Laprak 2

Unduh sebagai pdf atau txt
Unduh sebagai pdf atau txt
Anda di halaman 1dari 20

LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA PANGAN
“UJI KUALITATIF PROTEIN”

Dosen Pembimbing :
Ir. ULYA SAROFA, M.M.

NAMA : Vidianka Tirta Fitri Azzahra


NPM : 21033010008
Kelompok : A1
Tanggal Praktikum : 29 September 2022

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN


FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PEMBANGUNAN NASIONAL “VETERAN” JAWA TIMUR
2022
BAB I

PENDAHULUAN

1.1. DASAR TEORI


Protein merupakan salah satu sumber energi ke-3 yang dibutuhkan dalam tubuh. Apabila
tubuh kekurangan karbohidrat, maka ada lemak yang digunakan sebagai sumber energi. Namun,
apabila semua sumber energi sudah tidak dapat berfungsi dengan baik, maka protein yang akan
memegang peranan paling penting dalam tubuh kita. Karena energi yang dihasilkan tersebut
akan digunakan oleh tubuh untuk melakukan berbagai aktivitas yang lainnya. Sumber energi
tersebut berasal dari makanan yang kita konsumsi sehari-hari. Maka dari itu mengapa kita wajib
makan 4 sehat 5 sempurna dan makan makanan yang banyak mengandung karbohidrat, lemak,
dan protein.
Protein tersusun atas berbagai struktur penting diantaranya karbon (C), hidrogen (H),
oksigen (O), dan nitrogen. Protein tersusun atas satu rantai panjang asam amino yang
dihubungkan dengan ikatan peptida. Kumpulan dari ikatan-ikatan peptida disebut polipeptida
yang mana nantinya akan membentuk yang namanya protein. Asam amino sendiri memiliki
banyak sekali jenisnya, kurang lebih ada 21 jenis asam amino penyusun protein yang berperan
sebagai rantai samping atau gugus R.
Molekul protein mengandung komposisi rata-rata unsur kimia yaitu karbon 50%,
hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 26%, dan kadang kala sulfur 0-3% serta fosfor 0-3%.
Protein merupakan komponen utama sel hewan dan manusia. Proses kimia dalam tubuh dapat
berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai
biokatalisator.
Akibat dari banyaknya jenis asam amino, maka di setiap sel pada manusia terdapat ribuan
protein berbeda, yang menjalankan berbagai fungsi biologis. Fungsi biologis dari protein
dihasilkan ketika protein berada pada keadaan alaminya. Salah satu akibatnya adalah terjadinya
denaturasi yaitu keadaan ketika protein mengalami perubahan biologis maupun kimia. Protein
sangat mudah terdenaturasi karena di dalam protein memiliki berat molekul yang banyak sekitar
lima ribu sampai satu juta (Aryadnyani dkk, 2020).
Menurut pernyataan dari Marfira dkk (2018) menyatakan bahwa protein merupakan jenis
senyawa organik kompleks yang memiliki bobot molekul tinggi dan merupakan polimer yang
berasal dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Protein
terdiri dari bermacam-macam golongan makromolekul heterogen dari polipeptida dengan berat
molekul yang tinggi. Protein yang berada di dalam sel berfungsi sebagai zat pembangun,
pelumas, sebagai enzim, dan molekul pengemban.
Protein sendiri dibedakan menjadi beberapa fungsi menurut perannya. Yang pertama
protein sebagai enzim katalisator yaitu dapat membantu proses reaksi tanpa ikut bereaksi,
contohnya dalam menjaga metabolisme tubuh dan meningkatkan imun tubuh. Protein sebagai
nutrient yang dapat menyimpan cadangan makanan yang dibutuhkan oleh tubuh untuk tumbuh
dan berkembang. Protein sebagai penyusun struktural untuk membangun struktur biologi
makhluk hidup. Yang terakhir protein sebagai transport yang berperan dalam mengikat dan
membawa molekul/ion dari satu organ ke organ lainnya contohnya pada hemoglobin yang
membawa oksigen.
Pernyataan dari Marfira dkk (2018) yaitu albumin merupakan jenis protein monomer yang
dapat larut di dalam air, dalam larutan garam, serta dapat mengalami proses koagulasi ketika
terkena oleh suhu panas. Di mana bahan makanan yang mengandung albumin terdapat pada
putih telur yang biasa disebut sebagai albuminoid. Menurut Sulfitri dkk (2020) albumin ini dapat
dengan mudah larut di dalam air baik itu pada saat proses pemasakan atau pengukusan.

TUJUAN
Tujuan dari diadakannya praktikum mata kuliah Biokimia Pangan dengan materi “Uji
Kualitatif Protein” adalah diharapkan praktikan mampu menjelaskan secara umum tentang
struktur, sifat, serta fungsi dari protein itu sendiri. Selain itu diharapkan setelah praktikan
melakukan praktikum sendiri bisa melakukan identifikasi kualitatif terhadap jenis protein.
BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein erat kaitannya dengan proses denaturasi. Menurut Triyono (2010), denaturasi
protein adalah proses yang terjadi pada protein di mana protein tersebut mengalami perubahan
bentuk baik secara fisik, perubahan kimia, maupun perubahan biologisnya. Sehingga dengan
adanya perubahan tersebut maka, struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener pada protein
juga mengalami perubahan yang menyebabkan ikatan hidrogen interaksi hidrofobik mengalami
pemecahan, pemecahan ikatan garam, dan terbentuknya lipatan atau wiru molekul. Menurut
Farida dkk (2018), proses pemanasan pada protein akan menyebabkan perubahan kemampuan
daya ikat air pada protein. Karena dari adanya energi panas tersebut akan mengakibatkan
terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein, namun tidak
memutuskan ikatan kovalennya yang mana ikatan tersebut adalah ikatan peptida.

Menurut Fresht (2013), penyebab dari terjadinya proses denaturasi pada protein ini adalah
karena adanya suhu. Sebagian besar protein mengalami denaturasi yang lambat pada suhu tubuh
yang dapat terjadi dalam waktu setengah hari atau bahkan tahunan. Apabila semakin tinggi suhu,
maka akan mengakibatkan gumpalan protein yang semakin banyak pada filtrat dengan intensitas
gumpalan yang cukup tinggi. Kelarutan protein akan meningkat apabila diberi perlakuan asam
yang berlebih, hal ini terjadi karena ion positif pada asam yang menyebabkan protein yang
semula bemuatan netral atau nol menjadi bermuatan positif yang menyebabkan kelarutannya
bertambah. Semakin jauh derajat keasaman larutan protein dari titik isoelektrisnya, maka
kelarutannya akan semakin bertambah. Perlakuan penambahan asam juga dapat mengakibatkan
gumpalan protein yang banyak pada filtrat.

Hidrolisis protein dapat dilakukan dengan penambahan larutan asam kuat seperti HCl dan
asam lemah seperti asam asetat serta asam sitrat pada suhu tinggi yang dapat mengakibatkan
terjadinya denaturasi. Penambahan asam mengakibatkan penambahan ion H+ sehingga akan
menetralkan protein dan tercapainya pH isoelektrik. Pada titik isoelektris protein bersifat
hidrofobik. Pada titik isoelektrik protein akan berikatan antara muatannya sendiri membentuk
lipatan ke dalam sehingga terjadi pengendapan yang relatif cepat. Selain itu penggumpalan
protein dan endapan yang terbentuk dapat disebabkan oleh terjadinya koagulasi dan denaturasi
protein. Denaturasi dapat mengubah sifat protein menjadi sukar larut dalam air. Penggumpalan
ini dapat disebabkan oleh pemanasan, penambahan asam, penambahan enzim, dan adanya
logam berat. Penambahan asam akan menyebabkan denaturasi rusaknya struktur protein
sehingga protein akan mengendap. Pengendapan protein oleh asam asetat terjadi cukup cepat
karena adanya panas. Pertama-tama akan terjadi presipitasi yaitu pembentukan presipitat atau
partikel kecil yang melayanglayang dalam larutan dan dapat mengendap dalam waktu singkat.
tersebut akan saling tergabung membentuk agregat (partikel yang lebih besar) dari presipitat
tapi belum mengendap. Jika jumlah agregat terus bertambah maka akan saling membentuk
endapan. (Triyono, 2010).

Metode penerapan protein dengan metode biuret dapat digunakan untuk analisis protein
semua jenis bahan pangan. Prinsip dari metode ini yaitu ion-ion tembaga (Cu) dalam suasana
alkalis akan membentuk senyawa kompleks yang berwarna ungu dan intensitas warnanya diukur
dengan spektrofotometer menggunakan panjang gelombang 569 nm (Taniyo dkk, 2021).

Menurut Lestari dkk (2019), ada beberapa uji kualitatif terhadap pewarnaan yang
dihasilkan dari protein yang telah direaksikan oleh suatu pereaksi. Diantaranya yang pertama
ada uji ninhidrin yang dilakukan untuk mengetahui ada tidaknya asam amino pada suatu zat
yang diuji. Uji ninhidrin menunjukkan hasil positif yang ditandai dengan terbentuknya warna
ungu. Sedangkan uji yang kedua adalah uji millon yang bertujuan untuk menunjukkan adanya
asam amino tirosin yang memiliki gugus hidroksil (-OH) yang terikat pada cincin benzena atau
gugus fenol. Hasil positif pada uji millon ini ditunjukkan oleh terbentuknya presipitasi warna
putih dan akan terbentuk warna merah apabila dilakukan pemanasan. Namun, apabila belum
terbentuk warna, tambahkan lagi 2-3 tetes pereaksi millon dan panaskan lagi. Hindarkan
penambahan pereaksi berlebihan yang akan menimbulkan warna kuning.
BAB III
METODOLOGI

3.1. Alat dan Bahan


Alat :
1. Tabung reaksi
2. Gelas ukur
3. Pipet tetes
4. Pipet ukur
5. Rak tabung reaksi
6. Gelas beaker
7. Penjepit tabung reaksi
8. Penangas air
Bahan :
1. Larutan albumin
2. Kasein
3. Pereaksi Ninhidrin 0,1%
4. Pereaksi Millon
5. Gelatin
6. HNO3 pekat
7. NaOH 1 N
8. ZnSO4 encer
9. Aquadest
10. KOH 10%
11. CuSO4 0,1%
12. Asam pikrat
13. Akohol 95%
14. HCl 0,1 N
15. NaOH 0,1 N

3.2. Cara Kerja


1. Reaksi Ninhidrin

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 4 mL larutan albumin ke dalam tabung reaksi 1 menggunakan


gelas ukur dan pipet tetes

Pemasukan 4 mL larutan kasein ke dalam tabung reaksi 2 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Penambahan 1 mL ninhidrin 0,1% ke masing-masing tabung menggunakan


pipet ukur

Pemanasan kedua tabung dalam air mendidih selama 1-2 menit

Pengamatan terhadap perubahan warna yang terjadi

2. Tes Xanthoprotein

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 2 mL larutan albumin pada tabung reaksi 1 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Pemasukan 2 mL larutan gelatin dengan cara yang sama pada tabung reaksi 2
Penambahan 3 tetes HNO3 pekat pada masing-masing tabung reaksi

Pencampuran sampel dengan HNO3 pekat

Pemanasan dalam air mendidih selama 5 menit

Penambahan beberapa tetes NaOH 1 N sampai basa

Pengamatan terhadap perubahan warna yang terjadi

3. Uji Millon

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 2 mL larutan albumin pada tabung reaksi 1 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Pemasukan 2 mL larutan gelatin pada tabung reaksi 2 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Penambahan 5 tetes pereaksi millon pada masing-masing tabung reaksi

Pemanasan dalam air mendidih selama 5 menit


Pengamatan terhadap perubahan warna yang terjadi

4. Presipitasi dengan Logam Berat

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 2 mL larutan putih telur ke dalam masing-masing tabung reaksi


menggunakan gelas ukur dan pipet tetes

Penambahan larutan ZnSO4 encer setetes demi setetes menggunakan pipet


tetes hingga berlebihan

Pengamatan terhadap perubahan yang terjadi

5. Reaksi Biuret
Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 2 mL larutan albumin pada tabung reaksi 1 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Pemasukan 2 mL aquadest albumin pada tabung reaksi 2 menggunakan gelas


ukur dan pipet tetes

Penambahan 2 mL KOH 10% pada masing-masing tabung reaksi

Penambahan 5 tetes CuSO4 0,1% pada masing-masing tabung reaksi


Pengamatan terhadap perubahan yang terjadi

6. Pengendapan Protein

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 3 mL larutan albumin ke masing-masing tabung reaksi


menggunakan gelas ukur dan pipet tetes

Penambahan larutan asam pikrat pada tabung reaksi 1 menggunakan pipet


tetes

Penambahan alkohol 95% pada tabung reaksi 2 menggunakan pipet tetes

Pengamatan terhadap perubahan yang terjadi

7. Denaturasi oleh Panas yang Ekstrim

Persiapan alat dan bahan

Pemasukan 5 mL larutan putih telur ke masing-masing tabung reaksi


menggunakan gelas ukur dan pipet tetes

Penambahan 0,1 N HCl pada tabung reaksi 1 menggunakan pipet tetes


Penambahan 0,1 N NaOH pada tabung reaksi 2 menggunakan pipet tetes

Pengamatan terhadap sampel yang mengalami penggumpalan


BAB IV
HASIL PENGAMATAN

1. Denaturasi oleh Panas dan pH yang Ekstrim


Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin 0,1 N HCl, Awal : kuning Penambahan basa dapat


kemudian seperti warna mempercepat proses
dinetralkan minyak penggumpalan
dengan NaOH Setelah diberi
pereaksi :
terbentuk endapan
berwarna putih,
setelah
dinetralkan
terbentuk 2
lapisan (atas :
cairan berwarna
bening, bawah :
endapan warna
putih)
Albumin 0,1 N NaOH, Awal : kuning Penambahan asam dapat
kemudian seperti warna mempercepat proses
dinetralkan minyak penggumpalan
dengan HCl Setelah diberi
pereaksi :
terbentuk endapan
duluan dan
berwarna putih,
diatasnya terdapat
lapisan cincin
warna ungu.
Setelah
dinetralkan warna
ungunya berubah
menjadi bening

2. Presipitasi dengan Logam Berat


Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin ZnSO4 encer Berubah menjadi Albumin termasuk dalam


warna putih protein

3. Reaksi Biuret
Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin 2 mL KOH 10% Awalnya Memiliki ikatan peptida


dan 5 tetes CuSO4 berwarna kuning,
0,1% setelah diberi
pereaksi terbentuk
2 lapisan. Lapisan
atas membentuk
cincin berwarna
biru tua, lapisan
bawah berwarna
bening
Aquadest 2 mL KOH 10% Awalnya Tidak terdapat ikatan
dan 5 tetes CuSO4 berwarna bening, peptida
0,1% setelah diberi
pereaksi berubah
menjadi biru
muda

4. Ninhidrin
Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin 1 mL ninhidrin Awalnya larutan Termasuk dalam asam


0,1% berwarna kuning, amino bebas
setelah diberi
pereaksi terbentuk
lapisan biru
keunguan
Kasein 1 mL ninhidrin Tidak terjadi Bukan termasuk dalam
0,1% perubahan warna asam amino bebas

5. Pengendapan Protein
Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin Asam Pikrat Awalnya Endapan dipengaruhi pH


berwarna kuning, atau kebebasan zat
setelah diberi pereduksi
pereaksi terbentuk
endapan warna
kuning cerah
Albumin Alkohol 95% Awalnya Proses perubahan warna
berwarna kuning, dipengaruhi oleh pH
setelah diberi
pereaksi berubah
warna menjadi
keruh

6. Test Xanthoprotein
Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin 3 tetes HNO3 Awalnya Memiliki inti benzena


pekat dan berwarna kuning,
beberapa tetes setelah diberi
NaOH 1 N pereaksi berwarna
sampai basa kuning cerah
Gelatin 3 tetes HNO3 Awalnya Tidak memiliki inti
pekat dan berwarna bening, benzena
beberapa tetes setelah diberi
NaOH 1 N pereaksi tidak
sampai basa terjadi perubahan
warna (tetap
berwarna bening)

7. Test Millon
Senyawa yang Perubahan Hasil
Direaksikan Senyawa Pereaksi Reaksi Kesimpulan

Albumin 5 tetes pereaksi Awalnya kuning, Asam amino tirosin


millon setelah diberi
pereaksi terbentuk
lapisan cincin
berwarna merah
Gelatin 5 tetes pereaksi Awalnya Bukan asam amino
millon berwarna bening, tirosin
setelah diberi
pereaksi berubah
warna menjadi
merah muda
sekali

BAB V

PEMBAHASAN

Pada percobaan pertama yaitu uji kualitatif protein dengan tes ninhidrin didapatkan hasil
pengamatan yang bisa dilihat pada tabel hasil pengamatan poin ke-4 bahwa 4 mL albumin yang
merupakan monomer dari protein ketika diberikan tambahan senyawa pereaksi berupa 1 mL
ninhidrin 0,1% akan menyebabkan terbentuknya lapisan biru keunguan yang di mana warna
awal dari larutan albumin ini adalah berwarna kuning. Hal tersebut menunjukkn bahwa albumin
merupakan senyawa asam amino. Hal tersebut diakibatkan karena menurut Lestari dkk (2021)
sampel yang warnanya berubah menjadi biru atau ungu pada uji ninhidrin berarti mengandung
asam amino. Sesuai juga dengan pernyataan dari Suprayitno dkk (2021) apabila senyawa
menghasilkan warna biru ungu menandakan bahwa senyawa tersebut memiliki gugus amino dan
gugus karboksilat bebas yang bereaksi dengan ninhidrin. Reaksi positif akan menghasilkan
terbentuknya warna biru. Selain itu hal ini juga disebabkan karena adanya penambahan senyawa
pereaksi berupa ninhidrin dan dilakukan proses pemanasan dalam air yang mendidih selama
kurang lebih 1-2 menit.

Kemudian percobaan selanjutnya yaitu uji kualitatif protein yang dilakukan dengan
metode biuret bertujuan untuk mengetahui adanya ikatan peptida, di mana pada percobaan ini
protein bereaksi dengan KOH 10% dan CuSO4 0,1% yang ditandai dengan terbentuknya warna
lapisan biru tua pada albumin, dan terbentuknya warna biru muda pada sampel ke-2 yaitu
aquadest yang dapat dilihat pada tabel hasil pengamatan di poin ke-3. Pada uji ini sesuai dengan
literatur dari Taniyo dkk (2021) itu berarti apabila dicocokkan dengan hasil percobaan dengan
sampel albumin menunjukkan reaksi (+) pada uji biuret karena warna berubah menjadi biru
keunguan, sedangkan untuk sampel aquadest menunjukkan reaksi (-) pada uji biuret yang mana
artinya tidak mengandung asam amino. Fungsi pereaksi KOH 10% dan CuSO4 0,1% adalah
untuk membuat suasana larutan menjadi basa dan untuk menghasilkan senyawa kompleks.
Karena KOH merupakan basa kuat yang dimana basa dapat merubah kertas lakmus merah
menjadi biru dan memiliki pH di atas 7. Karena reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk
peptida dan protein. Suatu ikatan peptida mempunyai 2 buah ikatan atau lebih dapat bereaksi
dengan ion Cu2+ dalam suasana basa dan membentuk suatu senyawa kompleks berwarna biru
keunguan.

Pada hasil percobaan yang dapat dilihat dalam tabel hasil pengamatan poin pertama
bahwa denaturasi oleh panas dan pH yang ekstrim menyebabkan terjadinya perubahan fisik
yang diakibatkan oleh panas. Pada tabel tersebut menunjukkan adanya perbuahan warna pada
sampel pertama yaitu larutan putih telur dari yang awalnya berwarna kuning sedikit keruh dan
kental berubah menjadi warna putih, sedangkan untuk sampel kedua juga mengalami perubahan
bentuk dan warna dari yang awalnya kuning sedikit keruh dan kental menjadi mengalami
penggumpalan duluan berwarna putih dan terdapat lapisan endapan berwarna ungu setelah
diberi penambahan senyawa pereaksi. Menurut literatur Triyono (2010) panas dapat
mengacaukan ikatan hidrogen dari protein namun tidak mengganggu atau tidak merusak ikatan
kovalennya. Pemanasan dapat mengubah ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar
dari protein. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga
mengacaukan ikatan molekul tersebut. Maka dari itu larutan mengalami perubahan warna dan
penggumpalan.

Denaturasi tersebut dapat dilihat dan ditandai dengan adanya gumpalan dan larutannya
menjadi keruh. Seperti yang dapat dilihat pada video hasil pengamatan. Selain itu hal ini juga
disebabkan dari adanya senyawa pereaksi yaitu HCl 0,1 N dan NaOH 0,1 N yang menurut
pernyataan dari Fresht (2013) dari adanya penambahan asam yang berlebihan menyebabkan
timbulnya pengendapan dan kelarutan yang mana HCl merupakan asam kuat sehingga
menghasilkan larutan yang tergumpal dan berwarna putih.

Proses denaturasi protein juga erat kaitannya dengan uji kualitatif pengendapan protein
yang dapat dilihat pada tabel hasil pengamatan poin ke-5 yang mana alkohol atau etanol dengan
kadar 95% mengkoagulasi protein di dalam sel. Koagulasi ini merupakan proses perubahan
suatu zat cairan atau larutan menjadi gumpalan-gumpalan. Maka dapat terlihat dalam video
percobaan bahwa 3 mL larutan albumin yang diberikan tambahan asam pikrat yang merupakan
salah satu fenol paling asam. Didapatkan hasil yaitu muncul endapan berwarna kuning cerah
pada pereaksi asam pikrat karena asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan
adanya muatan ionik.

Untuk uji kualitatif protein dengan uji xanthoprotein pereaksi yang digunakan adalah
asam nitrat pekat atau asam asetat pekat dan dapat juga asam sulfat pekat. Uji xanthoprotein ini
digunakan untuk menunjukkan adanya cincin benzena pada protein. Apabila larutan yang sudah
dingin ditambahkan dengan NaOH 1N sampai basa, larutan tersebut akan berubah warna
menjadi jingga. Asam amino yang mengandung cincin aromatic membentuk turunan nitro yang
berwarna kuning pada pemanasan dengan asam nitrat pekat. Garam-garam dari turunan
berwarna jingga atau oranye. Asam amino yang menunjukkan reaksi positif untuk uji
xanthoprotein ini adalah tirosin, fenillalanin, dan tripofan. Dapat dilihat pada tabel hasil
pengamatan di poin ke-6 bahwa 2 mL albumin yang diberi pereaksi 3 tetes HNO3 pekat dan
beberapa tetes NaOH 1 N sampai basa mengalami sedikit perubahan warna yang awalnya
berwarna kuning berubah menjadi warna kuning cerah. Sedangkan untuk 2 mL gelatin tidak
mengalami perubahan warna.

Selanjutnya uji kualitatif protein presipitasi dengan logam yang bertujuan untuk
mengetahui pembentukan senyawa tak larut antara protein dan ammonium sulfat. Pengendapan
protein oleh logam berat dapat dilakukan dengan menambahkan logam berat berupa ZnSO4
encer. Hasil percobaan menunjukkan bahwa ketika albumin ditambahkan larutan Zn
menghasilkan warna putih yang menandakan albumin merupakan protein. Yang terakhir yaitu
uji millon yang menghasilkan warna merah pada 2 mL albumin yang ditambahkan dengan 5
tetes pereaksi millon. Hal ini berarti albumin mengandung asam amino jenis tirosin.

BAB VI
KESIMPULAN

Berdasarkan praktikum mata kuliah Biokimia Pangan yang berjudul “Uji Kualitatif
Protein” didapatkan beberapa kesimpulan, sebagai berikut :
1. Denaturasi merupakan proses perubahan struktur baik fisik, kimia, maupun biologis dari
protein akibat adanya panas.
2. Pada uji denaturasi oleh panas yang ekstrim didapatkan hasil bahwa asam dapat
mempercepat proses penggumpalan pada protein.
3. Pada uji presipitasi dengan logam berat, albumin terbentuk endapan berwarna putih yang
berarti termasuk ke dalam protein.
4. Reaksi biuret menunjukkan albumin memiliki ikatan peptida yang ditandai dengan
terbentuknya lapisan biru tua di atas cairan, sedangkan aquadest tidak memiliki ikatan
peptida.
5. Uji ninhidrin menujukkan albumin termasuk dalam asam amino bebas yang ditunjukkan
dari adanya lapisan biru keunguan, sedangkan kasein bukan termasuk dalam asam amino
bebas.
6. Proses pengendapan protein dipengaruhi oleh pH atau kebebasan zat pereduksi
7. Tes xanthoprotein menunjukkan albumin memiliki inti benzena sedangkan gelatin tidak,
hal ini diperlihatkan dalam larutan yang berubah warna menjadi kuning cerah
8. Tes millon menunjukkan bahwa albumin merupakan asam amino tirosin, sedangkan
gelatin bukan. Hal tersebut ditunjukkan dari adanya albumin yang mengalami perubahan
warna merah.

DAFTAR PUSTAKA

Aryadnyani, N. P., Chairlan, & Inderiati, D. (2020). Pengaruh Suhu dan Waktu Pemanasan
Terhadap Ketahanan Telur Ascaris lumbricoides. Meditory : The Journal of Medical
Laboratory. 8(6) : 40-45.
Farida, Y., Rahmat, D., dan Amanda, A. W. (2018). Uji Aktivitas Antiinflamasi Nanopartikel
Ekstrak Etanol Rimpang Temulawak (Curcuma xanthorrhiza Roxb.) dengan Metode
Penghambatan Denaturasi Protein. Jurnal Ilmu Kefarmasian Indonesia. 16(2) : 225-230.
Fersht, A. R. (2013). Denaturation (Proteins). In Brenner’s Encyclopedia of Genetics: Second
Edition (Vol. 2). Elsevier Inc.
Lestari, N. K. L., Sukrama, I. D. M., dan Suardana, I. W. (2019). Karakteristik Fisikokimia dan
Uji Aktivitas Antimikroba Bakteriosin dari Isolat Bakteri Asam Laktat 15B Hasil Isolasi
Kolon Sapi Bali. Buletin Veteriner Udayana. 11(1) : 65-70.
Marfira, N., Genggam, G. G., dan Julistia, P. P. (2018). PENGENDAPAN, KOAGULASI DAN
DENATURASI PADA PROTEIN. Institut Pertanian Bogor : Departemen Biokimia.
Rusli, Z., dan Setiani, L. A. (2020). Modifikasi Metode Analisis Daya Hambat terhadap Proses
Denaturasi Protein yang Diinduksi oleh Panas. CHEESA: Chemical Engineering
Research Articles. 3(2) : 55-62.
Sulfitri, Bahri, S., Khairuddin, Sumarni, N. K., dan Rahim, E. A. (2020). Perbandingan Kadar
Albumin Ikan Gabus (Channa striata) dari Proses Perebusan dan Pengukusan dengan
Menggunakan Uji Biuret. Jurnal Riset Kimia. 6(1) : 67-73.
Suprayitno, E., Sulistiyati, T. D., Panjaitan, M. A. P., Tambunan, J. E., Djamaulidin, H., dan
Islamy, R. A. (2021). Biokimia Produk Perikanan. UB Press.
Taniyo, W., Salimi, Y. K., dan Iyabu, H. (2021). KARAKTERISTIK DAN AKTIVITAS
ANTIOKSIDAN HIDROLISAT PROTEIN IKAN NIKE (Awaous melanocephalus). Jurnal
Pendidikan Kimia dan Ilmu Kimia. 4(2) : 52-63.
Triyono, A. (2010). MEMPELAJARI PENGARUH PENAMBAHAN BEBERAPA ASAM PADA
PROSES ISOLASI PROTEIN TERHADAP TEPUNG PROTEIN ISOLAT KACANG
HIJAU (Phaseolus radiatus L.). Seminar Rekayasa Kimia dan Proses. Universitas
Diponegoro Semarang : Teknik Kimia.

LAMPIRAN

Anda mungkin juga menyukai