메틸코발라민
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임상자료 | |
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상명 | 코볼민 |
AHFS/Drugs.com | 국제 마약 이름 |
경로: 행정 | 구강, 언어, 주사. |
ATC 코드 | |
법적현황 | |
법적현황 |
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식별자 | |
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CAS 번호 | |
펍켐 CID | |
켐스파이더 | |
유니 | |
켐벨 | |
CompTox 대시보드 (EPA) | |
ECHA InfoCard | 100.033.200 |
화학 및 물리적 데이터 | |
공식 | C63H91Co.N13O14P |
어금질량 | 1344.405 g·2010−1 |
3D 모델(JSmol) | |
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메틸코발라민(Methylcobalamin, Mecbl, 또는 MeB12)은 비타민 B의12 일종인 코발라민이다.코발트의 시아노군이 메틸군으로 대체된다는 점에서 시아노코발라민과 다르다.[1]메틸코발라민은 옥타헤드 코발트(III) 중심이 특징이며 밝은 붉은 결정체로 얻을 수 있다.[2]조정화학 관점에서 메틸코발라민은 금속-알킬 결합을 함유한 화합물의 보기 드문 사례로 주목받는다.니켈-메틸 매개체는 메탄생식의 마지막 단계를 위해 제안되었다.
메틸코발라민은 생리학적으로 비타민B와12 [3]맞먹으며 비타민B12 섭취 부족(비타민B12 결핍)으로 인한 병리학 예방이나 치료에 활용할 수 있다.
메틸코발라민은 말초신경증, 당뇨병성 신경증 치료에도 쓰이며, 근위축성 측경화증의 예비 치료에도 쓰인다.[4]
섭취되는 메틸코발라민은 공작용제로 직접 사용되지는 않지만 MMACHC에 의해 cob(cob)으로 먼저 전환된다.II)알라민.이후 코브(II)알라민은 아데노실코발라민과 메틸코발라민이라는 다른 두 가지 형태로 변환되어 공동작용제로 사용된다.즉, 메틸코발라민은 먼저 탈알킬화되었다가 재생된다.[5][6][7]
한 저자에 따르면 비타민B12 결핍증을 히드록소코발라민이나 시아노코발라민이나 아데노실코발라민과 메틸코발라민의 조합으로 치료하는 것이 중요하며 메틸코발라민만 치료하는 것이 아니다.[8]
생산
메틸코발라민은 알칼리성 용액에 보로하이드화나트륨을 함유한 시아노코발라민을 감소시킨 뒤 요오드화 메틸을 첨가해 실험실에서 생산할 수 있다.[2]
기능들
이 바이타머는 비타민 B 의존12 효소가 사용하는 두 가지 활성 코엔자임 중 하나로 메티오닌 신타아제라고도 알려진 5-메틸트라하이드로폴-호모시스테인 메틸트랜스퍼레이즈(MTR)가 사용하는 특정 비타민B12 형태다.[citation needed]
메틸코발라민은 우드-중달 경로에 참여하는데, 이것은 일부 유기체가 이산화탄소를 유기 화합물의 원천으로 활용하는 경로다.이 경로에서 메틸코발라민은 아세틸-CoA를 감당할 수 있도록 일산화탄소(CO에서2 유래)와 커플링하는 메틸 그룹을 제공한다.아세틸-코아(Acetyl-CoA)는 아세트산의 파생물로, 유기체가 요구하는 대로 더 복잡한 분자로 전환된다.[9]
메틸코발라민은 몇몇 박테리아에 의해 생성된다.[citation needed]그것은 환경에서 중요한 역할을 한다.환경에서는 특정 중금속의 생물계산을 담당한다.예를 들어 독성이 강한 메틸머큐리는 메틸코발라민의 작용에 의해 생성된다.[10]이 역할에서 메틸코발라민은 'CH3+'의 원천 역할을 한다.
코발라민의 부족은 거대성 빈혈과 척수의 아급성 복합 변성으로 이어질 수 있다.[11]
참고 항목
참조
- ^ McDowell LR (2000-10-11). Vitamins in animal and human nutrition. Booksgoogle.com. ISBN 9780813826301. Retrieved 28 January 2018.
- ^ a b David, Dophin (1971). D.B. McCormick and L.D. Wright (ed.). "Preparation of the Reduced Forms of Vitamin B12 and of Some Analogs of the Vitamin B12 Coenzyme Containing a Cobalt-Carbon Bond". XVIII: 34-54. doi:10.1016/S0076-6879(71)18006-8.
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(도움말) - ^ Sil A, Kumar H, Mondal RD, Anand SS, Ghosal A, Datta A, Sawant SV, Kapatkar V, Kadhe G, Rao S (July 2018). "A randomized, open labeled study comparing the serum levels of cobalamin after three doses of 500 mcg vs. a single dose methylcobalamin of 1500 mcg in patients with peripheral neuropathy". The Korean Journal of Pain. 31 (3): 183–190. doi:10.3344/kjp.2018.31.3.183. PMC 6037815. PMID 30013732.
- ^ "Eisai Submits New Drug Application for Mecobalamin Ultra-High Dose Preparation as Treatment for Amyotrophic Lateral Sclerosis in Japan" (PDF). Eisai.com. Retrieved 28 January 2018.
- ^ Kim J, Hannibal L, Gherasim C, Jacobsen DW, Banerjee R (November 2009). "A human vitamin B12 trafficking protein uses glutathione transferase activity for processing alkylcobalamins". The Journal of Biological Chemistry. 284 (48): 33418–24. doi:10.1074/jbc.M109.057877. PMC 2785186. PMID 19801555.
- ^ Hannibal L, Kim J, Brasch NE, Wang S, Rosenblatt DS, Banerjee R, Jacobsen DW (August 2009). "Processing of alkylcobalamins in mammalian cells: A role for the MMACHC (cblC) gene product". Molecular Genetics and Metabolism. 97 (4): 260–6. doi:10.1016/j.ymgme.2009.04.005. PMC 2709701. PMID 19447654.
- ^ Froese DS, Gravel RA (November 2010). "Genetic disorders of vitamin B₁₂ metabolism: eight complementation groups--eight genes". Expert Reviews in Molecular Medicine. 12: e37. doi:10.1017/S1462399410001651. PMC 2995210. PMID 21114891.
- ^ Thakkar K, Billa G (January 2015). "Treatment of vitamin B12 deficiency-methylcobalamine? Cyancobalamine? Hydroxocobalamin?-clearing the confusion". European Journal of Clinical Nutrition. 69 (1): 1–2. doi:10.1038/ejcn.2014.165. PMID 25117994.
- ^ Fontecilla-Camps JC, Amara P, Cavazza C, Nicolet Y, Volbeda A (August 2009). "Structure-function relationships of anaerobic gas-processing metalloenzymes". Nature. 460 (7257): 814–22. Bibcode:2009Natur.460..814F. doi:10.1038/nature08299. PMID 19675641. S2CID 4421420.
- ^ Schneider Z, Stroiński A (1987), Comprehensive B12: Chemistry, Biochemistry, Nutrition, Ecology, Medicine, ISBN 9783110082395
- ^ Bémeur C, et al. (2011). Blass JP (ed.). Neurochemical Mechanisms in Disease. Springer. pp. 112–3.