Tinjauan Pustaka PDF
Tinjauan Pustaka PDF
Tinjauan Pustaka PDF
TINJAUAN PUSTAKA
Ikan tenggiri memiliki bentuk memanjang, daging kulit licin, tidak memiliki
sisik kecuali sisik pada gurat sisi yang kecil, sirip punggung ada dua, letal
berdekatan dengan bagian depan yang diskong dengan jari – jari keras berjumlah
16-17 buah, yang belakang disokong dengan 3-4 jari-jari keras dan 13-14 jari-jari
lunak. Mulut lebar, rahang bagian atas dan rahang bagian bawah bergerigi tajam
dan kuat, langit – langit bergerigi kecil – kecil. Warna punggung kebiru – biruan,
pinggirian tubuh dan perut berwarna perak. Jenis ikan ini tergolong ikan yang
besar dengan panjang tubuh dapat mencapai 150 cm (Sheedy, 2006).
4
5
Ikan tenggiri termasuk jenis ikan pelagis yang hidup di permukaan laut
ataupun didekatnya. Semua jenis ikan pelagis mengandung omega 3 yang sangat
bermanfaat bagi pertumbuhan serta perkembangan otak manusia (Mutakin 2001).
Hasil analisa proksimat ikan tenggiri memiliki kandungan air sebanyak 76,5%,
protein 21,4%, lemak 0,56%, karbohidrat 0,61% dan kadar abu yaitu 0,93%.
Berikut komposisi kandungan ikan tenggiri menurut Stansby, 1962 dalam Astri,
dkk. (2012) dapat dilihat pada Tabel 1.
Tabel 1. Komposisi Kandungan Ikan Tenggiri
Komposisi Jumlah (%)
Protein 18-20
Lemak 0,2-5
Karbohidrat <5
Abu 1-3
Air 60-80
Sumber : Stansby, 1962 dalam Astri dkk., 2012
Ikan tenggiri hidup dalam iklim tropis yang juga merupakan iklim yang
dimiliki oleh Indonesia. Perairan laut yang ada di Indonesia merupakan tempat
yang cocok bagi ikan tenggiri. Keberadaan ikan tenggiri ada hampir di seluruh
perairan seperti Sumatera, Jawa, Nusa Tenggara, kalimantan, Sulawesi, Maluku
dan Irian (Astri, dkk., 2012).
2.3 Kolagen
Kolagen merupakan komponen utama lapisan kulit dermis yang terbuat dari
sel fibroblast yang tersusun dari berbagai macam asam amino (Trimmerinda,
2007). Kolagen merupakan komponen yang struktur utama dari jaringan pengikat
meliputi 30% dari total protein pada jaringan organ tubuh vertebrata dan
invertebrata (Poppe, 1997). Kolagen merupakan protein utama yang menyusun
sekitar 30% dari total protein pada tubuh hewan (Pati et al., 2010).
Eastoe (1977) dalam Tsuroyya (2014) menyebutkan bahwa sumber kolagen
yang tinggi dan yang dapat dijadikan gelatin dapat berasal dari kelompok hewan
adalah sebagai berikut:
a. tulang: mamalia (sapi, babi, kelinci), burung, reptil, ikan (cod, halibut);
b. kulit: mamalia, reptil (buaya, ular), ikan (elasmobranchs);
c. tulang rawan: burung/ayam, ikam
d. tendon: burung/ayam
Sumber kolagen pada ikan yang terdapat di bagian tulang mencapai 10-20%
dari berat total tubuh ikan. Kandungan kolagen pada ikan yang bertulang keras
sebesar 15-17% yang termasuk ikan bertulang keras seperti ikan kakap merah,
ikan tuna, ikan nila (Sari et al., 2012). Junianto (2006) meyebutkan bahwa ikan
tenggiri merupakan jenis ikan bertulang keras yang mempunyai kandungan
kolagen berkisar antara 15-17%.
Winarno (2002) menerangkan bahwa kolagen (protein) akan mengalami
kerusakan yang disebabkan oleh beberapa faktor seperti pengaruh panas, reaksi
kimia seperti asam atau basa, goncangan dan sebagainya. Selain itu juga protein
akan mengalami degradasi atau pemecahan molekul kompleks menjadi molekul
sederhana yang disebabkan oleh pengaruh asam, basa atau enzim.
Serabut kolagen juga akan mengalami penyusutan terjadi apabila dilakukan
proses pemanasan diatas suhu penyusutan. Pada ikan suhu penyusutan kolagen
adalah 45 Jika kolagen dipanaskan pada lebih dari 45 , maka akan terjadi
perubahan struktur dimana serabut triple helix yang dipecah menjadi lebih
panjang. Pemecahan ini menyebabkan struktur tersebut menjadi lilitan acak yang
larut dalam air inilah yang disebut gelatin (Fernandez-diaz et al., 2001).
7
Molekul kolagen tersusun dari kurang lebih dua puluh asam amino yang
memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya. Asam
amino glisin, prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen.
Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit.
Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas dalam berbagai
protein (Chaplin, 2005).
Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai
struktur batang dengan BM 300 kDa, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai
polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap
tiga rantai polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks
tersendiri, menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara grup NH dari
residu glisin pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin
pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida
dan memperkuat triple heliks (Wong, 1989). Tropokolagen akan terdenaturasi
oleh pemanasan atau perlakuan dengan zat seperti asam, basa, urea, dan potassium
permanganat.
2.4 Gelatin
Gelatin adalah derivat protein dari kolagen yang ada pada kulit, tulang, dan
tulang rawan. Susunan asam aminonya hampir mirip dengan kolagen, dimana
glisin sebagai asam amino utama dan merupakan 2/3 dari seluruh asam amino
yang yang menyusunya, 1/3 asam amino tersisa diisi oleh prolin dan
hidroksiprolin (Chaplin, 2005). Gelatin merupakan salah satu jenis protein alami
yang diperoleh dari jaringan kolagen yang terdapat pada tulang dan kulit hewan
melalui proses hidrolisis asam atau basa. Menurut Saleh (2004) gelatin merupakan
salah satu hidrokoloid yang digunakan sebagai gelling, bahan pengental (thickner)
atau penstabil.
Gelatin dapat larut dalam air, asam asetat dan pelarut alkohol seperti
gliserol, propilen glikol, sorbitol dan manitol, tetapi tidak dapat larut dalam
alkohol seperti asetot, karbon tetraklorida, benzen, petroleum eter dan pelarut
organik lainnya. Galtin mudah larut pada suhu 71,1 dan cenderung membentuk
8
gel pada suhu 48,9 (Norland, 1997). Gelatin memiliki fisikokimia yang unik
yaitu dapat larut dalam air, transparan, tidak berbau, tidak memiliki rasa (Guillen
et al., 2011). Gelatin memiliki sifat reversible dari bentuk sol ke gel,
membengkak atau mengembang dalam air dingin, membentuk film,
mempengaruhi viskositas suatu bahan dan dapat melindungi sistem koloid
(Junianto et al., 2006). Gelatin larut dalam air panas dan jika didinginkan akan
memebentuk gel (Anonim, 1995). Sifat khas lainnya dari gelatin yang disukai
hampir seluruh industri makanan maupun farmasi yaitu melting in mouth (meleleh
dalam mulut), karena titik leleh gelatin antara 27-34 , oleh sebab itu gelatin
disebut miracle food (Poppe, 1992).
Senyawa gelatin merupakan suatu polimer linier asam asam amino. Gelatin
tersusun atas 18 asam amino yang saling terikat dan dihubungkan dengan ikatan
peptida membentuk rantai polimer yang panjang (Amiruldin, 2007). Berikut 18
macam asam amino yang terdapat dalam gelatin yang disajikan pada tabel 2.
Tabel 2. Komposisi Asam Amino pada Gelatin
Asam amino Jumlah (%) Asam Amino Jumlah (%)
Alanin 11,0 Lisin 4,5
Argini 8,8 Metionin 0,9
Asam Aspartat 6,7 Prolin 16,4
Asam Glutamat 11,4 Serin 4,2
Genilalanin 2,2 Sistin 0,07
Glisin 27,5 Theorin 2,2
Histidin 0,78 Tirosin 0,3
Hidroksiprolin 14,1 Valin 2,6
Leusin dan iso-Keusin 5,1 Phenilalanin 1,9
Sumber : Eastone dan Leach (1997) dalam Amiruldin (2007)
9
Reaksi kimia dari perubahan kolagen menjadi gelatin dengan jalan hidrolisis :
HCl
C102H149N31O38 + H2O C102H151N31O39
(Kolagen) (Air) (Gelatin)
(Kirk & Othmer, 1996)
Reaksi tersebut terjadi pada suhu 60oC-95oC, jika suhu lebih dari 95oC,
maka terjadi pemecahan gelatin dengan reaksi sebagai berikut:
HCl
C102H151N31O39 + H2O C55H83N17O18 + C47H70N14O18
(Gelatin) (Air) (Semiglutin) (Hemkolin)
(Kirk & Othmer, 1996)
alkali (Utama, 1997) dalam Miskah (2010). Berikut penjelasan sifat fisik dan
kimia gelatin tipe A dan B yang dapat dilihat pada Tabel 3.
Tabel 4. Standar Gelatin Menurut SNI No. 06-3735 Tahun 1995 dan British
Standard : 757 Tahun 1975
Karakteristik SNI British Standar
Warna Tidak Berwarna Sampai Kekuningan Kuning Pucat
Bau dan Rasa Normal
Kadar Abu Maksimum 3,25%
Kadar Air Maksimum 16%
Kekuatan Gel 50-300 bloom
Protein 87,25 %
Viskositas 15-70 mps atau 1,5-7 cPs
pH 4,5-6,5
Logam Berat Maksimum 50 mg/kg
Arsen maksimum 2 mg/kg
Tembaga Maksimum 30 mg/kg
Seng Maksimum 100 mg/kg
Sulfit Maksimum 1000 mg/kg
Sumber : a) Dewan Standarisasi Nasional (SNI No. 06-3735-1995), 1995 b) British Standar, 1975
11
tersisa selama proses pembakaran tinggi (suhu sekitar 6000C) selama dua
jam. Jumlah abu dipengaruhi oleh jumlah ion-ion anorganik yang terdapat dalam
bahan selama proses berlangsung.
2.6.3 Rendemen
Rendemen merupakan persentase gelatin yang dihitung berdasarkan
perbandingan antara gelatin serbuk yang dihasilkan dengan berat bahan baku
(tulang ikan tenggiri) yang telah dibersihkan. Semakin banyak rendemen yang
dihasilkan maka semakin efisien perlakuan yang diterapkan.
2.6.5 Viskositas
Viskositas adalah daya aliran molekul dalam suatu larutan baik dalam air,
cairan organik sederhana dan suspensi serta emulsi encer (De Man, 1997).
Viskositas merupakan sifat fisik gelatin yang sangat penting setelah kekuatan
gel, karena viskositas mempengaruhi sifat fisik gelatin yang lainnya seperti
titik leleh, titik jendal dan stabilitas emulsi. Viskositas gelatin berpengaruh
terhadap sifat gel terutama titik pembentukan gel dan titik leleh, dimana
viskositas gelatin yang tinggi menghasilkan laju pelelehan dan
pembentukan gel yang lebih tinggi dibandingkan gelatin yang viskositasnya
rendah. Untuk stabilitas emulsi gelatin diperlukan viskositas yang tinggi (Leiner,
2006). Viskositas dipengaruhi antara lain oleh interaksi hidrodinamik antar
molekul gelatin, suhu, pH, dan konsentrasi (Poppe, 1992).
2.7.1 Meserasi
Maserasi adalah proses ekstraksi simplisia menggunakan pelarut dengan
beberapa kali pengadukan pada suhu ruangan. Prosedurnya dilakukan dengan
merendam simplisia dalam pelarut yang sesuai dalam wadah tertutup.
Pengadukan dilakukan dapat meningkatkan kecepatan ekstraksi. Kelemahan dari
maserasi adalah prosesnya membutuhkan waktu yang cukup lama. Ekstraksi
secara menyeluruh juga dapat menghabiskan sejumlah besar volume pelarut yang
dapat berpotensi hilangnya metabolit. Beberapa senyawa juga tidak
terekstraksi secara efisien jika kurang terlarut pada suhu kamar (27oC). Ekstraksi
secara maserasi dilakukan pada suhu kamar (27oC), sehingga tidak
menyebabkan degradasi metabolit yang tidak tahan panas (Departemen
Kesehatan RI, 2006).
2.7.2 Perkolasi
Perkolasi merupakan proses mengekstraksi senyawa terlarut dari jaringan
selular simplisia dengan pelarut yang selalu baru sampai sempurna yang umunya
dilakukan pada suhu ruangan. Perkolasi cukup sesuai, baik untuk ekstraksi
pendahuluan maupun untuk jumlah besar (Departemen Kesehatan RI, 2006).
15
2.7.3 Sokletasi
Sokletasi merupakan penyarian simplisia secara berkesinambungan, cairan
penyari dipanaskan sehingga menguap, uap cairan penyari terkondensasi menjadi
molekul-molekul air oleh pendingin balik dan turun menyari simplisioa dalam
klongsong dan selanjutnya masuk kembali ke dalam labu alas bulat setelah
melewati pipa sifon (Sudjadi, 1988).
2.7.4 Refluks
Ekstraksi dengan cara ini pada dasarnya adalah ekstraksi
berkesinambungan. Bahan yang akan diekstraksi direndam dengan cairan penyari
dalam labu alas bulat yang dilengkapi dengan alat pendingin tegak, lalu
dipanaskan sampai mendidih. Cairan penyari akan menguap, uap tersebut
akan diembunkan dengan pendingin tegak dan akan kembali menyari zat
aktif dalam simplisia tersebut, demikian seterusnya (Harbone, 1987).
2.9 -Casein
Casein merupakan protein yang khas dari susu. Casein dibuat oleh kenjar
susu. Sumber utama protein susu adalah asam amino yang terdapat dalam darah
(Kleiner dan Orten, 1962). Casein merupakan komplek senyawa protein dengan
garam Ca, P dan sejumlah kecil Mg dan sitrat sebagai agregat makromolekul
yang disebut kalsium fosfo kaseinat atau micelle cassein (Eskin et al., 1990).
Micelle ini mengandung partikel-partikel globular kecil yang terdiri dari 10-100
molekul kasein yang disebut submicelle. Submicelle ini mempunyai sisi bagian
dalam yang bersifat hidrofobik dan permukaan yang bersifat hidrofilik. Keadaan
ini membuat mereka tidak larut dalam air. Cassein dapat mengendap pada pH 4,6.
Agregat dari micelle apabila diberi enzim, asam dan juga dipanaskan dapat
membentuk gel setelah beberapa lama.
Casein merupakan salah satu protein dalam susu yang diketahui jumlahnya
paling banyak dalam susu. Susu mengandung sejumlah protein yang jumlahnya
berkisar antara 2,8-4,0% (Eckles et al., 1957) dan menurut Soeparno et al. (2001)
protein dalam susu terdiri atas cassein (80%), laktalbumin (18%) dan
laktoglobulin (0,05 -0,07%).
Casein terdapat dalam susu sebagai suatu suspensi koloidal partikel-partikel
kompleks yang disebut misel (Soeparno, 1992). Casein terdiri dari tiga
komponen yaitu α-cassein, β-cassein dan δ-casein. Alfa-casein dan β-casein
terbentuk di dalam kelenjar susu atau ambing sedang δ-casein mula-mula
ditemukan di dalam aliran darah kemudian masuk ambing lalu bergabung
dengan kompleks α-casein dan dikenal sebagai κ-casein (Lampert, 1975). Berikut
reaksi kimia ekstraksi casein yang dapat dilihat pada Gambar 2.
20
R1
-O -O
H2N
O
NH . +
O + +
H3N H3N
R1 R2
R2 O
-O HO
O O
+ CH 3COOH +
H3N H3N
R R
Penambahan etanol95 %
HO HO
O C2H5OH O
+
H3N H2N
R R
Penambahan Eter
-O CH3
O O
+
H3N + CH 3CH 2OCH2CH 3 +
H3N + CH 3CH 2OH
R R
Asam ami no Di eti l eter
Seperti halnya asam amino, protein susu (kasein) bersifat amfoter. Struktur
primer dari asam-asam amino yang disatukan dengan ikatan-ikatan peptida.
Protein memiliki pH isoelektrik, pada pH tersebut tidak memiliki muatan positif
dan negatif, sehingga dapat membentuk agregat yaitu gumpalan yang keruh dan
mengendap. Sebagian protein menunjukan kelarutan yang minimal pada pH
isoelektriknya. Sifat ini yang digunakan untuk memisahkan kasein dari susu.
21
2.11 Pelarut
Gelatin larut dalam larutan encer dari alkohol polihidrat seperti gliserol dan
propilen glikol. Contoh dari larutan sangat polar yang memiliki ikatan hidrogen
dan merupakan pelarut organik dimana gelatin akan larut dalam asam asetat,
trifluoroetananol, dan formamida. Gelatin tidak larut dalam pelarut organik yang
kurangg polar seperti benzena, aseton, alkohol primer dan dimetilformamida.