크레센틴

Crescentin
크레센틴
식별자
기호.?
팜PF19220
중간 필라멘트 모양 세포 형상 결정 요인 CreS
식별자
유기체콜로박터비브리오이드
기호.크레스
Alt.파라
유니프로트Q6IET3

크레센틴은 진핵세포에서 발견되는 중간 필라멘트의 박테리아 친척인 단백질이다.다른 주요 세포골격 단백질인 튜불린과 액틴이 각각 FtsZ와 MreB 단백질에 원핵상동체를 가지는 것처럼 중간 필라멘트는 초승달 단백질과 연결되어 있다.일부 상동물은 염색체 분리 단백질 ParA로 잘못 표기된다.이 단백질군은 Caulobacterium과 Methylobacterium에서 발견됩니다.

세포 모양에서의 역할

크레센틴은 최근 크리스틴 제이콥스-워그너에 의해 초승달 모양의 세포를 사용하여 운동성을 [1]높이는 수생 박테리아인 카울로박터 크레센투스(현재의 비브리오데스)에서 발견되었다.초승달 단백질은 이 세포들의 오목한 면에 위치하고 단백질이 부족한 돌연변이들이 막대 모양의 [2]세포를 형성하기 때문에 그들의 모양에 필요한 것으로 보입니다.Caulobacter 세포의 모양에 영향을 미치기 위해, 초승달 필라멘트의 나선형은 세포의 한쪽 측면에 있는 세포막의 세포질 쪽과 결합합니다.이것은 젊은 세포에서는 구부러진 세포 형태를 유도하는데, 이것은 초승달의 나선 피치보다 짧지만, 오래되고 긴 [3]세포에서는 나선 형태를 유도한다.

단백질 구조

진핵생물 중간 필라멘트처럼, 초승달은 필라멘트로 조직되어 세포에서 나선 구조로 존재한다.크레센틴은 카울로박터 원핵생물(오랜 정지상 후에 채택될 수 있는 바이브로이드/원심상 및 나선상)의 두 가지 형태 모두에 필요하다.초승달 단백질은 430개의 잔류물을 가지고 있으며, 그 배열은 대부분 코일 코일 구조를 형성하는 7개의 반복 잔류물 패턴으로 구성되어 있다.단백질의 DNA 배열은 진핵생물 케라틴과 라민 단백질과 매우 유사한 단면을 가지며, 대부분 코일 코일 구조를 포함한다.연구자들 Ausmees et al.은 최근 동물의 중간 필라멘트 단백질과 마찬가지로 초승달은 4개의 코일 [4]코일 세그먼트로 구성된 중앙 막대를 가지고 있다는 것을 증명했다.중간 필라멘트와 초승달 단백질은 모두 비α-나선 링커 도메인과 함께 4개의 α-나선 세그먼트를 포함한 1차 배열을 가진다.초승달과 동물 중간 필라멘트 단백질의 중요한 차이점은 초승달은 동물성 라민 및 케라틴 [5]단백질에 보존되는 로드 도메인의 끝에 특정 컨센서스 배열 요소가 부족하다는 것이다.

그 단백질은 진핵생물 IF [6]단백질과 유사하게 구성된 몇 개의 하위 도메인으로 나뉘었다.모든 연구자가 그것이 중간 필라멘트의 상동어라고 확신하는 것은 아니며, 대신에 유사성이 수렴 [7]진화를 통해 생겼을 수도 있다는 것을 암시한다.

필라멘트의 조립

진핵생물 중간 필라멘트 단백질은 에너지 입력, 즉 ATP나 GTP의 필요 없이 세포 내에서 8-15 nm의 필라멘트로 모인다.Ausmees 등은 단백질이 체외에서 이러한 방식으로 필라멘트로 조립될 수 있는지 테스트하여 초승달 연구를 계속했다.그들은 초승달 단백질이 실제로 약 10 nm 너비의 필라멘트를 형성할 수 있었고, 이러한 필라멘트의 일부는 진핵생물 중간 필라멘트가 [4]그러하듯이 가로 방향으로 뭉쳐져 있다는 것을 발견했다.초승달 단백질과 중간 필라멘트 단백질의 유사성은 이 두 세포골격 단백질 사이의 진화적 연관성을 시사한다.

진핵생물 중간 필라멘트처럼, 초승달로 만들어진 필라멘트는 신축성이 있다.개별 단백질은 천천히 분해되어 구조를 다소 딱딱하게 만들고 리모델링을 느리게 한다.진핵생물 IF와 [8]달리 변형은 구조의 경화를 유도하지 않는다.

레퍼런스

  1. ^ Charbon G, Cabeen MT, Jacobs-Wagner C (May 2009). "Bacterial intermediate filaments: in vivo assembly, organization, and dynamics of crescentin". Genes & Development. 23 (9): 1131–44. doi:10.1101/gad.1795509. PMC 2682956. PMID 19417107.
  2. ^ Møller-Jensen J, Löwe J (February 2005). "Increasing complexity of the bacterial cytoskeleton". Current Opinion in Cell Biology. 17 (1): 75–81. doi:10.1016/j.ceb.2004.11.002. PMID 15661522.
  3. ^ Margolin W (March 2004). "Bacterial shape: concave coiled coils curve caulobacter". Current Biology. 14 (6): R242-4. doi:10.1016/j.cub.2004.02.057. PMID 15043836. S2CID 37470451.
  4. ^ a b Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (December 2003). "The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape". Cell. 115 (6): 705–13. doi:10.1016/S0092-8674(03)00935-8. PMID 14675535. S2CID 14459851.
  5. ^ Herrmann H, Aebi U (2004). "Intermediate filaments: molecular structure, assembly mechanism, and integration into functionally distinct intracellular Scaffolds". Annual Review of Biochemistry. 73: 749–89. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073823. PMID 15189158.
  6. ^ Cabeen, MT; Herrmann, H; Jacobs-Wagner, C (April 2011). "The domain organization of the bacterial intermediate filament-like protein crescentin is important for assembly and function". Cytoskeleton. 68 (4): 205–19. doi:10.1002/cm.20505. PMC 3087291. PMID 21360832.
  7. ^ Kollmar, M (29 May 2015). "Polyphyly of nuclear lamin genes indicates an early eukaryotic origin of the metazoan-type intermediate filament proteins". Scientific Reports. 5: 10652. Bibcode:2015NatSR...510652K. doi:10.1038/srep10652. PMC 4448529. PMID 26024016.
  8. ^ Esue O, Rupprecht L, Sun SX, Wirtz D (January 2010). "Dynamics of the bacterial intermediate filament crescentin in vitro and in vivo". PLOS ONE. 5 (1): e8855. Bibcode:2010PLoSO...5.8855E. doi:10.1371/journal.pone.0008855. PMC 2816638. PMID 20140233.