Tabla Comparativa de Inhibición Enzimática

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TABLA COMPARATIVA DE INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

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Bibliografía recomendada

Baynes, J. & Dominiczak, M. (2018). Capítulo 6. En Bioquímica Médica (pp. 54-67). España:
ELSEVIER

TIPO DE INHIBICIÓN DEFINICIÓN EJEMPLO

IRREVERSIBLE Ocurre cuando la unión al  El ácido acetilsalicílico


inhibidor desactiva de manera (aspirina) inhibe la
permanente la enzima, por lo actividad de la
común a través de una ciclooxigenasa acetilando la
reacción covalente que la Ser, lo cual bloquea el
modifica químicamente. acceso del araquidonato al
centro activo de la enzima.

 Se utilizan inhibidores
irreversibles para
identificar los residuos
aminoácidos del cuerpo
activo que participan en la
catálisis enzimática y para
conocer mejor su
mecanismo enzimático.

COMPETITIVA El inhibidor y el sustrato se  Oseltamivir (se usa para


unen al mismo sitio. prevenir y tratar la
Estos inhibidores se unen de influenza) se convierte en
forma reversible a la enzima el hígado como un análogo
libre, y no al complejo ES, para del estado de transición del
formar un complejo enzima- ácido siálico.
inhibidor. El sustrato y el
inhibidor compiten por el  La unión de oseltamivir al
mismo sitio en la enzima, sitio activo de la enzima
cuando el inhibidor se une, el viral neuraminidasa inhibe
acceso para el sustrato queda la escisión del ácido siálico,
bloqueado. impidiendo la liberación de
nuevos virus desde las
células infectadas

ACOMPETITIVA Es un tipo poco frecuente de El fármaco Nevirapina para el


inhibición no competitiva; el tratamiento del VIH, se une al ARN
sitio de unión al inhibidor se viral (sustrato) y sintetiza una hebra
crea después de que el de ADN complementaria y el
sustrato se une a la enzima. medicamento inhibe la síntesis del
Después el inhibidor es ADN al unirse a la enzima en un
ineficaz a bajas sitio distinto del sitio catalítico,
concentraciones de sustrato para que este fármaco evite la
porque hay poco complejo ES replicación del virus, el ARN viral
presente debe unirse con la transcriptasa
reversa, formando el complejo
enzima-sustrato

NO COMPETITIVA El inhibidor se une a un sitio El plomo forma enlaces covalentes


distinto del sitio activo y la con los grupos sulfhídricos de la
unión del inhibidor ocasiona cisteína en las proteínas. Este
una modificación en la enzima reacciona con la ferroquelatasa
por lo que impide la formación (enzima) que incorpora hierro a la
del producto. Existen dos síntesis del grupo hemo de la
formas: hemoglobina y otras
hemoproteínas.
 Pura: el inhibidor se
une lejos del sitio
activo

 Mixta: se une cerca


del sitio activo

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