el ribosoma, traduce la secuencia, entre los codones de
'comienzo' y 'parada' en una secuencia de aminoácidos, y se
sintetiza una proteína.
Traducción independiente de caperuza en las eucariotas, es el
IRES, el Sitio Interno de Entrada al Ribosoma.
Lo que distingue a la traducción independiente de caperuza es
que el ribosoma, no recorre el ARNm, desde el extremo 5'
hasta el codón de comienzo.
ELONGACION
EUCARIOTICA: UBICACIÓN-
TRANSPEPTIDACIONTRANSLO
CACION

eEF-1𝛂 es una proteína G análoga

a EF-Tu.
Reconoce cualquier ARNt menos el
iniciador.

eEF-1𝛃𝛄 es análogo a EF-T.

Su función es reciclar y regenerar el
eEF-1α.

eEF-2 es otra proteína G análoga a

EF-G que interviene en la
translocación del ribosoma.
TERMINACION EUCARIOTICAS
1. UNION DEL FACTOR DE LIBERACION
El factor eRF1 se una al ribosoma en el sito A,
frente al codón de terminación.
2. HIDROLISIS DEL PEPTIDIL ARNt
La unión de erf1 al ribosoma altera la actividad
peptidil -transferasa
Como consecuencia, se hidroliza el enlace éster del
peptidil-tRNA,liberando la cadena polipeptídica.
Además se hidroliza una molécula de GTP asociada
al factor eRF3, lo que pone supone el gasto
energético de la traducción.
3. DISOCIACION
El ARNt no cargado sale del ribosoma.
La forma eRF- GDP ya no se posee afinidad por el
ribosoma y también se libera.
 MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES DE LAS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS

Muchas cadenas polipeptídicas se modifican covalentemente,

mientras permanecen unidas al ribosoma o bien después de que se
haya completado su síntesis.

Como las modificaciones se producen después de comenzar la

traducción, se llaman modificaciones postraduccionales y pueden
incluir:
a. la eliminación de una parte de la secuencia traducida o
b. la adición covalente de uno o más grupos químicos requeridos
para la actividad de la proteína.
Modificaciones covalentes
 DEGRADACIÓN
PROTEICA
LISOSÓMICA CITOSÓLICA

Primer sistema de degradación. • Proceso selectivo, bajo estricto control.

Liberados inicialmente por gemación • Requiere mayor gasto de ATP.
desde el complejo de Golgi. • Interviene la proteína UBIQUITINA.
Acumulan más de 50 enzimas hidrolíticas
capaces de actuar en proteínas, lípidos, UBIQUITINA PROTEASAS
etc.
EJ: CATEPSINAS  enzimas lisosomales Es una Proteína pequeña de Son las Responsables de la
que hidrolizan proteínas. 76 aminoácidos, patrimonio proteólisis de proteínas
de Eucarióticas. marcadas con ubiquitina.
Globular – rígida – estable. Tales como calpainas 
Las proteínas ubiquitinadas proteasas que requieren calcio
quedan expuestas a ser para su actuación.
digeridas. El sistema más importante es
el proteosoma (Gran complejo
proteico que aparece en
células eucariotas).
 CORTE Y UNIÓN DE SEGMENTOS DE PROTEÍNAS
En Bacterias y en Eucariontes se ha observado
la eliminación de segmentos internos de los
polipéptidos durante el procesamiento.
Estos segmentos eliminados se
denominan secuencias proteicas
interpuestas (IVPS, del inglés Intervening
Protein Sequence).

Durante el procesamiento se produce un

enlace peptídico entre las secuencias que
flanquean la IVPS y su eliminación es
autocatalítica, se  realiza "in vitro".

Todas las regiones IVPS estudiadas muestran actividad

endonuclesas.
DIFERENCIAS EN LA TRADUCCION DE CELULAS
EUCARIOTAS Y PROCARIOTAS
 Diferencias en el proceso de traducción
Eucariotas Procariotas
Modificaciones postranscripcionales (eliminar
Sin modificaciones
intrones, adicionar colas poliadeniladas

Envoltura nuclear que separa el ADN del

Sin envoltura
citoplasma
ARNm deben señalizarse ARNm relacionado directamente con ribosoma

Ribosomas asociados a membrana imposibilita ARNm asociado a varios ribosomas, realiza varias
que ARNm se asocie a varios ribosomas. copias simultaneamente
AUG - Met AUG - Met /GUG - Val
Monocistrónicos Policistrónicos
Ribosomas de 33 péptidos Ribosomas de 25 péptidos
Velocidad: 2-4 amino/seg. Velocidad: 20 amino/seg.
Varios factores de colocación, iniciación, elongación
Un factor de iniciación para el ARN
y finalización
ANTIBIOTICOS PARA INHIBIR SINTESIS DE
PROTEINAS
Son muy variados y abundantes, la mayoría de ellos funciona interfiriendo con el ribosoma y/o algunos de los
ARNr.
Tetraciclinas
Son antibióticos de muy amplio espectros (frente a gram-positivos, gram negativos, rickettsias y clamidias) .
Actúan como bacteriostáticos, siempre y cuando las bacterias estén en crecimiento activo.
Aminoglúcosidos
Es un grupo amplio y variado de antibióticos, se unen a los polisomas.
Ahi provocan errores en la lectura del RNAm, al distorsionar la estructura del ribosoma.
Dentro de los aminoglucosidicos están: estreptomicina, kanamicin, amikacina, neomicina y gentamicina.
Cloranfenicol
Es un bacteriostático de amplio espectro. interfieren con el centro peptidiltransferasa de la subunidad grande del ribosoma.
Se absorbe bien por vía oral y penetra bien en todos los tejidos, incluyendo cerebro y liquido cefalorraquídeo, se puede usar
en meningitis por Haemophilus influenzae, fiebres tifoideas y anaerobios gramnegativos.
Lincomicina y clindamicina
Son utiles para tratar infecciones donde no pueda aplicarse penicilina y contra anaerobios como Bacteroides.
Se unen a la proteina L4 de la subunidad 50S, inhibiendo la formación del enlace peptídico.

Eritromicina y sus dos derivados: la Roxitromicina y la Claritromicina.) Bacteriostático: I.V.Respiratorias por Mycoplasma
pneumoniae,Legionella pneumophil,Corynebacterium dyphtheriae (difteria),Bordetella pertussis (tos ferina).
 CASO ENFERMEDA
CLÍNICO D DE
PARKINSON

La enfermedad de Parkinson es la segunda enfermedad neurodegenerativa más

común entre los trastornos relacionados con la edad.
Se caracteriza por la degeneración progresiva de neuronas dopaminérgicas en la
sustancia negra del mesencéfalo y otras regiones cerebrales, lo que afecta
gravemente a las capacidades motoras de los pacientes.
Se han identificado tres genes cuyas mutaciones son responsables de la
enfermedad, los cuales codifican tres proteínas diferentes: α-sinucleína, Parkin, y
UCH-L1 (Ubiquitina C-terminal Esterasa L1).