Sujets d’épreuve théorique

DEMS session normale 2016

 La cétogenèse : origine destinées. «  Abou »

 Le cycle de Krebs : rôle dans le métabolisme (à l’aide de schémas)
importance médicale et régulation. « khelif »
 Diagnostic biochimique des ictères. « Benharket »
 Caractérisation au laboratoire du syndrome de l’X fragile. « Imssaoudene »

Session rattrapage
 Insuffisance rénale aigue. « Abou »
 Les erreurs innées du métabolisme. « Khelif »
 Intérêt de l’arbre généalogique Imssaoudene »
 Le métabolisme chez le marathonien. « Belahcène »

DEMS session normale 2015

 Caractéristiques structurales et métaboliques différentielles entre les corps
cétoniques et les acides alpha- cétoniques. « Yargui »
 Stratégie d’exploration chez l’enfant d’un retard de croissance lié à l’axe de la
GH ou hormone de la croissance. « Griene »
 Approche moléculaire des méthodes de détection des mutations. « Abadi »
 Les hyper-lipoprtéinémies secondaires. « Harizi »
Session rattrapage
 Caractéristiques et intérêts des enzymes de restriction dans le diagnostic
génotypique. « Abadi »
 Marqueurs non enzymatiques de l’infarctus du myocarde.  « Harizi »
 Illustrer par des exemples de votre choix, les erreurs innées du métabolisme
des acides nucléiques. « Imessaoudene »
Synthèse des glucocorticoïdes. « Yargui »
DEMS session normale 2013
 Mode d’action des hormones
 Bilan biochimique d’une néphropathie
 La PCR et ses variantes : application dans la détection des mutations
délétères dans la génétique humaine
 A l’aide d’un schéma montrer le rôle de la chaine respiratoire dans la
conversion de l’énergie alimentaire en ATP.
 Session rattrapage 2013
 Physiopathologie des lipaprotéines. « Harizi »
 Des hypercalcemies : stratégie d’une exploration biochimique à visée
étiologique. « Jabbi »
 L’inhibition enzymatique. « Khelif »
 A l’aide de trois exemples de votre choix, illustrez les erreurs innées du
métabolisme des acides nucléiques. « Imessaoudene »
DEMS session normale 2012
 Intérêts thérapeutique et nutritionnel des acides gras polyinsaturés.
« Imessaoudene »
 Les hyperlipoprotéinémies physiopathologie et exploration. « Harizi »
 Les systèmes de réparation de l’ADN. « Griene »
 Exploration biochimique du métabolisme phosphocalcique. « 

Session de rattrapage 2012

 Sphingolipides : structures et fonctions. « Imessaoudene »
 Uréogenèse
 Epi génétique et régulation de l’expression des gènes. « Griene »
 Exploration biochimique d’une hyperthyroïdie.

Session de rattrapage 2011

 Place de l’acétyl-coA dans le métabolisme intermédiaire.
 Exercice de biologie moléculaire.
 Démarche diagnostique d’un désordre endocrinien (un seul axe).
 Diagnostic biologique d’une insuffisance rénale.

DEMS session normale 2010

 Les sphingolipides : structure et métabolisme.
 La glycogénolyse.
 Diagnostic et surveillance du diabète.
 Biologie moléculaire.
DEMS session normale 2009
 Exploration du métabolisme du fer.
 Sujet de biochimie structurale.
 Définition et diagnostic d’une mutation.
 Mécanisme d’action des récepteurs à tyrosine kinase.
 DEMS session normale 2008
 Les acides α- cétoniques.
 Le cycle de l’urée.
 Exploration biologique d’une hyperlipidémie.
 La chromatine.

Session rattrapage 2006

 Exercice sur synthèse peptidique.
 Conduite à tenir devant la découverte fortuite d’une cytolyse hépatique
modérée chez l’adulte.
 Stratégie diagnostique et de surveillance des diabètes sucrés.
 Le southen blot : principe et application.

DEMS session normale 2004

 Structure et propriétés biologiques des apolipo-protéines.

 Mécanismes biochimiques de l’état de jeune.
 Diagnostic biologique des ictères à bilirubine conjuguée.
 Les systèmes de réparation de l’ADN et leur intérêt en pathologie.

DEMS session normale 2002

 Structure et catabolisme des sphingolipides : description des déficits

enzymatiques responsables des principales sphingolipidoses.
 A l’aide d’exemple déduire le mécanisme de l’épissage alternatif et celui
d’édition.
 Diagnostic et suivi biologique des dysthyroidies.
 Mécanisme d’action de l’insuline.

DEMS session normale 2001

 Analyse d’un peptide : exercice.

 Rôle du NADH et NADHP dans la production de l’énergie.
 La traduction.
 Diagnostic et exploration biologique des hyperphénylalaninémies.

Session rattrapage 2000

 L’hybridation moléculaire.
 Propriétés cinétiques des enzymes.
 Rôle de la chaine respiratoire dans le stockage de l’énergie.
 Les hyper bilirubinémies.

DEMS 1999

 Structure des acides nucléiques.

 Bilan énergétique de l’oxydation complète d’une molécule de glucose.
 Conduite à tenir devant une protéinurie découverte à la bandelette.
 La méthode de Maxam et Gilbert : la décrire et en donner ses applications.
 Les années intermédiaires « biologie moléculaire »
Session rattrapage 2013
 ARNt mature
 PCR et ses variantes
 Système de réparation par excision : mécanisme et pathologies
 Intérêts des marqueurs moléculaires dans le diagnostic des maladies
génétiques.
Session spéciale « 3eme année répétitifs 2014»rabi wakilohom
 Systèmes de réparation des mésappariements et pathologies liées.
 Les protéines chaperonnes et leur implication dans l’expression génique chez
les eucaryotes.
 PCR : conditions standard et optimisation.
 Intérêts de l’analyse de l’arbre généalogique en génétique humaine
Session normale 2010
 Structure et rôle de la chromatine.
 A l’aide d’un schéma, le présentez et commentez les régions de démarrage,
de terminaison et de contrôle de la transcription d’un gène eucaryote
produisant de l’ARN messager.
 Sujet joint : traduction.
 Intérêts des marqueurs moléculaires dans le dépistage et le diagnostic des
maladies génétiques.
Session rattrapage 2010
 Après avoir cité les grands systèmes connus de réparation du DNA, décrire la
voie de recombinaison homologue chez les procaryotes.
 Régulation de la transcription chez les procaryotes.
 La traduction : sujet joint.
 Intérêts de l’analyse de l’arbre généalogique en génétique humaine.
 Les années intermédiaires  « biochimie clinique »
Session normale 2010

 Paramètres d’urgence en biochimie.

 Surveillance biochimique du diabète sucré.
 Exploration d’une hyper androgénie de femme jeune.
 Exercice

Théorie de la pratique 2010

 Paramètres biochimiques impliqués dans le risque cardiovasculaire :
- Donnez les principes analytiques.
- Précisez les valeurs usuelles.
- Discutez les limites éventuelles de ces paramètres.

Session normale 2009

 Intérêts de fiabilité des méthodes en biochimie.

 Intérêt biochimique du récepteur soluble de la transferrine.
 Démarche diagnostique devant une tyrosinémie de type I.
 Diagnostic biologique d’une cirrhose.

Les années intermédiaires « métabolique »

Session de rattrapage 2009

 Cinétique enzymatique à un substrat.

 Stratégie de purification d’une protéine.
 Mécanismes d’action de l’adrénaline.
 Rôle de l’hétéro chromatine dans l’organisme et de la fonction de génome.

Examens de 1ere année

Session normale 2012
 Bio marqueurs prédictifs de l’athérosclérose.
 Diagnostic des porphyries aigues.
 Conduite à tenir devant une hyper-cortisol émie.
 Exploration biologique d’une stéatopathie métabolique.

Session normale 2011

 Biochimie et génétique des hyperlipoprotéinémies familiales
athérogènes« Abadi ».
 Les dysprotéinémies. « Harizi »
 Fer sérique. « Djabi »
 Exploration biologique d’une dysnatrémie. « Yargui »
 Session rattrapage

 Conduite à tenir devant une hypercholestérolémie. « Abadi »

 Conduite à tenir devant un IDM. « Djabi »
 Présence des sucres réducteurs dans les urines : étiologies et diagnostic
biochimique. « Yargui »
 Exploration biologique d’une néphropathie. « Harizi »

Session normale 2009

 Insuline : mécanisme d’action moléculaire.

 Cinétique enzymatique.
 Propriétés physico-chimiques des acides nucléiques : applications aux
différentes méthodes d’étude.

Session normale 2006

 Protéines : 1- conformations de l’hémoglobine en absence et en présence

d’oxygène.
2- exercice : les données suivantes sont obtenues par analyse et
clivage partiel d’un octo-peptide :
 Composition : Ala, Gly 2, Lys, Met, Ser, Thr, Tyr.

 Action du CHBr : 1) Ala, Gly, Lys, Thr.

2) Gly, Met, Ser, Tyr.
 Action de la trypsine : 1) Ala, Gly.
2) Gly, Lys, Met, Ser, Thr, Tyr.

 Action de la chymotrypsine: 1) Gly,Tyr.

2) Ala, Gly, Lys, Met, Ser, Thr.
 N-terminal: Gly
 C-terminal: Gly
Déterminer la séquence de ce peptide, en précisant le mode d’action de chacun des
réactifs utilisés.
 Enzymologie : exercice
 L’ARN de transfert
 L’insuline : mode d’action en postprandiale et à jeun.