글루타티온 환원효소

Glutathione reductase
GSR
Glutathione reductase.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭GSR, HEL-75, HEL-S-122m, 글루타티온 환원효소, 글루타티온-이황화효소, GR, GSRD
외부 IDOMIM: 138300 MGI: 95804 HomoloGene: 531 GeneCard: GSR
직교체
종인간마우스
엔트레스

2936

14782

앙상블

ENSG00000104687

ENSMUSG00000031584

유니프로트

P00390

P47791

RefSeq(mRNA)

NM_001195104
NM_000637
NM_001195102
NM_001195103

NM_010344

RefSeq(단백질)

NP_000628
NP_001182031
NP_001182032
NP_001182033

NP_034474

위치(UCSC)Chr 8: 30.68 – 30.73MbChr 8: 34.14 – 34.19Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

글루타티온 환원효소(GR)는 글루타티온느-이황화 환원효소(GSR)로도 알려진 효소로, 인간에서 GSR 유전자에 의해 암호화된 효소다.글루타티온 환원효소(EC 1.8.1.7)는 산화 응력에 저항하고 세포의 환원 환경을 유지하는 데 중요한 분자인 글루타티온느 이황화 글루타티온(GSSG)의 감소를 촉진한다.[5][6][7]글루타티온 환원효소는 조광 이황화 산화효소로 기능하며 FAD 보철물 그룹과 NADPH를 활용하여 GSH의 어금니 1개를 GSSG와 동등한 2개로 감소시킨다.

글루타티온 환원효소에 의해 촉매된 일반 반응

글루타티온 환원효소는 모든 왕국 사이에 보존된다.박테리아, 효모, 동물에서는 글루타티온 환원효소 유전자가 1개 발견되지만, 식물 게놈에서는 2개의 GR 유전자가 암호화되어 있다.드로소필라와 트라이파노솜은 전혀 GR이 없다.[8]이러한 유기체에서 글루타티온 감소는 각각 티오레독신 또는 트라이파노티온 계통에 의해 수행된다.[8][9]

함수

글루타티온-이황화 환원효소
GSR Model Figure.PNG
바운드 글루타티온과 FADH를 가진 인간 GSR
식별자
EC 번호1.8.1.7
CAS 번호.9001-48-3
데이터베이스
인텐츠IntEnz 뷰
브렌다브렌다 입력
엑스퍼시나이스자이메 뷰
케그KEG 입력
메타사이크대사통로
프리암프로필
PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBsum
진 온톨로지아미고 / 퀵고

글루타티온느는 인간의 세포에서 적절한 기능을 유지하고 산화 스트레스를 예방하는 데 핵심적인 역할을 한다.수산화기, 싱클레트산소, 각종 전기에 쓸 수 있는 스크럼거 역할을 할 수 있다.감소된 글루타티온느는 효소 글루타티온느 과산화효소의 산화 형태를 감소시키며, 이는 세포 내에서 위험하게 반응하는 종인 과산화수소(HO22)를 감소시킨다.또, 이산화효소의 신진대사와 간극에 핵심적인 역할을 하고, 특정 해독 효소의 공동 인자 역할을 하며, 수송에 참여하며, 비타민 E와 C와 같은 항산화제나 비타민 E와 C를 반응성 형태로 재생시킨다.셀에 존재하는 GSSG/GSH의 비율은 셀의 산화 균형을 적절히 유지하는 데 핵심적인 요소로서, 즉 셀이 감소된 글루타티온느의 높은 수준과 산화된 글루타티온느 이황화물의 낮은 수준을 유지하는 것이 중요하다.이 좁은 균형은 글루타티온 환원효소에 의해 유지되며, 이것은 GSSG에서 GSH로 감소를 촉진한다.[5]

감소된 글루타티온 환원효소, 글루타티온 과산화효소 및 글루타티온은 세포의 산화적 손상으로부터 보호하기 위해 물까지 과산화수소를 줄이기 위해 상호작용한다.

구조

인간 적혈구로부터의 글루타티온 환원효소는 각각 3개의 도메인을 포함하는 52Kd 모노머로 구성된 호모디머다.GR은 한 면의 용매에 반병렬 베타 시트가 크게 노출되고 다른 면의 랜덤 코일에 의해 가려지는 이중 레이어 위상이다.[10]여기에는 및 NADPH 바인딩 도메인, FAD 바인딩 도메인 및 디머라이징 도메인이 포함된다.각각의 모노머는 478개의 잔류물과 1개의 FAD 분자를 포함하고 있다.GR은 온도 조절이 가능한 단백질로, 최대 65 °C까지 유지된다.[11][12]

반응 메커니즘

GR에 의해 촉매된 전체 반작용의 그래픽 표현
GR 촉매 사이클

단계:

1 산화 효소에 대한 NADPH 결합
2 NADPH에 의한 FADH− 음이온에 대한 FAD의 감소
3 감소된 FADH− 음이온이 충전 릴레이 복합체로 붕괴되어 이황화 Cys-Cys5863 감소
4 산화 글루타티온 이황화물은 감소된 효소에 결합하여 씨스와58 혼합된 이황화물을 형성하고 감소된 글루타티온 1개를 방출한다.
5 Cys는63 Cys에58 혼합 이황화물을 공격하여 감소된 글루타티온을 방출하고 redox 활성 이황화물을 개혁한다.

환원반

GR의 작용은 두 개의 뚜렷한 반작용 즉, 환원 반작용과 산화 반작용을 통해 진행된다.상반기에 NADPH는 GSR에 존재하는 FAD를 줄여 일시적인 FADH− 음이온을 생산한다.그리고 나서 이 음이온은 재빨리 Cys58 - Cys의63 이황화 결합을 깨뜨려 플라빈과 Cys 사이에63 안정된 전하 전달 콤플렉스를 형성한다.현재 산화된 NADP+가 방출되고 이후 NADPH의 새로운 분자로 대체된다.이른바 환원 반의 메커니즘은 이것으로 끝난다.

산화반

메커니즘의 산화성 반에서, Cys는63 GSSG 분자(His에467 의해 선언됨)에서 가장 가까운 황화단위를 핵포착적으로 공격하여 혼합 이황화 결합(GS-Cys58)과 GS− 음이온이 생성된다.His467 전류 피부 저항의 뛰어난 유머 감각의 첫번째 분자를 해제한다. 다음, Cys63 nucleophilically 2 뛰어난 유머 감각을 만들어 내는데, 결과적으로, 그리고 효소에서 퇴원하고 용해제 양성자를 선발 채용하는 GS− 음이온,을 방출해 Cys58의 황화를 공격한다. 따라서, 모든 산화 글루타 타이온, NADPH, 2 줄인 것을 환원 글루타 타이온 분자들을 얻고 있으며, 순 GS- 음이온 protonates.다시.항산화제가 세포 내 활성산소 종을 청소하는 역할을 한다.[13]

억제

시험관내 글루타티온 환원효소는 저농도의 비소산나트륨과 메틸화 비소산 대사물에 의해 억제되지만, 체내에서는 비소산나트륨에 의한 글루타티온 환원효소 억제량이 하루 10mg/kg에 그쳤다.[14]글루타티온 환원효소 또한 식물이 생산하는 색소의 일종인 일부 플라보노이드에 의해 억제된다.[15]

임상적 유의성

GSH는 세포 항산화제의 핵심으로 전기생성제노바이오틱스의 2단계 대사간극에 큰 역할을 한다.이러한 섬세한 균형에 영향을 미치는 GSH 경로와 효소의 중요성은 최근 몇 년 사이에 더욱 높은 관심을 얻고 있다.글루타티온 환원효소가 많은 의약품의 매력적인 타겟이 되었지만, 현재까지 만들어진 글루타티온 환원효소와 관련된 치료용 화합물은 없었다.특히 글루타티온 환원효소는 말라리아 기생충 플라스모듐 팔시파룸의 글루타티온 환원효소가 포유류 글루타티온 환원효소와는 단백질 접힘이 현저하게 다르기 때문에 말라리아 예방에 좋은 대상으로 보인다.[16]p. 팔시파룸에 특화된 약물을 설계함으로써 숙주에 영향을 미치지 않으면서 기생충에서 산화 스트레스를 선택적으로 유도하는 것이 가능할 수 있다.

GR 표적화 화합물에는 두 가지 주요 등급이 있다.[17][18][19][20]

  1. GSSG 바인딩 또는 조광 억제제:금화합물과 같은 반응성 전기생성 물질과 불소화합물.
  2. 재생에 글루타티온 환원효소를 사용하는 약물, 예를 들어 리독스 사이클 선수.이러한 화합물의 두 가지 예로는 메틸렌 블루와 나프토키논이 있다.

부르키나파소에서 시행된 임상시험에서 나프토키노네스로 말라리아를 치료할 때 엇갈린 결과가 나왔다.

적혈구처럼 높은 수준의 산화 스트레스에 노출된 세포에서는 포도당 소비량의 최대 10%를 이 반응에 필요한 NADPH 생산을 위해 펜토오스 인산염 경로(PPP)로 유도할 수 있다.적혈구의 경우 PPP가 기능하지 않으면 세포 내 산화 응력이 세포 용해와 빈혈로 이어진다.[21]

루푸스는 환자들이 DNA와 다른 세포 구성요소를 공격하는 항체의 양을 증가시키는 자가면역 장애다.최근 연구에서 글루타티온 환원효소 유전자의 단일 뉴클레오티드 다형성(SNP)이 연구에서 아프리카계 미국인의 루푸스와 높은 연관성을 가진 것으로 밝혀졌다.[22]루푸스를 가진 아프리카계 미국인들은 또한 그들의 T세포에서 글루타티온을 덜 감소시키는 것으로 나타났다.[23]이 연구의 저자들은 글루타티온 환원효소 활성이 감소하면 루푸스를 가진 아프리카계 미국인들의 반응산소 생산량 증가에 기여할 수 있다고 믿는다.[22]

생쥐에서 글루타티온 환원효소는 면역 반응의 구성요소인 산화성 폭발에 관여했다.[24]산화성 폭발은 중성미자가 박테리아나 곰팡이 근처에 반응성 산화종을 만들어 방출해 외부 세포를 파괴하는 방어 메커니즘이다.글루타티온 환원효소 결핍 중성미자는 보통 수준에서 GR을 나타내는 중성미자보다 박테리아에 반응하여 더 일시적인 산화 폭발을 일으키는 것으로 나타났다.[24]산화 버스트를 지탱하는 글루타티온 환원효소의 메커니즘은 아직 알려져 있지 않다.[24]

결핍증

글루타티온 환원효소 결핍증은 글루타티온 환원효소 활동이 적혈구, 백혈구 또는 둘 다에서 없는 희귀 질환이다.한 연구에서 30년 동안 수행된 글루타티온 환원효소 결핍에 대한 15,000개 테스트에서 이 장애는 단지 두 가지 사례에서만 관찰되었다.[25]같은 연구에서 글루타티온 환원효소 결핍은 한 환자와 그 가족의 백내장 및 호감도와 관련이 있었고, 다른 환자에서는 심한 무절제 고빌리루빈혈증과 관련이 있었다.[25](글루타티온 환원효소가 일부인) 글루타티온 레독스 시스템은 (글루타티온느 환원효소가 포함된) 눈 렌즈 세포를 과산화수소로부터 보호하는 거의 독점적인 책임이 있다고 제안되었는데, 이는 과산화수소의 분해를 촉진하는 효소인 카탈라아제가 부족하고, 과산화수소의 백내장 발생률이 높기 때문이다.아티오네 환원효소 결핍증 [26]환자들

일부 환자들은 식단에서 리보플라빈을 충분히 섭취하지 않은 결과로 글루타티온의 활동량이 부족하다.리보플라빈은 FAD의 전구체로, 감소된 형태는 효소의 촉매변동을 시작하기 위해 글루타티온 환원효소의 산화형태에 존재하는 이황화 결합에 두 개의 전자를 기증한다.1999년 사우디아라비아에서 검사된 남성의 17.8%, 여성의 22.4%가 리보플라빈 결핍으로 글루타티온 환원효소 활동이 저조한 것으로 조사됐다.[27]

선호에 대한 연결

호감도에서 환자들은 포도당-6-인산염 탈수소효소가 부족한데, 이는 포도당-6-인산염에서 NADP를+ NADPH로 감소시키는 동시에 포도당-6-인산염을 6-인산플루코노-Δ-락톤으로 변환하는 촉매제 역할을 한다.포도당-6-인산염 탈수소효소 결핍자는 글루타티온 환원효소를 통한 산화 글루타티온의 감소에 NADPH가 적다.따라서 글루타티온 감소에 대한 산화의 기저 비율은 일반적으로 포도당-6-인산염 탈수소효소를 표현하는 환자에 비해 현저히 높아 세포 투석을 유발하는 높은 수준의 활성 산소 종에 효과적으로 반응할 수 없다.[28]

글루타티온 환원효소 활동 모니터링

글루타티온 환원효소의 활동은 산화 스트레스의 지표로 사용된다.활동은 NADPH 소비량에 의해 340nm의 흡광도로 모니터링하거나, 형성된 GSH를 엘먼의 시약으로 시각화할 수 있다.[29]또는 redox 민감 녹색 형광 단백질(rogFP)을 사용하여 활동을 측정할 수 있다.[30]

식물에서

인간 세포에서처럼 글루타티온 환원효소는 활성산소 종으로부터 식물 세포를 보호하는 데 도움을 준다.식물에서 감소된 글루타티온느는 글루타티온느-아스코르베이트 사이클에 참여하며, 글루타티온느 감소는 과산화수소 감소의 반응 부산물인 탈수증을 감소시킨다.특히 글루타티온 환원효소는 식물의 생화학 스트레스에 대한 반응에 기여한다.[31]효소의 활성도는 금속, 금속, 염도, 가뭄, 자외선과 열 유발 스트레스에 반응하여 조절되는 것으로 나타났다.[31]

역사

글루타티온 환원효소는 1955년 예일대학에서 E에 의해 처음 정제되었다.래커.[32]래커는 또한 NADPH를 효소의 1차 전자 기증자로 확인했다.이후 그룹들은 FAD와 thiol 그룹의 존재를 확인했고, 1965년에 이 메커니즘에 대한 초기 메커니즘이 제안되었다.[33][34]글루타티온 환원효소의 초기(저해상도) 구조는 1977년에 해결되었다.이는 1978년 슐제 외 연구진에 의한 3 3 구조로 빠르게 뒤따랐다.[35]글루타티온 환원효소는 이러한 초기 실험 이후로 철저히 연구되어 왔고, 그 후 현재까지 가장 잘 특징지어지는 효소 중 하나이다.

대화형 경로 지도

여기서 대화형 경로를 찾을 수 있음: 경로 맵

참조

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