สแนป25
ยีนเข้ารหัสโปรตีนในสายพันธุ์ Homo sapiens
สแนป25
โครงสร้างที่มีจำหน่าย
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
นามแฝงSNAP25 , CMS18, RIC-4, RIC4, SEC9, SNAP, SNAP-25, bA416N4.2, dJ1068F16.2, SUP, โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซม 25kDa, โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซม 25
รหัสภายนอกโอมิม : 600322; เอ็มจีไอ : 98331; โฮโมโลยีน : 13311; GeneCards : SNAP25; OMA :SNAP25 - ออโธล็อก
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ

6616

20614

วงดนตรี

ENSG00000132639

เอ็นเอสเอ็มเอสจี00000027273

ยูนิโปรต

P60880

P60879

เรฟเซค (mRNA)

NM_011428
NM_001291056
NM_001355254
NM_001355255

RefSeq (โปรตีน)

NP_001277985
NP_035558
NP_001342183
NP_001342184

ตำแหน่งที่ตั้ง (UCSC)บทที่ 20: 10.17 – 10.31 เมกะไบต์บทที่ 2: 136.56 – 136.62 เมกะไบต์
การค้นหาPubMed[3][4]
วิกิเดตา
ดู/แก้ไขมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

Synaptosomal-Associated Protein, 25kDa ( SNAP-25 ) คือโปรตีน Target Soluble NSF ( N -ethylmaleimide-sensitive factor) Attachment Protein Receptor ( t-SNARE ) ที่เข้ารหัสโดยยีนSNAP25 ที่ พบในโครโมโซม 20p12.2 ในมนุษย์[5] [6] SNAP-25 เป็นส่วนประกอบของ คอมเพล็กซ์ trans -SNARE ซึ่งเป็นตัวอธิบายความจำเพาะของการหลอมรวมเยื่อหุ้มเซลล์และดำเนินการหลอมรวมโดยตรงโดยสร้างคอมเพล็กซ์แน่นหนาที่นำถุงซินแนปส์และเยื่อหุ้มพลาสมามารวมกัน[7]

โครงสร้างและหน้าที่

เครื่องจักรโมเลกุลที่ขับเคลื่อนการขับออกนอกเซลล์ในการปลดปล่อยสารสื่อประสาท คอมเพล็กซ์ SNARE หลักถูกสร้างขึ้นโดยอัลฟาเฮลิกซ์สี่ตัวที่มีซิแนปโทเบรวิน ซินแทกซิน และ SNAP-25 ซิแนปโทแทกมินทำหน้าที่เป็นเซ็นเซอร์ Ca 2+และควบคุมการบีบอัด SNARE อย่างใกล้ชิด[8]

SNAP-25 ซึ่งเป็น โปรตีน Q-SNAREยึดติดอยู่กับ หน้า ไซโตซอลของเยื่อหุ้มเซลล์ผ่านโซ่ข้างของพาล์มิโทอิลที่ยึดติดแบบโควาเลนต์กับกรดอะมิโนซิสเทอีนในโดเมนตัวเชื่อมกลางของโมเลกุลซึ่งหมายความว่า SNAP-25 ไม่มีโดเมนทรานส์เมมเบรน[9]

SNAP-25 ได้รับการระบุว่ามีส่วนสนับสนุนα-helix สองตัว [10] ให้กับคอมเพล็กซ์ SNAREซึ่งเป็นคอมเพล็กซ์โดเมน α-helix สี่ตัว[11]คอมเพล็กซ์ SNARE มีส่วนร่วมในการหลอมรวมของเวสิเคิลซึ่งเกี่ยวข้องกับการเชื่อมต่อ การเตรียม และการรวมตัวของเวสิเคิลกับเยื่อหุ้มเซลล์เพื่อเริ่มต้นเหตุการณ์การขับออก จากเซลล์ Synaptobrevinซึ่งเป็นโปรตีนที่เป็นส่วนหนึ่งของ กลุ่ม โปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์ที่เกี่ยวข้องกับเวสิเคิล (VAMP) และซินแท็กซิน-1ยังช่วยสร้างคอมเพล็กซ์ SNARE โดยแต่ละตัวมีส่วนสนับสนุน α-helix เดี่ยว SNAP-25 ประกอบกับซิแนปโตเบรวินและซินแท็กซิน-1 และการจับแบบเลือกของโปรตีนเหล่านี้ทำให้เวสิเคิลเชื่อมต่อและหลอมรวมเกิดขึ้นที่บริเวณที่ทำงานบนเยื่อหุ้มเซลล์พลาสมา[12]พลังงานที่จำเป็นในการหลอมรวมเกิดขึ้น เกิดจากการประกอบโปรตีน SNARE ร่วมกับโปรตีนที่คล้าย Sec1/Munc18 (SM) เพิ่มเติม[13]

ในการสร้างคอมเพล็กซ์ SNARE นั้น ซิแนปโทเบรวิน ซินแทกซิน-1 และ SNAP-25 จะรวมตัวกันและเริ่มพันกันเพื่อสร้างโครงสร้างควอเทอร์นารีแบบขดเป็นวง α-helix ของทั้งซิแนปโทเบรวินและซินแทกซิน-1 จะจับกับ SNAP-25 ซิแนปโทเบรวินจะจับกับ α-helix ใกล้ปลาย Cของ SNAP-25 ในขณะที่ซินแทกซิน-1 จะจับกับ α-helix ใกล้ปลายN [9]การแยกตัวของคอมเพล็กซ์ SNARE เกิดจากโปรตีนฟิวชันที่ไวต่อ ATPase N -ethylmaleimide (NSF) [13]

SNAP-25 ยับยั้งช่องแคลเซียมที่ควบคุมแรงดันไฟฟ้าก่อน ไซแนปส์ประเภท P , QและL [14]และโต้ตอบกับโดเมน C2B ของไซแนปส์แบบอิสระจากCa 2+ [15]ในไซแนปส์กลูตาเมต SNAP-25 จะลดการตอบสนองต่อ Ca 2+ในขณะที่ปกติจะไม่ปรากฏในไซแนปส์กGABAergic [16]

SNAP-25 มี ไอโซฟอร์ม อยู่ 2 แบบ( รูปแบบการต่อกันของmRNA ) ได้แก่ SNAP-25a และ SNAP-25b ไอโซฟอร์มทั้งสองแตกต่างกันที่ กรด อะมิโน 9 ตัว ซึ่งรวมถึงตำแหน่งใหม่ของกรดอะมิโน 4 ตัวที่ถูกปาล์มิโตอิเลตซึ่งเกี่ยวข้องกับการเกาะตัวของเยื่อหุ้มเซลล์[17]ลักษณะสำคัญของรูปแบบทั้งสองนี้มีสรุปไว้ในตารางด้านล่าง

สแนป25เอSNAP25b
โครงสร้างα-helix ปลาย N

บริเวณลิงก์เกอร์คอยล์สุ่มที่มีซิสเตอีน 4 ตัวรวมกันอยู่บริเวณศูนย์กลาง

α-helix ปลาย C

α-helix ปลาย N

บริเวณลิงก์เกอร์คอยล์สุ่มที่มีซิสเตอีน 4 ตัวรวมกันที่ปลาย C

α-helix ปลาย C

การแสดงออกไอโซฟอร์มหลักของ SNAP-25 ในตัวอ่อนและเนื้อเยื่อประสาทที่กำลังพัฒนา

การแสดงออกขั้นต่ำในเนื้อเยื่อของผู้ใหญ่ ยกเว้นในเนื้อเยื่อต่อมใต้สมองและต่อมหมวกไต

การแสดงออกขั้นต่ำในระหว่างการพัฒนา ไอโซฟอร์มหลักในเนื้อเยื่อประสาทของผู้ใหญ่[18]
การแปลภาษากระจายพบเฉพาะที่บริเวณปลายแขนและหลอดเลือดขอด[18]

SNAP-25 ไม่เพียงแต่มีบทบาทใน กระบวนการ สร้างไซแนปส์และการปลดปล่อยสารสื่อประสาทออกจากเซลล์เท่านั้น แต่ยังส่งผลต่อการสร้างรูปร่างและความหนาแน่นของกระดูกสันหลัง การขนส่งตัวรับหลังไซแนปส์ และความยืดหยุ่นของเซลล์ประสาทอีกด้วย กระบวนการอื่นๆ ที่ไม่ใช่เซลล์ประสาท เช่น การเผาผลาญอาหาร อาจได้รับผลกระทบจากการแสดงออกของโปรตีน SNAP-25 ด้วยเช่นกัน[19] [20]

ความสำคัญทางคลินิก

โรคสมองเสื่อมและโรคลมบ้าหมู (DEE)

บุคคลที่มีความผิดปกติทางระบบประสาทแบบเฮเทอโรไซกัสเดอโนโวมิสเซนส์หรือการสูญเสียการทำงานใน SNAP-25 มักมีอาการพัฒนาการและโรคลมบ้าหมูในระยะเริ่มต้น อาการหลักๆ ได้แก่ ความบกพร่องทางสติปัญญาตั้งแต่ระดับเล็กน้อยไปจนถึงรุนแรง และอาการชักในระยะเริ่มต้น ซึ่งส่วนใหญ่มักเกิดขึ้นก่อนอายุ 2 ขวบ อาการที่เกิดขึ้นซ้ำๆ ได้แก่ ความผิดปกติของการเคลื่อนไหว ความบกพร่องทางสายตาในสมอง และสมองฝ่อ[21]การศึกษาทางไฟฟ้าสรีรวิทยาระบุว่าการส่งสัญญาณประสาทโดยธรรมชาติที่ผิดปกติเป็นสาเหตุ และแนะนำว่าความผิดปกติทางระบบประสาทที่รวมกันเป็นกลุ่มโครงสร้างทำให้เกิดลักษณะทางซินแนปส์ที่คล้ายกัน[22]

โรคสมาธิสั้น (ADHD)

สอดคล้องกับการควบคุมการตอบสนองของ Ca 2+ แบบซินแนป ส์ การลบยีน SNAP-25 แบบเฮเทอโรไซกัสในหนูส่งผลให้เกิดลักษณะแสดงออกที่ไวเกินคล้ายกับโรคสมาธิสั้น (ADHD)ในหนูเฮเทอโรไซกัส พบว่าอาการไฮเปอร์แอคทีฟลดลงเมื่อใช้เดกซ์โทรแอมเฟตามีน (หรือเดกซ์เอดรีน) ซึ่งเป็นส่วนประกอบออกฤทธิ์ในยาAdderall สำหรับโรค สมาธิสั้น การลบยีน SNAP-25 แบบโฮโมไซกัสอาจถึงแก่ชีวิต การศึกษาเพิ่มเติมระบุว่าการรวม ยีนทราน ส์ SNAP-25 กลับเข้าไปในหนูเฮเทอโรไซกัสที่มีการกลายพันธุ์ SNAP-25 สามารถช่วยให้ระดับกิจกรรมปกติกลับมาได้เช่นเดียวกับหนูประเภทป่า ซึ่งแสดงให้เห็นว่าระดับโปรตีนของ SNAP-25 ที่ต่ำอาจเป็นสาเหตุของพฤติกรรมไฮเปอร์คิเนติก[23]การศึกษาในเวลาต่อมาแนะนำว่าการกลายพันธุ์ของยีน SNAP-25 อย่างน้อยบางส่วนในมนุษย์อาจทำให้เกิดความเสี่ยงต่อโรคสมาธิสั้น[24] [25]การระบุความหลากหลายในบริเวณ 3' ที่ไม่ได้แปลรหัสของยีน SNAP-25 ถูกสร้างขึ้นในการศึกษาการเชื่อมโยงกับครอบครัวที่ได้รับการวินิจฉัยล่วงหน้าว่าเป็นโรคสมาธิสั้น[26]

โรคจิตเภท

การศึกษาในสมองของผู้ป่วยโรคจิตเภทหลังการเสียชีวิตพบว่าระดับโปรตีนของ SNAP-25 ที่เปลี่ยนแปลงไปนั้นมีลักษณะเฉพาะในบริเวณของสมอง พบว่าการแสดงออกของโปรตีน SNAP-25 ที่ลดลงนั้นพบได้ในฮิปโปแคมปัสและบริเวณของกลีบหน้าผากที่เรียกว่าบริเวณบรอดแมน 10 ในขณะที่การแสดงออกของ SNAP-25 เพิ่มขึ้นทั้งในคอร์เทกซ์ซิงกูเลตและกลีบหน้าผากของบริเวณบรอดแมน 9 ระดับโปรตีน SNAP-25 ที่แตกต่างกันซึ่งพบในบริเวณต่างๆ ของสมองนั้นเชื่อกันว่ามีส่วนทำให้เกิดพฤติกรรมทางจิตวิทยาที่ขัดแย้งกัน (ซึมเศร้าหรือสมาธิสั้น) ซึ่งแสดงออกในผู้ป่วยโรคจิตเภทบางราย[27] [28] [29] [30]

แบบจำลองเมาส์เมาค้าง (Bdr) ซึ่งมีการกลายพันธุ์แบบจุดในโปรตีน SNAP-25b ทำให้เกิดลักษณะทางฟีโนไทป์ที่ซับซ้อนซึ่งเกี่ยวข้องกับพฤติกรรมต่างๆ เช่น จังหวะการทำงานของร่างกายที่ผิดปกติ[31]การเดินที่ไม่ประสานกัน และไม่สนใจสิ่งของ/ของเล่นใหม่ๆ[32]แบบจำลองเมาส์อีกแบบหนึ่งที่สร้างจากการรวมตัวของ Cre-LoxPแสดงให้เห็นว่าการน็อกเอาต์แบบมีเงื่อนไข (cKO) ของยีน SNAP-25 ในสมองส่วนหน้า แสดงให้เห็นการแสดงออกของยีน SNAP-25 ที่ไม่ทำงานอยู่ในนิวรอนกลูตาเมต อย่างไรก็ตาม พบระดับกลูตาเมตที่สำคัญในคอร์เทกซ์ของเมาส์ cKO เหล่านี้[33]นอกจากนี้ เมาส์เหล่านี้ยังแสดงทักษะทางสังคมที่บกพร่อง การเรียนรู้และความจำที่บกพร่อง กิจกรรมการเคลื่อนไหวที่เพิ่มขึ้น การตอบสนองต่อการตกใจที่ลดลง การดูแลตนเองที่บกพร่อง ความสามารถในการดูแลลูก และทักษะการสร้างรังที่บกพร่อง ยาต้านโรคจิต เช่น Clozapine และ Riluzole ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าสามารถลดการแสดงออกของอาการจิตเภทในหนู SNAP-25 cKO ได้อย่างมีนัยสำคัญ[33]

โรคอัลไซเมอร์

พบว่าผู้ป่วยโรคอัลไซเมอร์มีระดับโปรตีนก่อนไซแนปส์ลดลงและการทำงานของไซแนปส์ในเซลล์ประสาทลดลง SNAP-25 สามารถใช้เป็นไบโอมาร์กเกอร์ในน้ำไขสันหลัง (CSF) ของผู้ป่วยที่แสดงอาการโรคอัลไซเมอร์ในรูปแบบต่างๆ (อัลไซเมอร์แบบเริ่มต้นและอัลไซเมอร์แบบเปิดเผย) พบระดับโปรตีน SNAP-25 ที่เพิ่มขึ้นในผู้ป่วยโรคอัลไซเมอร์เมื่อเปรียบเทียบกับผู้ป่วยในกลุ่มควบคุม นอกจากนี้ ยังพบโปรตีน SNAP-25 ที่ถูกตัดทอนในน้ำไขสันหลังของผู้ป่วยบางรายที่เป็นโรคนี้[34]ผู้ป่วยโรคอัลไซเมอร์มีระดับ SNAP-25 ต่ำในบริเวณสมองที่แตกต่างกัน 5 แห่ง[35]

โรคไบโพลาร์

พบว่าโพลีมอร์ฟิซึม ของนิวคลีโอไทด์ตัวเดียว ใน โปรโมเตอร์ยีน SNAP-25 มีอิทธิพลต่อระดับการแสดงออกของไอโซฟอร์ม SNAP-25b ในคอร์เทกซ์ส่วนหน้าของสมอง ระดับ SNAP-25b ที่เพิ่มขึ้นแสดงให้เห็นว่าทำให้การส่งสัญญาณและการเจริญเติบโตของซินแนปส์ลดลง ซึ่งอาจนำไปสู่โรคไบโพลาร์แบบเริ่มต้นเร็ว (EOBD) ไอโซฟอร์มที่พบมากที่สุดของ SNAP-25 คือ SNAP-25a ในช่วงสัปดาห์แรกของการพัฒนาในหนู อย่างไรก็ตาม เมื่อเข้าสู่วัยผู้ใหญ่ จะมีการเปลี่ยนแปลงเกิดขึ้น และไอโซฟอร์ม SNAP-25b จะเพิ่มขึ้นในสมอง ซึ่งพบว่ามีความสัมพันธ์กับมนุษย์วัยรุ่นที่ได้รับการวินิจฉัยว่าเป็น EOBD มากขึ้นในช่วงวัยแรกรุ่น[36]มีการเสนอว่าโรคไบโพลาร์แบบเริ่มต้นเร็วมีความเกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดกับโรคจิตเภทมากกว่าโรคไบโพลาร์เอง พบว่าโพลีมอร์ฟิซึมของนิวคลีโอไทด์เดี่ยวของ SNAP-25 (rs6039769) ที่เกี่ยวข้องกับ EOBD จะเพิ่มความเสี่ยงของผู้ป่วยที่จะเป็นโรคจิตเภท[19]

โรคโบทูลิซึม

การศึกษาความสัมพันธ์ทั่วทั้งจีโนมชี้ให้เห็นว่าพหุสัณฐาน rs362584 ในยีนอาจเกี่ยวข้องกับอาการ ทางบุคลิกภาพแบบวิตก กังวล[37] สารพิษโบทูลินัม A, C และ Eทำลาย SNAP-25 [38]ทำให้เกิดภาวะอัมพาตในโรคโบทูลิซึมที่ พัฒนาทางคลินิก

โรคลมบ้าหมู

การลบไอโซฟอร์ม SNAP-25b ออกไปได้แสดงให้เห็นว่าทำให้เกิดความผิดปกติในการพัฒนาและอาการชักในหนู ระดับ SNAP-25a ที่สูงและโปรตีนซินแท็กซินดูเหมือนจะเชื่อมโยงกับอาการชักที่พบในโรคลมบ้าหมูในวัยทารก หนู ที่ขาด SNAP-25 มีลักษณะทางฟีโนไทป์ที่แตกต่างกันคล้ายกับอาการชักและอาการชักในผู้ป่วยโรคลมบ้าหมู รวมถึงความวิตกกังวล[39]

ความบกพร่องทางการเรียนรู้

ในแบบจำลองเมาส์กลายพันธุ์ที่มีการทำงานมากเกินไปของโคโลโบมาซึ่งระดับโปรตีน SNAP-25 ลดลงเหลือ 50% ของระดับปกติ การปล่อยโดพามีนและเซโรโทนินซึ่งเป็นสารสื่อประสาทที่ทำให้เกิดสภาวะโพลาไรซ์ลดลง เช่นเดียวกับการปล่อยกลูตาเมต การลดลงของระดับกลูตาเมตอาจนำไปสู่ความจำเสื่อมและความบกพร่องในการเรียนรู้ที่เพิ่มมากขึ้น[40]พบว่าโพลีมอร์ฟิซึมบางอย่างของ SNAP-25 (rs363043, rs353016, rs363039, rs363050) ส่งผลต่อพฤติกรรมทางปัญญา โดยเฉพาะค่าสัมประสิทธิ์สติปัญญา (IQ)) ของผู้ป่วยที่ไม่มีโรคทางระบบประสาทมาก่อน[41]

พัฒนาการของทารกแรกเกิด

การแสดงออกของโปรตีน SNAP-25 สามารถเปลี่ยนแปลงได้โดยระดับฮอร์โมนเพศในหนูแรกเกิด หนูตัวผู้ที่ได้รับยาต้านเอสโตรเจนมีระดับ SNAP-25 ลดลง 30% และหนูตัวเมียที่ได้รับเอสโตรเจนหรือเทสโทสเตอโรนมีระดับ SNAP-25 เพิ่มขึ้น 30% [42]ซึ่งแสดงให้เห็นว่าโปรตีนไซแนปโทโซม เช่น SNAP-25 อาจขึ้นอยู่กับระดับฮอร์โมนของทารกแรกเกิดในระหว่างการพัฒนาสมองของหนู การศึกษาเพิ่มเติมแสดงให้เห็นว่าระดับ SNAP-25 ในฮิปโปแคมปัสของสมองในหนูแรกเกิดจะเปลี่ยนแปลงไปหากแม่สัมผัสกับไวรัสไข้หวัดใหญ่ของมนุษย์ในระหว่างตั้งครรภ์[43]

ผลกระทบต่อสิ่งที่ไม่ใช่มนุษย์อื่น ๆ

การสูญเสียเป็นอันตรายถึงชีวิตสำหรับDrosophilaแต่สามารถทดแทนได้อย่างสมบูรณ์ด้วยการแสดงออกมากเกินไปของ SNAP-24 ที่เกี่ยวข้อง[10]

แผนที่เส้นทางแบบโต้ตอบ

คลิกที่ยีน โปรตีน และเมตาบอไลต์ด้านล่างเพื่อลิงก์ไปยังบทความที่เกี่ยวข้อง[§ 1]

  1. ^ แผนที่เส้นทางแบบโต้ตอบสามารถแก้ไขได้ที่ WikiPathways: "NicotineDopaminergic_WP1602"

การโต้ตอบ

SNAP-25 ได้รับการแสดงให้เห็นว่าสามารถโต้ตอบกับ:

อ้างอิง

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl ฉบับที่ 89: ENSG00000132639 – Ensemblพฤษภาคม 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl รุ่นที่ 89: ENSMUSG00000027273 – Ensemblพฤษภาคม 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ, ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติของสหรัฐอเมริกา
  4. ^ "การอ้างอิง PubMed ของเมาส์:". ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ, ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติของสหรัฐอเมริกา
  5. ^ Maglott DR , Feldblyum TV, Durkin AS, Nierman WC (พฤษภาคม 1996). "การทำแผนที่ไฮบริดรังสีของ SNAP, PCSK2 และ THBD (โครโมโซมของมนุษย์ 20p)". Mammalian Genome . 7 (5): 400–1. doi :10.1007/s003359900120. PMID  8661740. S2CID  34951074.
  6. ^ Najera K, Fagan BM, Thompson PM (พฤศจิกายน 2019). "SNAP-25 ในความผิดปกติทางจิตเวชที่สำคัญ: การทบทวน" Neuroscience . โปรตีน SNARE: การเดินทางอันยาวนานของวิทยาศาสตร์ในด้านสุขภาพและโรคของสมอง420 : 79–85. doi :10.1016/j.neuroscience.2019.02.008. PMID  30790667. S2CID  73486873
  7. ^ Rizo J, Südhof TC (สิงหาคม 2002). "Snares และ Munc18 ในการหลอมรวมของถุงซินแนปส์" Nature Reviews. Neuroscience . 3 (8): 641–53. doi :10.1038/nrn898. PMID  12154365. S2CID  13351502
  8. ^ Georgiev DD, Glazebrook JF (2007). "การประมวลผลข้อมูลใต้ประสาทด้วยคลื่นเดี่ยวและกระบวนการสุ่ม" ใน Lyshevski SE (ed.). Nano and Molecular Electronics Handbook (PDF) . Nano and Microengineering Series. CRC Press. หน้า 17–1–17–41. doi :10.1201/9781315221670. ISBN 978-0-8493-8528-5-
  9. ^ ab Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (พฤศจิกายน 1994). "SNAP-25, t-SNARE ซึ่งจับกับทั้งซินแทกซินและซิแนปโทเบรวินผ่านโดเมนที่อาจสร้างคอยล์แบบขด" วารสารชีวเคมี . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . ​​PMID  7961655.
  10. ^ abc Ungar D, Hughson FM (2003). "โครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีน SNARE". Annual Review of Cell and Developmental Biology . 19 (1). Annual Reviews : 493–517. doi :10.1146/annurev.cellbio.19.110701.155609. PMID  14570579.
  11. ^ Pevsner J, Hsu SC, Braun JE, Calakos N, Ting AE, Bennett MK, Scheller RH (สิงหาคม 1994). "ความจำเพาะและการควบคุมของคอมเพล็กซ์เชื่อมต่อถุงซินแนปส์" Neuron . 13 (2): 353–61. doi : 10.1016/0896-6273(94)90352-2 . PMID  8060616. S2CID  46713725
  12. ^ Calakos N, Bennett MK, Peterson KE, Scheller RH (กุมภาพันธ์ 1994). "ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีนมีส่วนสนับสนุนต่อความเฉพาะเจาะจงของการขนส่งภายในเซลล์ผ่านถุง" Science . 263 (5150): 1146–9. Bibcode :1994Sci...263.1146C. doi :10.1126/science.8108733. PMID  8108733.
  13. ^ ab Südhof TC, Rizo J (ธันวาคม 2011). "การขับสารออกจากไซแนปส์เวสิเคิล" Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 3 (12): a005637. doi :10.1101/cshperspect.a005637. PMC 3225952 . PMID  22026965 
  14. ^ Hodel A (ตุลาคม 1998). "SNAP-25". วารสารชีวเคมีและชีววิทยาเซลล์นานาชาติ . 30 (10): 1069–73. doi :10.1016/S1357-2725(98)00079-X. PMID  9785471
  15. ^ Chapman ER (กรกฎาคม 2002). "Synaptotagmin: a Ca(2+) sensor that triggers exocytosis?" (PDF) . Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 3 (7): 498–508. doi :10.1038/nrm855. PMID  12094216. S2CID  12384262. เก็บถาวรจากแหล่งดั้งเดิม(PDF)เมื่อวันที่ 29 สิงหาคม 2549
  16. ^ Verderio C, Pozzi D, Pravettoni E, Inverardi F, Schenk U, Coco S, et al. (กุมภาพันธ์ 2004). "การปรับ SNAP-25 ของพลวัตแคลเซียมเป็นพื้นฐานของความแตกต่างในการตอบสนองของ GABAergic และ glutamatergic ต่อการดีโพลาไรเซชัน" Neuron . 41 (4): 599–610. doi : 10.1016/S0896-6273(04)00077-7 . PMID  14980208. S2CID  16171280
  17. ^ Nagy G, Milosevic I, Fasshauer D, Müller EM, de Groot BL, Lang T และคณะ (ธันวาคม 2548) "การตัดต่อทางเลือกของ SNAP-25 ควบคุมการหลั่งผ่านการแทนที่แบบไม่อนุรักษ์ในโดเมน SNARE" ชีววิทยาโมเลกุลของเซลล์ . 16 (12): 5675–85 doi :10.1091/mbc.E05-07-0595 PMC 1289412 . PMID  16195346 
  18. ^ โดย Bark IC, Hahn KM, Ryabinin AE, Wilson MC (กุมภาพันธ์ 1995) "การแสดงออกที่แตกต่างกันของไอโซฟอร์มโปรตีน SNAP-25 ในระหว่างเหตุการณ์การหลอมรวมของถุงที่แยกออกจากกันของการพัฒนาของระบบประสาท" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 92 (5): 1510–4. Bibcode :1995PNAS...92.1510B. doi : 10.1073/pnas.92.5.1510 . PMC 42549 . PMID  7878010 
  19. ^ โดย Houenou J, Boisgontier J, Henrion A, d'Albis MA, Dumaine A, Linke J และคณะ (ตุลาคม 2017). "SNAP25 At-Risk Variant for Bipolar Disorder and Schizophrenia". The Journal of Neuroscience . 37 (43): 10389–10397. doi :10.1523/JNEUROSCI.1040-17.2017. PMC 6596626 . PMID  28972123. 
  20. ^ Antonucci F, Corradini I, Fossati G, Tomasoni R, Menna E, Matteoli M (2016). "SNAP-25, a Known Presynaptic Protein with Emerging Postsynaptic Functions". Frontiers in Synaptic Neuroscience . 8 : 7. doi : 10.3389/fnsyn.2016.00007 . PMC 4805587. PMID  27047369 . 
  21. ^ Klöckner C, Sticht H, Zacher P, Popp B, Babcock HE, Bakker DP และคณะ (เมษายน 2021). "De novo variants in SNAP25 cause an early-onset developmental and epileptic encephalopathy". Genetics in Medicine . 23 (4): 653–660. doi : 10.1038/s41436-020-01020-w . PMID  33299146. S2CID  228087433.
  22. ^ Alten B, Zhou Q, Shin OH, Esquivies L, Lin PY, White KI และคณะ (มกราคม 2021) "บทบาทของการส่งสัญญาณประสาทโดยธรรมชาติที่ผิดปกติในโรคสมองที่เกี่ยวข้องกับ SNAP25" Neuron . 109 (1): 59–72.e5. doi :10.1016/j.neuron.2020.10.012. PMC 7790958 . PMID  33147442 
  23. ^ Steffensen SC, Henriksen SJ, Wilson MC (พฤศจิกายน 1999). "Transgenic rescue of SNAP-25 restores dopamine-modulated synaptic transmission in the coloboma mutant". Brain Research . 847 (2): 186–95. doi :10.1016/S0006-8993(99)02023-5. PMID  10575087. S2CID  41368865.
  24. ^ Brophy K, Hawi Z, Kirley A, Fitzgerald M, Gill M (2002). "Synaptosomal-associated protein 25 (SNAP-25) and attention deficit hyperactivity disorder (ADHD): evidence of linkage and association in the Irish population". Molecular Psychiatry . 7 (8): 913–7. doi : 10.1038/sj.mp.4001092 . hdl : 2262/36350 . PMID  12232787.
  25. ^ Mill J, Curran S, Kent L, Gould A, Huckett L, Richards S, et al. (เมษายน 2002). "การศึกษาความสัมพันธ์ของไมโครแซทเทลไลท์ SNAP-25 กับโรคสมาธิสั้น" American Journal of Medical Genetics . 114 (3): 269–71. doi :10.1002/ajmg.10253. PMID  11920846
  26. ^ Barr CL, Feng Y, Wigg K, Bloom S, Roberts W, Malone M, et al. (กรกฎาคม 2000). "การระบุรูปแบบ DNA ในยีน SNAP-25 และการศึกษาการเชื่อมโยงของพหุสัณฐานเหล่านี้และโรคสมาธิสั้น" Molecular Psychiatry . 5 (4): 405–9. doi : 10.1038/sj.mp.4000733 . PMID  10889551. S2CID  22779309.
  27. ^ Corradini I, Verderio C, Sala M, Wilson MC, Matteoli M (มกราคม 2009). "SNAP-25 ในความผิดปกติทางจิตและประสาท". Annals of the New York Academy of Sciences . 1152 (1): 93–9. Bibcode :2009NYASA1152...93C. doi :10.1111/j.1749-6632.2008.03995.x. PMC 2706123 . PMID  19161380. 
  28. ^ Gabriel SM, Haroutunian V, Powchik P, Honer WG, Davidson M, Davies P, Davis KL (มิถุนายน 1997). "ความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้นของโปรตีนก่อนไซแนปส์ในคอร์เทกซ์ cingulate ของบุคคลที่มีโรคจิตเภท" Archives of General Psychiatry . 54 (6): 559–66. doi :10.1001/archpsyc.1997.01830180077010. PMID  9193197
  29. ^ Thompson PM, Sower AC, Perrone-Bizzozero NI (กุมภาพันธ์ 1998). "ระดับที่เปลี่ยนแปลงของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซม SNAP-25 ในโรคจิตเภท" Biological Psychiatry . 43 (4): 239–43. doi :10.1016/S0006-3223(97)00204-7. PMID  9513732. S2CID  20347660
  30. ^ Thompson PM, Egbufoama S, Vawter MP (พฤษภาคม 2003). "การลด SNAP-25 ในฮิปโปแคมปัสของผู้ป่วยโรคจิตเภท" ความก้าวหน้าในเภสัชวิทยาประสาทและจิตเวชศาสตร์ชีวภาพ . 27 (3): 411–7. doi :10.1016/S0278-5846(03)00027-7. PMID  12691775. S2CID  1051797
  31. ^ Oliver PL, Sobczyk MV, Maywood ES, Edwards B, Lee S, Livieratos A, et al. (กุมภาพันธ์ 2012). "จังหวะการทำงานของร่างกายที่หยุดชะงักในหนูทดลองโรคจิตเภท" Current Biology . 22 (4): 314–9. doi :10.1016/j.cub.2011.12.051. PMC 3356578 . PMID  22264613 
  32. ^ Jeans AF, Oliver PL, Johnson R, Capogna M, Vikman J, Molnár Z, et al. (กุมภาพันธ์ 2007). "การกลายพันธุ์ที่โดดเด่นใน Snap25 ทำให้เกิดการขนส่งถุงน้ำบกพร่อง การปิดระบบรับความรู้สึกและการเคลื่อนไหว และอาการอะแท็กเซียในหนูที่เมาแล้วตาบอด" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 104 (7): 2431–6. Bibcode :2007PNAS..104.2431J. doi : 10.1073/pnas.0610222104 . PMC 1793901 . PMID  17283335. 
  33. ^ ab Yang H, Zhang M, Shi J, Zhou Y, Wan Z, Wang Y, et al. (2017). "การลบ SNAP-25 ที่จำเพาะต่อสมองทำให้ระดับกลูตาเมตนอกเซลล์สูงขึ้นและพฤติกรรมคล้ายโรคจิตเภทในหนู" Neural Plasticity . 2017 : 4526417. doi : 10.1155/2017/4526417 . PMC 5727794 . PMID  29318050 
  34. ^ Brinkmalm A, Brinkmalm G, Honer WG, Frölich L, Hausner L, Minthon L, et al. (พฤศจิกายน 2014). "SNAP-25 เป็นไบโอมาร์กเกอร์น้ำหล่อสมองไขสันหลังแบบใหม่ที่มีแนวโน้มดีสำหรับการเสื่อมของไซแนปส์ในโรคอัลไซเมอร์" Molecular Neurodegeneration . 9 : 53. doi : 10.1186/1750-1326-9-53 . PMC 4253625 . PMID  25418885 
  35. ^ Greber S, Lubec G, Cairns N, Fountoulakis M (1999). "ระดับของโปรตีน 25 ที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซมที่ลดลงในสมองของผู้ป่วยดาวน์ซินโดรมและโรคอัลไซเมอร์" Electrophoresis . 20 (4–5): 928–34. doi :10.1002/(SICI)1522-2683(19990101)20:4/5<928::AID-ELPS928>3.0.CO;2-Z. PMID  10344268. S2CID  22531212.
  36. ^ Etain B, Dumaine A, Mathieu F, Chevalier F, Henry C, Kahn JP และคณะ (กรกฎาคม 2010) "ตัวแปรโปรโมเตอร์ SNAP25 เกี่ยวข้องกับโรคอารมณ์สองขั้วที่เริ่มเร็วและระดับการแสดงออกสูงในสมอง" Molecular Psychiatry . 15 (7): 748–55. doi :10.1038/mp.2008.148. PMC 2937032 . PMID  19125158 
  37. ^ Terracciano A, Sanna S, Uda M, Deiana B, Usala G, Busonero F, et al. (มิถุนายน 2010). "การสแกนความสัมพันธ์ทั่วทั้งจีโนมสำหรับห้ามิติหลักของบุคลิกภาพ" Molecular Psychiatry . 15 (6): 647–56. doi :10.1038/mp.2008.113. PMC 2874623 . PMID  18957941 
  38. ^ Aoki KR, Guyer B (พฤศจิกายน 2001). "Botulinum toxin type A and other botulinum toxin serotypes: a comparative review of biochemical and pharmacological actions". European Journal of Neurology . 8 (Suppl 5): 21–9. doi :10.1046/j.1468-1331.2001.00035.x. PMID  11851731. S2CID  36829902.
  39. ^ Rohena L, Neidich J, Truitt Cho M, Gonzalez KD, Tang S, Devinsky O, Chung WK ​​(2013). "การกลายพันธุ์ใน SNAP25 เป็นสาเหตุทางพันธุกรรมใหม่ของโรคลมบ้าหมูและความบกพร่องทางสติปัญญา" Rare Diseases . 1 (1): e26314. doi :10.4161/rdis.26314. PMC 3932847 . PMID  25003006 
  40. ^ Raber J, Mehta PP, Kreifeldt M, Parsons LH, Weiss F, Bloom FE, Wilson MC (มกราคม 1997). "Coloboma hyperactive mutant mouse exhibit regional and transmitter-specific deficits in neurotransmission". Journal of Neurochemistry . 68 (1): 176–86. doi : 10.1046/j.1471-4159.1997.68010176.x . PMID  8978724. S2CID  25505619.
  41. ↑ กอสโซ เอ็มเอฟ, เด กุส อีเจ, ฟาน เบลเซน เอ็มเจ, โพลเดอร์แมน ทีเจ, ฮิวทิงก์ พี, บูมสมา ดิ, พอสฮูมา ดี (กันยายน 2549) "ยีน SNAP-25 มีความเกี่ยวข้องกับความสามารถทางปัญญา: หลักฐานจากการศึกษาแบบครอบครัวในกลุ่มประชากรอิสระชาวดัตช์ 2 กลุ่ม" อณูจิตเวชศาสตร์ . 11 (9): 878–86. ดอย :10.1038/sj.mp.4001868. PMID  16801949. S2CID  437158.
  42. ^ Lustig RH, Hua P, Wilson MC, Federoff HJ (ตุลาคม 1993). "Ontogeny, sex dimorphism, and neonatal sex hormone identification of synapse-associated messenger RNAs in rat brain". Brain Research. Molecular Brain Research . 20 (1–2): 101–10. doi :10.1016/0169-328X(93)90114-5. PMID  8255171.
  43. ^ Fatemi SH, Sidwell R, Kist D, Akhter P, Meltzer HY, Bailey K และคณะ (กรกฎาคม 1998) "การแสดงออกที่แตกต่างกันของโปรตีน 25 kDa ที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซม [SNAP-25] ในฮิปโปแคมปัสของหนูแรกเกิดภายหลังการสัมผัสไวรัสไข้หวัดใหญ่ในครรภ์" Brain Research . 800 (1): 1–9 doi :10.1016/S0006-8993(98)00450-8 PMID  9685568 S2CID  36917316
  44. ^ abc Chen X, Tomchick DR, Kovrigin E, Araç D, Machius M, Südhof TC, Rizo J (มกราคม 2002). "โครงสร้างสามมิติของคอมเพล็กซ์ complexin/SNARE" Neuron . 33 (3): 397–409. doi : 10.1016/s0896-6273(02)00583-4 . PMID  11832227. S2CID  17878965.
  45. ^ Hu K, Carroll J, Rickman C, Davletov B (พฤศจิกายน 2002). "การกระทำของคอมเพล็กซ์ซินต่อคอมเพล็กซ์ SNARE" วารสารเคมีชีวภาพ . 277 (44): 41652–6. doi : 10.1074/jbc.M205044200 . PMID  12200427
  46. ^ Okamoto M, Schoch S, Südhof TC (มิถุนายน 1999). "EHSH1/intersectin, a protein that contain EH and SH3 domains and binds to dynamin and SNAP-25. A protein connection between exocytosis and endocytosis?". The Journal of Biological Chemistry . 274 (26): 18446–54. doi : 10.1074/jbc.274.26.18446 . PMID  10373452.
  47. ^ Diefenbach RJ, Diefenbach E, Douglas MW, Cunningham AL (ธันวาคม 2002). "โซ่หนักของไคเนซินทั่วไปโต้ตอบกับโปรตีน SNARE SNAP25 และ SNAP23" Biochemistry . 41 (50): 14906–15. doi :10.1021/bi026417u. PMID  12475239
  48. ^ โดย Ilardi JM, Mochida S, Sheng ZH (กุมภาพันธ์ 1999). "Snapin: โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ SNARE ซึ่งเกี่ยวข้องกับการถ่ายทอดสัญญาณแบบซินแนปส์" Nature Neuroscience . 2 (2): 119–24. doi :10.1038/5673. PMID  10195194. S2CID  25524692.
  49. ^ ab Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, et al. (กันยายน 2005). "เครือข่ายปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนในมนุษย์: แหล่งข้อมูลสำหรับการสร้างคำอธิบายประกอบโปรตีโอม" Cell . 122 (6): 957–68. doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID  16169070. S2CID  8235923.
  50. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (ตุลาคม 2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature . 437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  51. ^ abcd Hata Y, Südhof TC (มิถุนายน 1995). "รูปแบบใหม่ที่พบได้ทั่วไปของ Munc-18 โต้ตอบกับซินแท็กซินหลายชนิด การใช้ระบบยีสต์ทูไฮบริดเพื่อศึกษาปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเคลื่อนที่ของเยื่อหุ้มเซลล์" The Journal of Biological Chemistry . 270 (22): 13022–8. doi : 10.1074/jbc.270.22.13022 . PMID  7768895
  52. ^ abcd Ravichandran V, Chawla A, Roche PA (มิถุนายน 1996). "การระบุโปรตีนที่จับกับซินแทกซินและซิแนปโทเบรวิน/VAMP ใหม่ SNAP-23 ที่แสดงออกในเนื้อเยื่อที่ไม่ใช่เซลล์ประสาท" วารสารเคมีชีวภาพ . 271 (23): 13300–3 doi : 10.1074/jbc.271.23.13300 . PMID  8663154
  53. ^ abc Steegmaier M, Yang B, Yoo JS, Huang B, Shen M, Yu S, et al. (ธันวาคม 1998). "โปรตีนใหม่สามตัวของตระกูลซินแท็กซิน/SNAP-25" วารสารเคมีชีวภาพ . 273 (51): 34171–9 doi : 10.1074/jbc.273.51.34171 . PMID  9852078
  54. ^ Dulubova I, Sugita S, Hill S, Hosaka M, Fernandez I, Südhof TC, Rizo J (สิงหาคม 1999). "การสลับคอนฟอร์เมชั่นในซินแทกซินระหว่างการขับออกจากเซลล์: บทบาทของ munc18". The EMBO Journal . 18 (16): 4372–82. doi :10.1093/emboj/18.16.4372. PMC 1171512 . PMID  10449403. 
  55. ^ McMahon HT, Missler M, Li C, Südhof TC (ตุลาคม 1995). "Complexins: cytosolic proteins that controls SNAP receptor function". Cell . 83 (1): 111–9. doi : 10.1016/0092-8674(95)90239-2 . PMID  7553862. S2CID  675343.
  56. ^ Gonelle-Gispert C, Molinete M, Halban PA, Sadoul K (กันยายน 2000). "การแปลตำแหน่งเมมเบรนและกิจกรรมทางชีวภาพของซิสเตอีนกลายพันธุ์ SNAP-25 ในเซลล์ที่หลั่งอินซูลิน" Journal of Cell Science . 113 ( Pt 18) (18): 3197–205. doi :10.1242/jcs.113.18.3197. PMID  10954418
  57. ^ abc Li Y, Chin LS, Weigel C, Li L (พฤศจิกายน 2001). "Spring, a novel RING finger protein that controls synaptic vesicle exocytosis". The Journal of Biological Chemistry . 276 (44): 40824–33. doi : 10.1074/jbc.M106141200 . PMID  11524423.
  58. ^ Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (พฤศจิกายน 1994). "SNAP-25, t-SNARE ซึ่งจับกับทั้งซินแทกซินและซิแนปโทเบรวินผ่านโดเมนที่อาจสร้างคอยล์แบบขด" วารสารชีวเคมี . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . ​​PMID  7961655.
  59. ^ Reed GL, Houng AK, Fitzgerald ML (เมษายน 1999). "เกล็ดเลือดของมนุษย์ประกอบด้วยโปรตีน SNARE และโฮโมล็อก Sec1p ที่ทำปฏิกิริยากับซินแท็กซิน 4 และถูกฟอสโฟรีเลตหลังจากการกระตุ้นธรอมบิน: ผลกระทบต่อการหลั่งเกล็ดเลือด" Blood . 93 (8): 2617–26. doi :10.1182/blood.V93.8.2617. PMID  10194441
  60. ^ Gerona RR, Larsen EC, Kowalchyk JA, Martin TF (มีนาคม 2000). "ปลาย C ของ SNAP25 เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการจับกันของซิแนปโตแทกมินกับคอมเพล็กซ์ SNARE ที่ขึ้นอยู่กับ Ca(2+)" วารสารเคมีชีวภาพ . 275 (9): 6328–36. doi : 10.1074/jbc.275.9.6328 . PMID  10692432.
  61. ^ Zhang X, Kim-Miller MJ, Fukuda M, Kowalchyk JA, Martin TF (พฤษภาคม 2002). "Ca2+-dependent synaptotagmin binding to SNAP-25 is essential for Ca2+-triggered exocytosis". Neuron . 34 (4): 599–611. doi : 10.1016/s0896-6273(02)00671-2 . PMID  12062043. S2CID  16768299.
  62. ^ Hao JC, Salem N, Peng XR, Kelly RB, Bennett MK (มีนาคม 1997). "ผลของการกลายพันธุ์ในโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์ที่เกี่ยวข้องกับถุง (VAMP) ต่อการประกอบของคอมเพล็กซ์โปรตีนมัลติเมอริก" วารสารประสาทวิทยา . 17 (5): 1596–603. doi :10.1523/JNEUROSCI.17-05-01596.1997. PMC 6573372 . PMID  9030619 

อ่านเพิ่มเติม

  • Hanson PI, Otto H, Barton N, Jahn R (กรกฎาคม 1995). "โปรตีนฟิวชันที่ไวต่อ N-ethylmaleimide และ alpha-SNAP ชักนำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงร่างในซินแทกซิน" The Journal of Biological Chemistry . 270 (28): 16955–61. doi : 10.1074/jbc.270.28.16955 . PMID  7622514
  • Hata Y, Südhof TC (มิถุนายน 1995) "รูปแบบใหม่ที่พบได้ทั่วไปของ Munc-18 โต้ตอบกับซินแท็กซินหลายชนิด การใช้ระบบยีสต์ทูไฮบริดเพื่อศึกษาปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเคลื่อนที่ของเยื่อหุ้มเซลล์" The Journal of Biological Chemistry . 270 (22): 13022–8. doi : 10.1074/jbc.270.22.13022 . PMID  7768895
  • Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (พฤศจิกายน 1994) "SNAP-25 t-SNARE ซึ่งจับกับทั้งซินแทกซินและซิแนปโทเบรวินผ่านโดเมนที่อาจสร้างคอยล์แบบขด" The Journal of Biological Chemistry . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . ​​PMID  7961655
  • Zhao N, Hashida H, Takahashi N, Sakaki Y (สิงหาคม 1994). "การโคลนและการวิเคราะห์ลำดับของ cDNA SNAP25 ของมนุษย์" Gene . 145 (2): 313–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90027-2. PMID  8056350
  • Bark IC, Wilson MC (กุมภาพันธ์ 1994) "โคลน cDNA ของมนุษย์ที่เข้ารหัสโปรตีนปลายประสาท SNAP-25 สองไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน" Gene . 139 (2): 291–2 doi :10.1016/0378-1119(94)90773-0 PMID  8112622
  • Maruyama K, Sugano S (มกราคม 1994). "Oligo-capping: วิธีง่ายๆ ในการแทนที่โครงสร้างแคปของ mRNA ของยูคาริโอตด้วยโอลิโกไรโบนิวคลีโอไทด์" Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298
  • Maglott DR, Feldblyum TV, Durkin AS, Nierman WC (พฤษภาคม 1996) "การทำแผนที่ไฮบริดรังสีของ SNAP, PCSK2 และ THBD (โครโมโซมของมนุษย์ 20p)" จีโนมสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม . 7 (5): 400–1 doi :10.1007/s003359900120 PMID  8661740 S2CID  34951074
  • Ravichandran V, Chawla A, Roche PA (มิถุนายน 1996) "การระบุโปรตีนที่จับกับซินแทกซินและซิแนปโทเบรวิน/VAMP ใหม่ SNAP-23 ที่แสดงออกในเนื้อเยื่อที่ไม่ใช่เซลล์ประสาท" วารสารเคมีชีวภาพ . 271 (23): 13300–3 doi : 10.1074/jbc.271.23.13300 . PMID  8663154
  • Rettig J, Sheng ZH, Kim DK, Hodson CD, Snutch TP, Catterall WA (กรกฎาคม 1996) "ปฏิสัมพันธ์เฉพาะไอโซฟอร์มของซับยูนิตอัลฟา 1 เอของช่อง Ca2+ ในสมองกับโปรตีนก่อนไซแนปส์ ซินแทกซิน และ SNAP-25" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 93 (14): 7363–8. Bibcode :1996PNAS...93.7363R. doi : 10.1073/pnas.93.14.7363 . PMC  38990 . PMID  8692999
  • Jagadish MN, Fernandez CS, Hewish DR, Macaulay SL, Gough KH, Grusovin J และคณะ (สิงหาคม 1996) "เนื้อเยื่อที่ตอบสนองต่ออินซูลินประกอบด้วยโปรตีนเชิงซ้อนหลัก SNAP-25 (โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไซแนปโทโซม 25) ไอโซฟอร์ม A และ B นอกเหนือไปจากซินแทกซิน 4 และไซแนปโทเบรวิน 1 และ 2" The Biochemical Journal . 317 ( Pt 3) (3): 945–54 doi :10.1042/bj3170945 PMC  1217577 . PMID  8760387
  • Betz A, Okamoto M, Benseler F, Brose N (มกราคม 1997) "ปฏิสัมพันธ์โดยตรงของ Munc13-1 ซึ่งเป็นโฮโมล็อก unc-13 ของหนูกับปลาย N ของซินแท็กซิน" วารสารเคมีชีวภาพ . 272 ​​(4): 2520–6 doi : 10.1074/jbc.272.4.2520 . PMID  8999968
  • Araki S, Tamori Y, Kawanishi M, Shinoda H, Masugi J, Mori H, และคณะ (พฤษภาคม 1997). "การยับยั้งการจับ SNAP-23 กับซินทาซิน 4 โดย Munc18c" การสื่อสารการวิจัยทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์234 (1): 257–62. ดอย :10.1006/bbrc.1997.6560. hdl : 20.500.14094/D2002245 . PMID9168999  .
  • Lane SR, Liu Y (พฤศจิกายน 1997) "ลักษณะเฉพาะของโดเมน palmitoylation ของ SNAP-25" Journal of Neurochemistry . 69 (5): 1864–9. doi : 10.1046/j.1471-4159.1997.69051864.x . PMID  9349529. S2CID  6343703
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (ตุลาคม 1997) "การสร้างและลักษณะเฉพาะของห้องสมุด cDNA ที่เสริมประสิทธิภาพความยาวเต็มและเสริมประสิทธิภาพปลาย 5'" Gene . 200 (1–2): 149–56 doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3 PMID  9373149
  • Okamoto M, Südhof TC (ธันวาคม 1997). "Mints, Munc18-interacting proteins in synaptic vesicle exocytosis". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(50): 31459–64. doi : 10.1074/jbc.272.50.31459 . PMID  9395480.
  • Low SH, Roche PA, Anderson HA, van Ijzendoorn SC, Zhang M, Mostov KE , Weimbs T (กุมภาพันธ์ 1998) "การกำหนดเป้าหมายของ SNAP-23 และ SNAP-25 ในเซลล์เยื่อบุผิวที่มีขั้ว" วารสารเคมีชีวภาพ . 273 (6): 3422–30 doi : 10.1074/jbc.273.6.3422 . PMID  9452464
  • Poirier MA, Hao JC, Malkus PN, Chan C, Moore MF, King DS, Bennett MK (พฤษภาคม 1998) "Protease resistance of syntaxin.SNAP-25.VAMP complexes. Implications for assembly and structure". The Journal of Biological Chemistry . 273 (18): 11370–7. doi : 10.1074/jbc.273.18.11370 . PMID  9556632.
  • Prekeris R, Klumperman J, Chen YA, Scheller RH (พฤศจิกายน 1998) "Syntaxin 13 เป็นตัวกลางในการหมุนเวียนของโปรตีนเยื่อหุ้มพลาสมาผ่านเอ็นโดโซมรีไซเคิลท่อและรัก" The Journal of Cell Biology . 143 (4): 957–71. doi :10.1083/jcb.143.4.957. PMC  2132958 . PMID  9817754
  • Gonelle-Gispert C, Halban PA, Niemann H, Palmer M, Catsicas S, Sadoul K (เมษายน 1999) "ไอโซฟอร์ม SNAP-25a และ -25b แสดงออกในเซลล์ที่หลั่งอินซูลินและสามารถทำหน้าที่ในการหลั่งอินซูลิน" The Biochemical Journal . 339 ( Pt 1) (1): 159–65. doi :10.1042/0264-6021:3390159. PMC  1220140 . PMID  10085240
  • Ilardi JM, Mochida S, Sheng ZH (กุมภาพันธ์ 1999). "Snapin: โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ SNARE ซึ่งเกี่ยวข้องกับการถ่ายทอดสัญญาณแบบซินแนปส์" Nature Neuroscience . 2 (2): 119–24. doi :10.1038/5673. PMID  10195194. S2CID  25524692
  • SNAP25+Protein ที่ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกาMedical Subject Headings (MeSH)
บทความนี้รวมข้อความจากสาธารณสมบัติPfamและInterPro : IPR000928
ดึงข้อมูลจาก "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=SNAP25&oldid=1215462415"