Modifikasi Pasca Translasi Protein 2003 - STFI - Bandung
Modifikasi Pasca Translasi Protein 2003 - STFI - Bandung
Modifikasi Pasca Translasi Protein 2003 - STFI - Bandung
!ecara sistematis sintesis protein meliputi akti"asi asam amino yang diikat pada tRNA dengan bantuan enzim aminoasil#tRNA. $nisiasi adalah proses antara kompleks sub#unti ribosom %&s bergabung dengan '&s kemudian kodon dan anti kodon terikat. Terjadi elongasi yaitu perpanjangan rantai, bertemunya asam amino (, ), % dan seterusnya sehingga terjadi ikatan peptide sampai terbentuk kodon stop. Terminasi merupakan akhir terbentuknya protein tetapi belum sempurna. Pelepasan dan pelipatan *releasing and folding+ merupakan modifikasi pasca translasi, bisa juga
seperti penambahan gugus fosfat, gula, dll. Targeting merupakan dimana asam amino
menuju tempat masing#masing, ada yang masih di sitosol namun ada juga yang kemembran dan tempat lain yang membutuhkan. Pemrosesan pasca translasi protein merupakan komponen penting dalam jalur ekpresi genom. Translasi bukan akhir jalur ekspresi genom. Polipeptida hasil trnaslasi tidak langsung aktif, untuk menjadi protein aktif atau fungsional dalam sel maka protein harus diproses sekurang , kurangbya satu satu dari empat tipe pemrosesan, yaitu(. Protein folding *pelipatan protein+ !ekuens asam amino pada protein menentukan proses pelipatannya. .anyak protein yang butuh bantuan untuka. Mencegah salah pelipatan *misfolding) sebelum sintesis selesai b. Terlipat secara tepat
Protein folding dimediasi oleh protein lain dan dapat diinduksi oleh stres pada sel. molekul protein yang membantu proses folding adalah /haperon molekuler yaitu mengikat dan menstabilkan protein yang belum dilipat *unfolded protein+, sehingga tidak beragregat dengan protein lain. /haperonin yaitu membantu proses pelipatan protein dalam sel *in vivo+. .egitu diperoleh kondisi yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier yang tepat karena biasanya struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling rendah. Akan tetapi, secara in vivo pelipatan yang tepat seringkali dibantu oleh protein#protein tertentu yang disebut c !"#$%&. ). Proteolytic clea"age *pemotongan proteolitik+ Pemotongan protein oleh protease ini dapat membuang segmen , segmen dari satu atau kedua ujung polipeptida. 0asil pemotongan dapat berupa fragmen protein aktif yang lebih pendek atau menjadi fragmen , fragmen protein yang seluruh atau beberapa fragmen protein aktif. Pemotongan proteolitik mempunyai dua fungsi pada pemrosesan paska translasi, yaitua. igunakan untuk membuang potongan pendek dari ujung daerah N dan atau / dari polipeptida, meninggalkan suatu molekul tunggal yang pendek yang melipat menjadi protein yang aktif. b. igunakan untuk memotong poliprotein menjadi bagianbagian dengan semua atau beberapa diantaranya adalah potein yang aktif.
Pemotongan proteolitik seperti menghilangkan residu terminal metionin, peptide signal, kon"ersi prekursor inaktif menjadi aktif.
%. /hemical modification *modifikasi kimia+ Asam amino polipeptida dimodifikasi melalui penambahan gugus kimia baru sepertia. 1osforilasi
Penambahan gugus fosfat pada peptida atau asam amino b. Modifikasi 2ipofilik Penambahan komponen lipid pada protein c. Metilasi Penambahan gugus metil pada residu asam amino misalnya pada aspartate dan lisin d. Penambahan gugus prosteotik Pembentukan ikatan sulfide misalnya pada insulin e. 3likolisis Merupakan penambahan komponen gula
3likolisasi terpaut 4 adalah penempelan sisi rantai gula le5at gugus hidroksil suatu serin atau asama amino threonin 3likolisasi terpaut N melibatkan penempelan melalui gugus amino pada sisi rantai aspargin.
6. $ntein splicing *pembuangan intein+ $ntein adalah urutan penyela pada beberapa protein, mirip intron pada mRNA. $ntein harus dibuang *splicing+ dan disambung *e7teins+ menjadi protein aktif