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타파진

Tafazzin
타파진
식별자
에일리어스TAFAZIN, BTH, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, Tafazin, Tafazin, 인지질-리포스포리폴리피드 트랜스사이클라아제
외부 IDOMIM: 300394 MGI: 109626 HomoloGene: 37264 GenCards: TAFAZZ입력
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

6901

66826

앙상블

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

유니프로트

Q16635

Q91WF0

RefSeq(mRNA)

NM_001173547
NM_001242615
NM_001242616
NM_001290738
NM_181516

RefSeq(단백질)

NP_000107
NP_001290394
NP_851828
NP_851829
NP_851830

NP_001167018
NP_001229544
NP_001229545
NP_001277667
NP_852657

장소(UCSC)Chr X: 154.41 ~154.42 MbChr X: 73.33 ~73.33 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집
타파진
식별자
기호.타즈
인터프로IPR000872
막질459

Tafazin은 TAFAZZ에 의해 인간에게 암호화되는 단백질이다.IN [5]유전자타파진은 심장 및 골격근에서 고도로 발현되어 인지질-리소포스피드 트랜스아실라아제([6][7]포스포리피드:디아실글리세롤 아실전달효소)로서 기능한다.그것은 미성숙한 카르디올리핀의 테트랄리놀로일 부분의 [8]우세를 포함하는 성숙한 조성에 대한 리모델링을 촉매한다.TAFAZZ로부터 Tafazin 단백질의 몇 가지 다른 동질 형태가 생산된다.IN 유전자이들 각 아이소폼의 긴 형태와 짧은 형태가 생성된다.단형 형태는 소수성 리더 배열을 결여하고 막결합이 아닌 세포질 단백질로 존재할 수 있다.대체적으로 스플라이스된 다른 대본이 설명되었지만, 이 모든 대본의 전체 길이의 특성은 알려지지 않았다.대부분의 아이소폼은 모든 조직에서 발견되지만, 일부는 특정 유형의 [9][5]세포에서만 발견됩니다.TAFAZZ의 돌연변이IN 유전자는 미토콘드리아 결핍증, Barth 증후군, 확장 심근증(DCM), 비후성 DCM, 심내막 섬유탄성증, 좌심실 비압축증(LVNC), 유방암, 유두상 갑상선암, 비소세포 폐암, 교종, 위암, 갑상선 종양, [5][10][11][12]직장암과 관련되어 있다.

TAZ 유전자는 TAZ(PDZ 결합 모티브를 가진 전사적 공동활성제, 50kDA 단백질)라고 불리는 단백질과 자주 혼동된다는 것에 주목해야 한다.이것은 하마의 경로의 일부이며 관심있는 유전자와는 전혀 관련이 없습니다.Hippo 경로 TAZ 단백질은 WWTR1의 공식 유전자 기호를 가지고 있습니다.

구조.

TAFAZZIN 유전자는 염색체 X의 q팔 위치 28에 위치하며 10,208개의 [5]염기쌍에 걸쳐 있다.TAFAZZIN 유전자는 184개의 [13][14]아미노산으로 구성된 21.3kDa 단백질을 생성한다.암호화된 단백질의 구조는 기능적으로 주목할 만한 두 영역인 N 말단과 중앙 영역에서 다른 것으로 밝혀졌다.N 말단에서 30개의 잔류 소수성 스트레치는 타파진의 최단 형태에는 존재하지 않는 막 앵커로서 기능할 수 있다.두 번째 영역은 중앙 영역의 아미노산 124와 195 사이에 위치한 가변 노출 루프입니다.이 친수성 영역은 다른 단백질과 상호작용하는 것으로 알려져 있다.TAZ는 다른 [15]단백질과 유사한 것으로 알려져 있지 않다.타파진의 반감기는 단지 3~6시간으로 대부분의 미토콘드리아 단백질보다 상당히 짧으며,[16] 이것은 구조를 연구하는데 있어 연구상의 어려움을 설명할 수 있다.

Tafazin의 활성 부위인 추정 인지질 결합 부위는 57개의 아미노산 균열로, 두 개의 열린 끝과 양전하를 [17]띤 잔류물이다.또한 [18][19]타파진은 리모델링에 중요한 막간공간(IMS)에 면한 막엽에 국재한다.타파진은 아실트랜스퍼라아제에서 볼 수 있는 보존된 HX4D 모티브의 일부로서 보존된 히스티딘 잔기 His-77을 포함하고 있다는 점에서 포스포리파아제와는 다르다.이 모티브는 많은 세린 단백질 분해 [20]효소에서 볼 수 있는 Asp-His dyad 메커니즘을 촉진하는 역할을 합니다.129에서 292의 아미노산 [15]길이를 가진 많은 독특한 형태의 타파진이 확인되었다.타파진은 적어도 4가지 다른 동질 형태를 가지고 있다.분자량은 약 35kDa이지만, Isoform 발현에서의 종 차이로 인해 낮은 분자량에서도 나타날 수 있습니다.TAFAZZ의 7가지 기능 등급IN 돌연변이는 각 [21]돌연변이의 병원성 기능 상실 메커니즘을 기반으로 분류되었다.

TAFAZZIN 유전자는 단백질을 미토콘드리아로 유도하기 위한 활성 부위와 독립적인 두 개의 펩타이드를 포함하고 있으며, 엑손 3에서 84~95의 잔류물을 형성하고 엑손 7/8 [22]표적에서 185~200의 잔류물을 형성한다.Tafazin은 내미토콘드리아막(IMM)과 외미토콘드리아막(OMM) 사이의 막 리플릿에 말초적 관련성을 가지고 막간 공간(IMS)[18][19]을 향해 위치한다.타파진의 특징적인 계면 고정은 잔류물 215–232로부터의 [23]소수성 배열에 의해 달성된다.마지막으로 외막(TOM)의 전위효소 및 내막(TIM)의 전위효소(Translocase)는 타파진의 OMM으로의 이동 및 삽입과 [23]IMM으로의 정착을 매개한다.

기능.

TAFAZZIN 유전자는 타파진이라고 불리는 단백질을 생산하기 위한 명령을 제공하며, 이것은 세포의 에너지 생산 중심인 미토콘드리아에 국소화된다.타파진 트랜스실라아제 활성은 미토콘드리아 내막 구조 및 기능 유지에 중요한 카르디올리핀 리모델링을 담당합니다.또한 독특한 아실 특이성과 막 곡률 감지 [24]기능을 가지고 있습니다.

트랜스사이클라아제(리모델링)

합성 후 카르디올리핀은 적극적으로 개조될 때까지 제 기능을 발휘할 수 없다.아실특이전달효소인 타파진은 인지질과 리소인지질 간의 아실전달반응을 CoA의존성 방식으로 촉매한다.카르디올리핀의 리모델링 과정은 주로 리놀레오일 [7][25]잔류물인 최종 아실 조성물에 도달하는 것을 포함한다.TAZ는 지방산 리놀레산을 첨가함으로써 미성숙한 카르디올리핀과 상호작용하며, 이는 카르디올리핀의 리모델링을 촉매한다.리모델링은 트랜스사이클화 또는 탈아실화-재사이클화 사이클에 의해 달성된다.Lands 회로라고도 알려진 탈아실화-재아실화 사이클은 포스포리파아제 Cld1에 의해 매개되어 모노리소카르디올리핀(MLCL)[26]을 형성하는 탈아실화로 시작된다.MLCL은 포스파티딜콜린(PC)에서 리놀산기를 전달하는 단공정 반응으로 타파진에 의해 재사이클화되어 CL탈아실화-재사이클화 [7][27]사이클을 완료한다.반면 트랜스아실화는 리놀산기가 포스파티딜콜린(PC)에서 MLCL로 전달되는 것을 포함한다.이러한 효소 활성은 lyso-PC 및 CL을 형성하고 카르디올리핀의 특이적 아실 사슬을 풍부하게 한다.이 프로세스는 리놀로일 함유 PC에 고유한 것으로 나타났습니다.이러한 리모델링 과정은 카르디올리핀을 테트랄리놀로일 부분이 우세한 성숙한 조성물로 변환한다.포유류의 CL 리모델링에는 모노리소카르디올리핀 아실전달효소(MLCLAT), 아실-CoA:리소카르디올리핀 아실전달효소(ALCAT) 및 포스포리파아제 [28]등의 추가 효소가 필요합니다.이 과정은 카르디올리핀의 [8][9][29]적절한 기능을 가능하게 한다.

아실특이성 및 감지곡률

CL 리모델링의 Tafazin은 성숙한 CL [30]형성에 있어 리놀로일 함유 PC를 명확하게 선호하는 것으로 나타났다.이 특이성은 테트랄리놀로일 부분이 우세한 CL의 성숙한 조성을 유도하고, 이는 테트랄리놀로일-카르디올리핀([29]CL4)의 농축으로 이어진다.리니오일 그룹에 대한 선호도는 올레오일 그룹에 비해 10배, 아라키도노일 [7]그룹에 비해 20배 높은 것으로 보고되었다.이러한 선호에 대한 상반된 설명에는 열역학적 리모델링 [31]가설로 알려진 주변 미세 환경에 의한 영향과 에너지 최소화 [19]또는 특정 아실 잔류물에 대한 타파진의 고유한 효소 선호가 포함된다.

미토콘드리아 구조 및 기능 중 타파진 및 카르디올리핀

카르디올리핀은 미토콘드리아 내막에 국소화된 3개의 글리세롤 모이에티와 연결된 4개의 아실기를 포함하는 복합 글리세린 인지질이다.이러한 아실기는 올레산과 리놀산을 포함한다.이 조성으로 인해, 카르디올리핀은 크리스태라고 불리는 막 곡률을 가능하게 하는 원추형 구조를 보인다.또한, CL 아실 chains,[29]ATP합성 효소의 적절한 function,[32]ATP/ADP translocase, pyr 포함한 단백질들 내부 미토콘드리아 매트릭스에서 지역 호흡기 사슬supercomplex 형성을 잘 유지하는 것으로 c-rings에 바인딩 하는 사이 연계와 체인 통신 안정시키면서 산화성 인산화에 중요한 역할을 한다.uvate c또한 카르니틴 운반체 및 모든 호흡 사슬 복합체(I, III, IV, V)[33][34][35]는 미토콘드리아 매트릭스로 양성자를 채널링하는 ATP 합성효소를 돕기 위해 막간 공간에서 양성자 포집을 촉진한다.적절하게 형성된 CL은 [9]세포 내 미토콘드리아 형태, 에너지 생산 및 단백질 수송을 유지하는데 매우 중요하며, 타파진에 의한 리모델링은 [36]산화 스트레스에 의해 손상된 아실 사슬의 제거 및 치환을 돕는다.아포토시스 및 유사한 과정 동안 CL은 Bcl-2 패밀리, 카스파시스, Bid, Bax 및 [37]Bak과의 상호작용과 관련된 단백질 및 기타 기계들의 플랫폼 역할을 하는 것으로 알려져 있습니다.

임상적 의의

TAFAZZ의 돌연변이IN 유전자는 Barth 증후군, 확장 심근증(DCM), 비대성 DCM, 심내막 섬유탄성증 및 좌심실 비압축증(LVNC)[5]을 포함한 많은 미토콘드리아 결핍과 관련 질환과 관련되어 있다.TAFAZIN은 유방암, 유두갑상선암, 비소세포 폐암, 교종, 위암, 갑상선 종양, 직장암 등 [10][11][12]다양한 암과도 관련되어 있습니다.

바르트 증후군

BTH(Barth Syndrome)는 TAFAZZ의 돌연변이에 의해 야기되는 X-연관 질환이다.IN [38]유전자TAFAZZ에서 160개 이상의 돌연변이가 발생했습니다.IN 유전자는 이 질병과 관련이 있다.30만40만 명 중 1명꼴로 발견되는 희귀병이지만 진단이 [39][40]미흡하다는 사실은 널리 알려져 있다.BTH는 거의 남성에게만 발생하지만, 여성 [41]환자에게서 확인된 BTH 사례가 한 건 있다.타파진은 미토콘드리아 내막의 대표적인 지질인 인지질 카르디올리핀(CL)[42]의 리모델링을 담당한다.Barth 증후군을 일으키는 TAFAZIN 유전자 돌연변이는 기능이 거의 없거나 전혀 없는 타파진 단백질을 생산한다.그 결과 리놀산은 카르디올리핀에 첨가되지 않아 에너지 생산과 단백질 수송을 포함한 정상적인 미토콘드리아 형태와 기능을 방해한다.바르트 증후군 환자는 이상 카르디올리핀 지방 아실 조성, 모노리소카르디올리핀(MLCL) 축적 및 총 카르디올리핀 [43][44]수치 감소를 포함한 카르디올리핀 대사의 결함을 보인다.이것은 급격한 신진대사 저하와 돌연사로 이어질 수 있다.심장이나 다른 근육과 같이 에너지를 많이 필요로 하는 조직은 미토콘드리아와 단백질 [citation needed]수송의 에너지 생성 감소로 인해 세포사멸에 가장 취약하다.

또한, 영향을 받은 백혈구는 비정상적으로 생긴 미토콘드리아를 가지고 있는데, 이것은 그들의 성장(증식)과 성숙(분화) 능력을 손상시켜, 약해진 면역 체계와 재발 감염을 초래할 수 있다.기능 장애가 있는 미토콘드리아는 바르트 [9]증후군의 다른 징후와 증상으로 이어질 수 있다.

Barth Syndrome의 표현형은 심혈관, 근골격계, 신경학적, 대사적,[45][46][47] 혈액학적 결과를 포함한 광범위한 범위를 포함한다.일반적인 임상 징후는 다음과 같습니다.[9][38]

추가적인 특징으로는 비후성 심근증, 좌심실 심근(INVM), 심실 부정맥, 운동 지연, 식욕 부진, 피로 및 운동 과민증, 저혈당, 젖산증, 고암몬혈증, [38]성장 지연 후 급격한 성장 지연이 포함된다.

c.348C>T 돌연변이에 의해 심실 [48]심근의 비압축과 함께 심근증이 확장되었다.C.227delC의 프레임 이동 돌연변이를 가진 환자는 호중구 감소증, 심근대증 및 기타 Barth Syndrome의 일반적인 [49]증상을 보였다.또 다른 c.C153G 돌연변이는 심각한 대사 산증, 심근대 및 기타 바르트 [50]증후군의 주요 증상을 초래했다.

BTH에 대한 알려진 치료법은 없으며, BTH의 치료는 질병의 다양한 표현형과 그 복잡성 때문에 [40]난해하고 지연된다.따라서, 많은 치료법은 증상 자체를 치료하기 보다는 심혈관계와 대사 장애에 초점을 맞추고 있다.미토콘드리아 크리스테와 산화적 인산화를 유지하기 위해 CL을 산화적 손상으로부터 보호하는 물질인 엘라미프레티드가 현재 임상 [51][52]시험에서 시험되고 있다.또한 BTH의 [53]생체 에너지 및 심장 기능을 높이기 위해 식이 지방산이 사용되어 왔다.그러나 BTH 환자들의 증상의 심각한 징후는 심장 이식을 필요로 한다.통계자료에 따르면 최근 [54][47]최신판에서는 생존 환자 73명 중 9명(12%)이 심장 이식을 받은 것으로 나타났다.BTH 환자들의 심장 이식은 일반적으로 [47]성공적이었다.

심혈관병리학

심근증은 바르트 증후군의 두드러진 특징이다.결손된 타파진에 의한 아실 체인 구성과 지질 과산화 작용의 변화는 불충분한 근육질 작용, 심각한 조직 약화, 좌심실 확대, 부분 또는 불완전 수축, 배출량 감소를 초래할 수 있습니다.이러한 결과는 심장 약화와 [35][55]수축력 저하로 특징지어지는 바르트 증후군의 심근병적 표현형에 기여한다.또는 활성산소종(ROS)이 [56]BTH에서 심혈관 장애의 주요 원인으로 제시되었다.

BTH의 심근증은 다양한 수준으로 나타난다.BTH 환자에 대한 코호트 연구는 출생부터 생후 1개월까지의 범위에서 진단된 모든 심근증의 41.5%를 보였으며,[54] 95%는 심근증의 병력을 보였다.또한,[57] 진단 시 심근형 표현형이 없는 유아 환자 2명 등 경증 또는 후기의 심근형 환자도 있었다.바르트 증후군의 심근증은 주로 확장형 심근증(DCM), 심장이 약해지고 확대되는 좌심실 상태, 따라서 효율적으로 혈액을 펌핑할 수 없는 여러 형태로 나타난다.그 결과 혈류 감소는 다리와 복부의 붓기, 폐액의 증가, 혈전의 [9]위험 증가로 이어질 수 있습니다.TAFAZZ의 일부 돌연변이는IN 유전자는 Barth 증후군의 다른 특징 없이 확장 심근증을 일으킨다.LVNC는 좌심실이 심실벽에 스폰지 모양의 구조로 특징지어지며, 현저한 사행절과 깊은 사행골간 [58]함몰을 보이는 상태입니다.INVM은 심장 왼쪽 하단 챔버(좌심실)가 올바르게 발달하지 않을 때 발생합니다.INVM에서는 심장 근육이 약해지고 혈액을 효율적으로 펌핑할 수 없어 심부전을 [59][35]자주 일으킨다.비정상적인 심장 박동도 [citation needed]발생할 수 있다.

근골격계 병리학

근골격계 병리학은 BTH 환자에게서 다양한 형태로 나타난다.일반적인 표현형은 일반적이고 국소적인 약점이다.허약함은 골격근병증으로 인한 명백한 근육 쇠약과 증가된 운동 피로로 나타난다.바르트 [60]증후군의 심혈관 증상이 있을 때 악화된다.근골격계 병리의 추가적인 증상으로는 저혈압, 운동 발달 지연, 작은 키, 그리고 다양한 [61]정도의 안면 이상 등이 있다.또한 BTH [citation needed]환자에서 정상 모집단에 비해 체중, 길이 및 키의 저변화가 나타나는 것으로 나타났다.

발달 지연에 대한 치료법에는 [47]포도당의 대체 공급원으로 옥수수 녹말 보충이 포함되어 있다.대사결핍은 구강 아르기닌과 카르니틴 보충에 의해 치료되어 일부 [62][63][64]환자의 심장기능과 근육약화를 개선하는 것으로 나타났다.그러나 카르니틴과 아르기닌 보충의 효용에 대한 공식적인 평가는 발표되지 않았으며, 그 사용은 특정 [62][64]결핍이 있는 환자들에게만 유효했다.

신경병리학

인지기능장애는 BTH 환자들에게 다양한 정도로 흔하다.인지장애의[65] 높은 발병률과 가벼운 학습 및 언어장애가[54] 종종 나타나지만, 많은 BTH 환자들은 또한 정상적인 [61]인지능력을 보였다.이것은 뇌 미토콘드리아 호흡과 정상적인 인지 [66]기능에서 타파진의 중요한 역할에도 불구하고 BTH에 대한 제한된 신경학적 관여를 보여준다.한 연구는 뇌가 더 다양하고 덜 테트랄리놀로일 의존적인 CL을 가진 독특한 CL 구성을 가지고 있다는 것을 보여주었다.이 성분은 CL 리모델링의 필요성을 줄여 타파진 의존성이 [29]낮은 조성으로 이어진다.또 다른 연구는 뇌가 포화 아실 [67]사슬의 더 높은 농도를 가지고 있다는 것을 발견했다.마지막으로,[66] 뇌는 ROS의 해로운 영향을 피할 수 있는 더 높은 ROS 스캐빈징 능력을 가지고 있습니다.이 발견들은 BTH [68]환자들의 신경학적 표현형을 설명한다.

대사 장애

BTH의 대사장애는 3-메틸글루타콘산뇨(3-MGA)의 형태로 나타나며, 3-메틸글루타콘산,[69] 3-메틸글루타르산, 2-에틸히드라크릴산을 포함한 소변 중 유기산 수치가 증가하는 것이 특징이다.3-MGA는 주로 BTH 환자에게서 배설되지만,[70] 일부 환자는 소변에서 정상 수준의 유기산을 가지고 있는 것으로 밝혀졌다.3-MGA 및 대사결핍의 치료에는 리보플라빈 또는 코엔자임 Q10이 포함되었으며,[69] 이는 환자에서 유의미한 개선을 보였다.

혈액병리학

BTH 환자의 주요 혈액학적 병리학은 단구 및 호산구의 증가와 함께 순환 중인 총 호중구의 수가 감소하고 림프구의 [47]변동이 없는 것이 특징인 호중구 감소증이다.호중구감소증의 증상은 경증에서 중증, 주기적에서 비주기적, 간헐적에서 [71]만성적까지 다양하다.심각한 만성호중구감소증(SCN)으로 정의되는 절대호중구수가 500/μL 미만인 것이 가장 해로운 [72]형태이다.

암

TAFAZIN은 시스플라틴에 내성이 있는 위암 세포에서 고도로 발현되는 것으로 밝혀졌다.이러한 저항성은 암세포가 상피-간엽 전이(EMT)를 겪는 후천적 능력에 기인하는 것으로 확인되었다.TAFAZZ가 발견한 것은IN은 EMT를 유도하는 데 관여하며 이러한 암세포에서 높은 수치는 위암에 [10][11]관여하는 것을 나타낼 수 있다.TAFAZIN 과잉발현은 직장암,[73] 전립선암,[74][12] 갑상선 종양,[75] 자궁경부암과 관련이 있다.140명의 스웨덴 직장암 환자를 대상으로 한 연구에서 TAFAZZ는과발현은 종양유전자의 발현 증가와 관련이 있었다(FXYD-3 및 리빈).또한 세포자멸반응과 비정상적인 세포증식을 증진시키는 것으로 밝혀졌으며 직장암의 단계,[73] 유형, 진행의 지표가 되기도 했다.또한 TAFAZZ 레벨은IN은 환자의 방사선 치료 반응과 연결되어 잠재적으로 환자의 [73]암 재발에 대한 통찰력을 제공하였다.PI3K와 TAFAZZ의 잠재적인 연계IN은 PI3K 시그널링과 TAFAZZ 사이의 연관성을 나타냅니다.둘 다 PTEN 돌연변이 [10]암세포에서 높은 상승률을 보였다.전립선암에서는 타파진에 의해 변형된 CL이 팔미톨레산 함량이 높아 전립선암세포 증식을 촉진하고 아포토시스 [74]속도를 감소시키는 능력이 있는 것으로 나타났다.갑상선종양에서 TAFAZZIN은 모낭선종을 [75]모낭암과 구별할 수 있게 하는 반면 자궁경부암에서는 타파진 수치가 정상 조직으로부터 편평상피내 병변, 편평상경부암으로 증가시킨다.자궁경부암 진행에 대한 연구를 바탕으로 TAFAZZ는 다음과 같이 생각됩니다.IN은 아포토시스를 억제하고 암세포의 성장, 생존력, 종양 [12]발생을 촉진함으로써 암을 유발할 수 있다.

상호 작용

타파진은 다음과 [76][38]같은 단백질-단백질 상호작용을 하는 것으로 나타났다.

역사

이 단백질은 1996년 이탈리아 과학자 실비아 비오네 [15]등에 의해 발견되었다.타파진의 식별에 필요한 복잡한 절차 때문에, 이 단백질은 플라스틱 [77]병으로 그의 사타구니를 열정적으로 때리는 이탈리아 코미디 캐릭터인 타파치의 이름을 따서 붙여졌다.

메모들

레퍼런스

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