อะลานีน
กรดอะมิโน α ที่ใช้ในการสังเคราะห์โปรตีน
อะลานีน
อะลานีนในรูปแบบที่ไม่ใช่อิออน
สูตรโครงร่างของL -alanine (รูปแบบเป็นกลาง)
แบบจำลองลูกบอลและไม้ (รูปแบบสวิตเตอร์ไอออน)
แบบจำลองการเติมช่องว่าง (รูปแบบสวิตเตอร์ไอออน)
ชื่อ
ชื่อ IUPAC
อะลานีน[1]
ชื่อ IUPAC แบบเป็นระบบ
กรด 2-อะมิโนโพรพาโนอิก
ชื่ออื่น ๆ
กรดอะลานิก
กรดอะลานิก
กรด 2-อะมิโนโพรพิโอนิก
ตัวระบุ
  • ล: 56-41-7 ตรวจสอบย.
  • เลขลง: 302-72-7 ตรวจสอบย.
  • ดี: 338-69-2 ตรวจสอบย.
โมเดล 3 มิติ ( JSmol )
  • L: ภาพโต้ตอบ
  • D: ภาพโต้ตอบ
  • L Zwitterion : ภาพโต้ตอบ
  • D Zwitterion : ภาพโต้ตอบ
3ดีเมท
  • ล: B00011
1720248
เชบีไอ
  • ล: เชบี:16977 ตรวจสอบย.
  • D/L: CHEBI:16449
  • D: เชบี:15570
แชมบีแอล
  • ล: ChEMBL279597 ตรวจสอบย.
เคมสไปเดอร์
  • ล: 5735 ตรวจสอบย.
  • ลงวันที่: 582 ตรวจสอบย.
  • ด: 64234 ตรวจสอบย.
ธนาคารยา
  • ล: DB00160
บัตรข้อมูล ECHA100.000.249
หมายเลข EC
  • ล: 206-126-4
49628
  • ล: 720
ถังเบียร์
  • ล: C00041 ตรวจสอบย.
  • เลขทะเบียน: C01401
  • ง: C00133
รหัส CID ของ PubChem
  • ล: 5950
  • ล/ด: 602
  • ดี: 71080
ยูนิไอ
  • ล: OF5P57N2ZX ตรวจสอบย.
  • ลิ้งก์: 1FU7983T0U ตรวจสอบย.
  • ง: E3UDS4613U ตรวจสอบย.
  • ล: DTXSID20873899
  • นิ้วChI=1S/C3H7NO2/c1-2(4)3(5)6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6)/t2-/m0/s1
    รหัส: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N ตรวจสอบย.
  • D/L: คีย์: QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N
  • D: คีย์: QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N
คุณสมบัติ
ซี3 เอช7 โน2
มวลโมลาร์89.094  กรัม·โมล−1
รูปร่างผงสีขาว
ความหนาแน่น1.424 ก./ซม. 3
จุดหลอมเหลว258 °C (496 °F; 531 K) (ระเหิด)
167.2 กรัม/ลิตร (25 องศาเซลเซียส)
บันทึกP-0.68 [2]
ความเป็นกรด (p K a )
  • 2.34 (คาร์บอกซิล; H 2 O)
  • 9.87 (อะมิโน; H 2 O) [3]
−50.5 × 10 −6  ซม. 3 /โมล
หน้าข้อมูลเพิ่มเติม
อะลานีน (หน้าข้อมูล)
ยกเว้นที่ระบุไว้เป็นอย่างอื่น ข้อมูลจะแสดงไว้สำหรับวัสดุในสถานะมาตรฐาน (ที่ 25 °C [77 °F], 100 kPa)
สารประกอบเคมี

อะลานีน (สัญลักษณ์AlaหรือA ) [4]หรือα-alanine เป็น กรดอะมิโน α- ที่ใช้ในการสังเคราะห์โปรตีน ทางชีวภาพ อะลานีน ประกอบด้วยกลุ่มอะมีนและกลุ่มกรดคาร์บอกซิลิกซึ่งทั้งสองกลุ่มนี้ยึดติดกับอะตอมคาร์บอนกลางซึ่งมี หมู่ข้างเคียงของ กลุ่มเมทิลด้วยดังนั้นจึงจัดเป็น กรดอะมิโน α- อะลิฟาติกที่ ไม่มีขั้ว ภายใต้สภาวะทางชีววิทยา อะลานีนจะมีอยู่ใน รูปแบบ สวิตเตอร์ไอออนโดยมีกลุ่มอะมีนที่ถูกโปรตอน (เป็น−NH-3) และกลุ่มคาร์บอกซิลถูกดีโปรตอน (เป็น−CO−2) ไม่จำเป็นสำหรับมนุษย์เนื่องจากสามารถสังเคราะห์ได้ในกระบวนการเผาผลาญและไม่จำเป็นต้องอยู่ในอาหาร มันถูกเข้ารหัส โดย โคดอนทั้งหมดที่เริ่มต้นด้วยG C (GC U , GCC, GC Aและ GCG)

ไอโซเมอร์แอลของอะลานีน ( แบบถนัดซ้าย ) เป็นไอโซเมอร์ที่รวมอยู่ในโปรตีนอะลานีนแอลเป็นรองเพียงแอลลิวซีน เท่านั้น ในอัตราการเกิด ซึ่งคิดเป็น 7.8% ของโครงสร้างหลัก ใน โปรตีน 1,150 ตัวอย่าง[5]อะลานีนแบบถนัดขวาDพบในเปปไทด์ในผนังเซลล์แบคทีเรีย บางชนิด [6] : 131  (ในเปปไทโดไกลแคน ) และในยาปฏิชีวนะเปปไทด์ บางชนิด และพบในเนื้อเยื่อของสัตว์จำพวกกุ้งและหอย หลายชนิด ในรูปของออสโมไลต์ [ 7]

ประวัติศาสตร์และนิรุกติศาสตร์

อะลานีนถูกสังเคราะห์ครั้งแรกในปี พ.ศ. 2393 เมื่ออดอล์ฟ สเตรกเกอร์ผสมอะซีตัลดีไฮด์และแอมโมเนียเข้ากับไฮโดรเจนไซยาไนด์ [ 8] [9] [10]กรดอะมิโนถูกตั้งชื่อว่าอะลานินในภาษาเยอรมัน อ้างอิงจากอัลดีไฮด์โดยมี-an- เติมท้าย เพื่อให้ออกเสียงได้ง่าย[11]ส่วนท้ายภาษาเยอรมัน-inที่ใช้ในสารประกอบทางเคมีนั้นคล้ายคลึงกับ-ine ในภาษา อังกฤษ

โครงสร้าง

อะลานีนเป็น กรดอะมิโนอะลิ ฟาติกเนื่องจากหมู่ข้างที่เชื่อมต่อกับอะตอมคาร์บอนอัลฟา คือกลุ่ม เมทิล (-CH 3 ) อะลานีนเป็นกรดอะมิโนอัลฟาที่ง่ายที่สุดรองจากไกลซีน หมู่ข้างเมทิลของอะลานีนไม่มีปฏิกิริยาและแทบจะไม่เกี่ยวข้องโดยตรงกับการทำงานของโปรตีน[12]อะลานีนเป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นซึ่งหมายความว่าร่างกายมนุษย์สามารถผลิตได้และไม่จำเป็นต้องได้รับจากอาหาร อะลานีนพบได้ในอาหารหลากหลายชนิด แต่มีความเข้มข้นเป็นพิเศษในเนื้อสัตว์

แหล่งที่มา

การสังเคราะห์ทางชีวภาพ

อะลานีนสามารถสังเคราะห์ได้จากไพรูเวตและกรดอะมิโนโซ่กิ่งเช่นวาลีนลิวซีนและไอโซลิวซีน

อะลานีนผลิตขึ้นโดยการอะมิเนชันรีดิวซ์ของไพรูเวตซึ่งเป็นกระบวนการสองขั้นตอน ในขั้นตอนแรกα-ketoglutarateแอมโมเนียและ NADH จะถูกแปลงโดยกลูตาเมต ดีไฮโดรจีเนส เป็นกลูตาเมต NAD +และน้ำ ในขั้นตอนที่สอง กลุ่มอะมิโนของกลูตาเมตที่เพิ่งก่อตัวใหม่จะถูกถ่ายโอนไปยังไพรูเวตโดยเอนไซม์อะมิโนทรานสเฟอเรสสร้าง α-ketoglutarate ขึ้นใหม่ และแปลงไพรูเวตเป็นอะลานีน ผลลัพธ์สุทธิคือไพรูเวตและแอมโมเนียจะถูกแปลงเป็นอะลานีน โดยกินสารเทียบเท่ารีดิวซ์ หนึ่ง ชนิด[6] : 721 เนื่องจาก ปฏิกิริยา ทรานส์อะมิเนชันนั้นย้อนกลับได้ง่ายและไพรูเวตมีอยู่ในเซลล์ทั้งหมด จึงสามารถสร้างอะลานีนได้ง่าย และด้วยเหตุนี้จึงมีความเชื่อมโยงอย่างใกล้ชิดกับเส้นทางเมแทบอลิซึม เช่นไกลโคไลซิส ก ลูโค นีโอเจเนซิสและวงจรกรดซิตริก [ 13]

การสังเคราะห์ทางเคมี

L -Alanine ผลิตขึ้นในเชิงอุตสาหกรรมโดยการดีคาร์บอกซิเลชันของL -aspartateโดยการกระทำของaspartate 4-decarboxylaseเส้นทางการหมักสู่L - alanine มีความซับซ้อนโดยalanine racemes [14]

อะลานีน แบบราซีมิกสามารถเตรียมได้โดยการควบแน่นของอะซีตัลดีไฮด์กับแอมโมเนียมคลอไรด์ในสภาวะที่มีโซเดียมไซยาไนด์โดยปฏิกิริยาสเตร็คเกอร์ [ 15]

หรือโดยการสลายแอมโมโนไลซิสของกรด 2-โบรโมโพรพาโนอิก[16]

ความเสื่อมโทรม

อะลานีนจะถูกย่อยสลายโดยปฏิกิริยาออกซิเดชันดีอะมิเนชันซึ่งเป็นปฏิกิริยาย้อนกลับของปฏิกิริยารีดิวซ์อะมิเนชันที่อธิบายไว้ข้างต้น ซึ่งเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ตัวเดียวกัน ทิศทางของกระบวนการนี้ส่วนใหญ่ควบคุมโดยความเข้มข้นสัมพันธ์ของสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้อง[6] : 721 

สมมติฐานโลกอะลานีน

อะลานีนเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนอัลฟาแบบมาตรฐานยี่สิบ ชนิด ที่ใช้เป็นองค์ประกอบพื้นฐาน (โมโนเมอร์) สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนโดยไรโบโซม เชื่อกันว่าอะลานีนเป็นกรดอะมิโนชนิดแรกๆ ที่รวมอยู่ในมาตรฐานรหัสพันธุกรรม[17] [18] [19] [20] จากข้อเท็จจริงนี้ จึงมีการเสนอสมมติฐาน "โลกของอะลานีน" [21]สมมติฐานนี้อธิบายถึงทางเลือกของกรดอะมิโนในมาตรฐานรหัสพันธุกรรมจากมุมมองทางเคมี ในแบบจำลองนี้ การเลือกโมโนเมอร์ (เช่น กรดอะมิโน) สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนไรโบโซมค่อนข้างจำกัดอยู่แค่อนุพันธ์ของอะลานีนที่เหมาะสำหรับการสร้าง องค์ประกอบ โครงสร้างรองแบบอัลฟาเฮลิกซ์หรือเบตาชีต โครงสร้างรองที่โดดเด่นในสิ่งมีชีวิตตามที่เรารู้จักคืออัลฟาเฮลิกซ์และเบตาชีต และกรดอะมิโนแบบมาตรฐานส่วนใหญ่สามารถถือเป็นอนุพันธ์ทางเคมีของอะลานีนได้ ดังนั้นกรดอะมิโนที่เป็นมาตรฐานส่วนใหญ่ในโปรตีนจึงสามารถแลกเปลี่ยนกับอะลานีนได้โดยการกลายพันธุ์แบบจุดในขณะที่โครงสร้างรองยังคงไม่เปลี่ยนแปลง ความจริงที่ว่าอะลานีนเลียนแบบโครงสร้างรองที่ต้องการของกรดอะมิโนที่เข้ารหัสส่วนใหญ่นั้นถูกใช้ประโยชน์ในทางปฏิบัติใน การกลายพันธุ์ แบบสแกนอะลานีนนอกจากนี้ผลึกศาสตร์เอ็กซ์เรย์ แบบคลาสสิก มักใช้แบบจำลองโครงกระดูกโพลีอะลานีน[22]เพื่อกำหนดโครงสร้างสามมิติของโปรตีนโดยใช้การแทนที่โมเลกุล ซึ่งเป็น วิธี การจัดเฟสตามแบบจำลอง

หน้าที่ทางสรีรวิทยา

วงจรกลูโคส-อะลานีน

ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม อะลานีนมีบทบาทสำคัญในวงจรกลูโคส-อะลานีนระหว่างเนื้อเยื่อและตับ ในกล้ามเนื้อและเนื้อเยื่ออื่นๆ ที่ย่อยสลายกรดอะมิโนเพื่อใช้เป็นพลังงาน กลุ่มอะมิโนจะถูกรวบรวมในรูปแบบของกลูตาเมตโดย กระบวนการ ทรานส์ อะมิเนชัน จากนั้นกลูตาเมตสามารถถ่ายโอนกลุ่มอะมิโนไปยังไพรูเวตซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์ของไกลโคไลซิส ของกล้ามเนื้อ ผ่านการทำงานของอะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรสโดยสร้างอะลานีนและอัลฟา-คีโตกลูทาเรตอะลานีนเข้าสู่กระแสเลือดและส่งไปที่ตับ ปฏิกิริยาอะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรสเกิดขึ้นย้อนกลับในตับ ซึ่งไพรูเวตที่สร้างใหม่จะถูกใช้ในกระบวนการสร้างกลูโคสใหม่โดยสร้างกลูโคสซึ่งส่งกลับไปยังกล้ามเนื้อผ่านระบบไหลเวียนโลหิต กลูตาเมตในตับจะเข้าสู่ไมโตคอนเดรียและถูกย่อยสลายโดยกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสเป็นอัลฟา-คีโตกลูทาเรตและแอมโมเนียมซึ่งจะเข้าร่วมในวงจรยูเรียเพื่อสร้างยูเรียซึ่งจะถูกขับออกทางไต[23]

วงจรกลูโคส-อะลานีนทำให้ไพรูเวตและกลูตาเมตถูกกำจัดออกจากกล้ามเนื้อและขนส่งไปยังตับอย่างปลอดภัย เมื่ออยู่ที่นั่น ไพรูเวตจะถูกใช้เพื่อสร้างกลูโคสใหม่ หลังจากนั้น กลูโคสจะกลับสู่กล้ามเนื้อเพื่อเผาผลาญเป็นพลังงาน ซึ่งจะทำให้ภาระพลังงานของการสร้างกลูโคสใหม่ไปที่ตับแทนที่จะเป็นกล้ามเนื้อ และATP ที่มีอยู่ ในกล้ามเนื้อทั้งหมดจะถูกนำไปใช้ในการหดตัวของกล้ามเนื้อ[23]เป็นเส้นทางการย่อยสลาย และอาศัยการสลายโปรตีนในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ไม่ชัดเจนว่าเกิดขึ้นในสัตว์ที่ไม่ใช่สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหรือไม่และในระดับใด[24] [25]

การเปลี่ยนแปลงในวงจรอะลานีนที่เพิ่มระดับของเอนไซม์อะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรส (ALT) ในซีรั่มมีความเชื่อมโยงกับการเกิดโรคเบาหวานประเภท II [26]

คุณสมบัติทางเคมี

( S )-Alanine (ซ้าย) และ ( R )-alanine (ขวา) ในรูปแบบ zwitterionic ที่ pH เป็นกลาง

อะลานีนมีประโยชน์ในการทดลองเกี่ยวกับการสูญเสียหน้าที่ที่เกี่ยวข้องกับการฟอสโฟรีเลชันเทคนิคบางอย่างเกี่ยวข้องกับการสร้างคลังยีน ซึ่งแต่ละยีนมีการกลายพันธุ์แบบจุดในตำแหน่งที่แตกต่างกันในพื้นที่ที่สนใจ บางครั้งอาจกลายพันธุ์ทุกตำแหน่งในยีนทั้งหมดด้วย วิธีดังกล่าวเรียกว่า "การสแกนการกลายพันธุ์" วิธีที่ง่ายที่สุดและเป็นวิธีแรกที่ใช้กัน เรียกว่าการสแกนอะลานีนซึ่งตำแหน่งต่างๆ จะถูกกลายพันธุ์เป็นอะลานีนตามลำดับ[27]

ไฮโดรจิเนชันของอะลานีนจะให้อะมิโนแอลกอฮอล์ อะลานินอลซึ่งเป็นองค์ประกอบไครัลที่มีประโยชน์

อนุมูลอิสระ

การดี อะ มิเน ชันของโมเลกุลอะลานีนจะก่อให้เกิดอนุมูลอิสระ CH 3 C • HCO 2 −การดีอะมิเนชันสามารถเกิดขึ้นได้ในอะลานีนที่เป็นของแข็งหรือในน้ำโดยรังสีที่ทำให้เกิดการแตกตัวแบบโฮโมไลติกของพันธะคาร์บอน-ไนโตรเจน[28]

คุณสมบัติของอะลานีนนี้ใช้ในการวัดปริมาณรังสีในการฉายรังสีเมื่ออะลานีนปกติได้รับการฉายรังสี รังสีจะทำให้โมเลกุลอะลานีนบางชนิดกลายเป็นอนุมูลอิสระ และเนื่องจากอนุมูลอิสระเหล่านี้เสถียร จึงสามารถวัดปริมาณอนุมูลอิสระได้ในภายหลังโดยใช้การสั่นพ้องพาราแมกเนติกอิเล็กตรอนเพื่อหาปริมาณรังสีที่อะลานีนได้รับ[29]วิธีนี้ถือเป็นการวัดปริมาณความเสียหายจากรังสีที่เนื้อเยื่อที่มีชีวิตจะได้รับภายใต้การได้รับรังสีในปริมาณเดียวกัน ซึ่งเกี่ยวข้องกับชีววิทยา[29]แผนการรักษาด้วยรังสีสามารถส่งไปยังเม็ดอะลานีนในโหมดทดสอบ ซึ่งสามารถวัดได้เพื่อตรวจสอบว่าระบบการรักษาส่งปริมาณรังสีตามรูปแบบที่ต้องการอย่างถูกต้องหรือไม่[30]

อ้างอิง

  1. ^ สหภาพเคมีบริสุทธิ์และประยุกต์ระหว่างประเทศ (2014). การตั้งชื่อเคมีอินทรีย์: คำแนะนำและชื่อที่ต้องการของ IUPAC 2013.ราชสมาคมเคมี . หน้า 1392. doi :10.1039/9781849733069. ISBN 978-0-85404-182-4-
  2. ^ "MSDS ของ L-alanine". ChemSrc .
  3. ^ Haynes WM, ed. (2016). CRC Handbook of Chemistry and Physics (พิมพ์ครั้งที่ 97). CRC Press . หน้า 5–88 ISBN 978-1-4987-5428-6-
  4. ^ "การตั้งชื่อและสัญลักษณ์สำหรับกรดอะมิโนและเปปไทด์" IUPAC - IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. เก็บถาวรจากแหล่งเดิมเมื่อ 9 ตุลาคม 2008 . สืบค้นเมื่อ 5 มีนาคม 2018 .
  5. ^ Doolittle RF (1989). "Redundancies in Protein Sequences". ใน Fasman GD (ed.). Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation . นิวยอร์ก: Plenum . หน้า 599–623 ISBN 978-0-306-43131-9-
  6. ^ abc Mathews CK, Van Holde KE, Ahern KG (2000). Biochemistry (3rd ed.). ซานฟรานซิสโก, แคลิฟอร์เนีย: Benjamin/Cummings Publishing . ISBN 978-0-8053-3066-3.OCLC 42290721  .
  7. ^ Yoshikawa N, Sarower MG, Abe H (2016). "Alanine Racemase and D-Amino Acid Oxidase in Aquatic Animals". ใน Yoshimura T, Nishikawa T, Homma H (eds.). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application . Springer Japan . หน้า 269–282. ISBN 978-4-431-56077-7-
  8. ↑ สเตรกเกอร์ เอ (1850) "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper" [เกี่ยวกับการก่อตัวเทียมของกรดแลคติคและสารใหม่ที่คล้ายคลึงกับไกลซีน] Annalen der Chemie und Pharmacie (ภาษาเยอรมัน) 75 (1): 27–45. ดอย :10.1002/jlac.18500750103. Strecker ตั้งชื่ออะลานีนบนหน้า 30
  9. ↑ สเตรกเกอร์ เอ (1854) "Ueber einen neuen aus Aldehyd – Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper" [เกี่ยวกับสารใหม่ที่เกิดจากอะซีตัลดีไฮด์–แอมโมเนีย [กล่าวคือ 1-อะมิโนเอทานอล] และกรดไฮโดรไซยานิก] Annalen der Chemie und Pharmacie (ภาษาเยอรมัน) 91 (3): 349–351. ดอย :10.1002/jlac.18540910309.
  10. ^ "อะลานีน". AminoAcidsGuide.com . 10 มิถุนายน 2018 . สืบค้นเมื่อ14 เมษายน 2019 .
  11. ^ "Alanine". Oxford Dictionaries . เก็บถาวรจากแหล่งเดิมเมื่อ 24 ธันวาคม 2014 . สืบค้นเมื่อ2015-12-06 .
  12. ^ Patna BK, Kara TC, Ghosh SN, Dalai AK, บรรณาธิการ (2012). ตำราเรียนเรื่องเทคโนโลยีชีวภาพ. McGraw-Hill Education. ISBN 978-0-07-107007-2-
  13. ^ Melkonian, Erica A.; Asuka, Edinen; Schury, Mark P. (2023), "Physiology, Gluconeogenesis", StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID  31082163 , สืบค้นเมื่อ 2023-07-09
  14. ↑ ดราอุซ เค, เกรย์สัน ไอจี, คลีมันน์ เอ, คริมเมอร์ เอชพี, ลอยช์เทนแบร์เกอร์ ดับบลิว, เวคเบกเกอร์ ซี (2549) สารานุกรมเคมีอุตสาหกรรมของ Ullmann . ไวน์ไฮม์: Wiley-VCH. ดอย :10.1002/14356007.a02_057.pub2. ไอเอสบีเอ็น 978-3527306732-
  15. ^ Kendall EC, McKenzie BF (1929). "dl-Alanine". การสังเคราะห์สารอินทรีย์ . 9 : 4. doi :10.15227/orgsyn.009.0004; เล่มที่ 1, หน้า 21-
  16. ^ Tobie WC, Ayres GB (1941). "dl-Alanine". การสังเคราะห์สารอินทรีย์ doi :10.15227/orgsyn.009.0004; เล่มที่ 1, หน้า 21-
  17. ^ Trifonov EN (ธันวาคม 2000). "ความเห็นพ้องลำดับเวลาของกรดอะมิโนและวิวัฒนาการของรหัสสามตัว" Gene . 261 (1): 139–51. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID  11164045
  18. ^ Higgs PG, Pudritz RE (มิถุนายน 2009). "พื้นฐานทางเทอร์โมไดนามิกสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนพรีไบโอติกและลักษณะของรหัสพันธุกรรมแรก". Astrobiology . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 . Bibcode :2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. PMID  19566427. S2CID  9039622.
  19. ^ Kubyshkin V, Budisa N (พฤศจิกายน 2019). "แบบจำลองโลกของอะลานีนเพื่อการพัฒนาคลังกรดอะมิโนในกระบวนการสังเคราะห์โปรตีน" วารสารวิทยาศาสตร์โมเลกุลนานาชาติ . 20 (21): 5507. doi : 10.3390/ijms20215507 . PMC 6862034 . PMID  31694194 
  20. ^ Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (พฤศจิกายน 2019). "บริเวณที่มีความซับซ้อนต่ำในโปรตีนของโพรคาริโอตมีบทบาทการทำงานที่สำคัญและได้รับการอนุรักษ์ไว้สูง" Nucleic Acids Research . 47 (19): 9998–10009. doi :10.1093/nar/gkz730. PMC 6821194 . PMID  31504783. 
  21. ^ Kubyshkin V, Budisa N (ธันวาคม 2019). "คาดการณ์เซลล์ต่างดาวด้วยรหัสพันธุกรรมทางเลือก: ห่างไกลจากโลกอะลานีน!" Current Opinion in Biotechnology . 60 : 242–249. doi : 10.1016/j.copbio.2019.05.006 . PMID  31279217
  22. ^ Karmali AM, Blundell TL, Furnham N (กุมภาพันธ์ 2009). "กลยุทธ์การสร้างแบบจำลองสำหรับข้อมูลผลึกศาสตร์รังสีเอกซ์ความละเอียดต่ำ" Acta Crystallographica. ส่วน D, ผลึกศาสตร์ชีวภาพ . 65 (ส่วนที่ 2): 121–7. doi : 10.1107/S0907444908040006 . PMC 2631632 . PMID  19171966. 
  23. ^ ab Nelson DL, Cox MM (2005). หลักการชีวเคมี (ฉบับที่ 4). นิวยอร์ก: W. H. Freeman. หน้า 684–85 ISBN 0-7167-4339-6--
  24. ^ Fish Physiology: Nitrogen Excretion. Academic Press. 2001-09-07. หน้า 23. ISBN 978-0-08-049751-8-
  25. ^ Walsh PJ, Wright PA (31 สิงหาคม 1995). การเผาผลาญไนโตรเจนและการขับถ่าย CRC Press ISBN 978-0-8493-8411-0-
  26. ^ Sattar N, Scherbakova O, Ford I, O'Reilly DS, Stanley A, Forrest E และคณะ (พฤศจิกายน 2547). "ระดับอะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรสที่สูงขึ้นทำนายโรคเบาหวานชนิดที่ 2 ที่เพิ่งเกิดขึ้นใหม่โดยไม่ขึ้นกับปัจจัยเสี่ยงแบบคลาสสิก กลุ่มอาการเมตาบอลิก และโปรตีนซีรีแอคทีฟในการศึกษาการป้องกันหลอดเลือดหัวใจทางตะวันตกของสกอตแลนด์" Diabetes . 53 (11): 2855–60. doi : 10.2337/diabetes.53.11.2855 . PMID  15504965
  27. ^ Park SJ, Cochran JR (25 กันยายน 2552). วิศวกรรมโปรตีนและการออกแบบ. CRC Press. ISBN 978-1-4200-7659-2-
  28. ^ Zagórski ZP, Sehested K (1998). "Transients and Stable Radical from the Deamination of α-Alanine". J. Radioanal. Nucl. Chem. 232 (1–2): 139–41. doi :10.1007/BF02383729. S2CID  97855573. -
  29. ^ โดย Andreo P, Burns DT, Nahum AE, Seuntjens J, Attix FH (2017). "การวัดปริมาณรังสีอะลานีน" หลักพื้นฐานของการวัดปริมาณรังสีไอออไนซ์ (ฉบับที่ 2) Weinheim, เยอรมนี: Wiley-VCH . หน้า 547–556 ISBN 978-3-527-80823-6.OCLC 990023546  .
  30. ^ Biglin, Emma R.; Aitkenhead, Adam H.; Price, Gareth J.; Chadwick, Amy L.; Santina, Elham; Williams, Kaye J.; Kirkby, Karen J. (26 เมษายน 2022). "การตรวจสอบปริมาณรังสีก่อนทางคลินิกโดยใช้หุ่นจำลองหนูที่พิมพ์ด้วย 3 มิติที่เหมือนจริง" Scientific Reports . 12 (1): 6826. doi :10.1038/s41598-022-10895-5. ISSN  2045-2322. PMC 9042835 . PMID  35474242 
ดึงข้อมูลจาก "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=อะลานีน&oldid=1229075011"