원핵세포골격

Prokaryotic cytoskeleton
콜로박터 초승달 세포골격의 요소.원핵세포골격요소들은 그들의 진핵세포 상동성 및 가설의 세포기능과 [1]일치한다.

원핵세포골격은 원핵세포의 모든 구조 필라멘트의 총칭이다.한때 원핵세포는 세포골격을 가지고 있지 않다고 생각되었지만, 시각화 기술과 구조 결정의 진보가 1990년대 [2]초에 이러한 세포에서 필라멘트를 발견하게 되었다.진핵생물의 모든 주요 세포골격 단백질에 대한 유사체가 원핵생물에서 발견되었을 뿐만 아니라, 알려진 진핵생물의 상동체가 없는 세포골격 단백질도 발견되었다.[3][4][5][6]세포골격요소는 다양한 [7][8]원핵생물에서 세포분열, 보호, 형태결정, 극성결정에 필수적인 역할을 한다.

튜불린 슈퍼패밀리

FTSZ

주요 기사:FTSZ

최초로 확인된 원핵 세포 골격 요소인 FtsZ는 진핵 [2]생물의 액틴-미오신 수축 고리처럼 세포 분열 동안 수축하는 Z 고리라고 불리는 세포의 중앙에 위치한 필라멘트 고리 구조를 형성합니다.Z-링은 Z-링 수축의 메커니즘과 관련된 프로토필라멘트의 수는 불분명하지만 확장 [1]및 수축하는 수많은 프로토필라멘트의 다발로 구성된 매우 역동적인 구조입니다.FtsZ는 조직 단백질로 작용하며 세포 분열을 위해 필요하다.그것은 사이토키네시스 동안 격막의 첫 번째 구성 요소이며, 다른 알려진 모든 세포 분열 단백질을 분열 부위로 [9]수집합니다.

액틴과 이러한 기능적 유사성에도 불구하고 FtsZ는 진핵 튜불린과 상동성이다.FtsZ와 튜불린의 1차 구조를 비교한 결과 약한 관계가 드러났지만 이들의 3차원 구조는 현저하게 유사하다.또한 튜불린과 마찬가지로 단량체 FtsZ는 GTP에 결합되어 다른 FtsZ 단량체와 튜브린 [10]이량체와 유사한 기구로 GTP의 가수분해로 중합된다.FtsZ는 박테리아의 세포 분열을 위해 필수적이기 때문에 이 단백질은 새로운 항생제 [11]설계의 표적이 된다.현재 Z-링 형성을 조절하는 여러 모델과 메커니즘이 있지만, 이러한 메커니즘은 종에 따라 다릅니다.대장균과 Caulobacter crescentus를 포함한 몇몇 막대 모양의 종들은 세포에서 양극성 구배를 형성하는 FtsZ 어셈블리의 하나 이상의 억제제를 사용하여 세포 [12]중심에서 FtsZ의 중합성을 강화한다.이러한 경사 형성 시스템 중 하나는 MinCDE 단백질로 구성됩니다(아래 참조).

액틴 슈퍼 패밀리

MreB

주요 기사: MreB

MreB는 진핵액틴과 상동하는 것으로 믿어지는 박테리아 단백질이다.MreB와 액틴은 1차 구조가 약하지만 3-D 구조와 필라멘트 중합에 있어서는 매우 유사하다.

거의 모든 비구형 박테리아는 MreB에 의존하여 그 모양을 결정한다.MreB는 세포질막 바로 아래에 있는 필라멘트 구조의 나선형 네트워크로 조립되어 [13]세포의 전체 길이를 덮습니다.MreB는 [1]펩티도글리칸을 합성하는 효소의 위치와 활성을 매개하고 세포를 조각하고 보강하기 위해 외부 압력을 가하는 세포막 아래의 단단한 필라멘트 역할을 함으로써 세포 형태를 결정한다.MreB는 정상적인 나선형 네트워크에서 응축되어 세포 분열 직전 Caulobacter crescentus의 septum에서 단단한 고리를 형성합니다.이것은 중심에서 벗어난 septum의 [14]위치를 찾는 데 도움을 주는 것으로 믿어지는 메커니즘입니다.MreB는 또한 극성 박테리아에서 극성 결정에 중요하다. 왜냐하면 MreB는 C.[14] 초승달에서 적어도 4개의 다른 극성 단백질의 정확한 위치를 담당하기 때문이다.

ParM 및 SopA

주요 기사: ParM

ParM은 기능적으로는 튜불린과 비슷하지만 액틴과 유사한 구조를 가진 세포골격 요소이다.또, 쌍방향으로 중합해 동적 불안정성을 나타내며, 이는 모두 튜불린 [4][15]중합 특유의 거동이다.R1 플라스미드 분리를 담당하는 ParR 및 parC와 시스템을 형성합니다.ParM은 R1 플라스미드의 ParC 영역에서 10번의 직접 반복에 특이적으로 결합하는 DNA 결합 단백질인 ParR에 부착됩니다.이 결합은 ParM 필라멘트의 양 끝에서 발생합니다.이 필라멘트는 확장되어 플라스미드를 [16]분리합니다.이 시스템은 ParM이 유사분열 방추에서 진핵생물 튜브린처럼 작용하고, ParR이 키네토코어 복합체처럼 작용하며, ParC가 [17]염색체의 동원체처럼 작용하기 때문에 진핵생물 염색체 분리와 유사하다.

F 플라스미드 분리는 SopA가 세포골격 필라멘트로 작용하고 SopB가 각각 [17]키네토코어와 동원체와 같이 F 플라스미드에서 SopC 배열에 결합하는 유사한 시스템에서 발생합니다.최근에는 그램 양성균인 바실루스 튜링기엔시스(Bacillus Thuringiensis)에서 액틴 유사 ParM 상동체가 발견되어 미세관상 구조로 조립되어 플라스미드 [18]분리에 관여하고 있다.

고대 악틴

크레낙틴은 테르모프로테오타(옛 크레나카이오타) 고유의 액틴 상동성으로 테르모프로테아목과 칸디다투스 [19]코라카이움목에서 발견된다.2009년 발견 당시, 그것은 알려진 액틴 호몰로그의 [20]진핵생물 액틴과 가장 높은 배열 유사성을 가지고 있었다.Crenactin은 Pyryobaculum calidifontis(A3MWN5)에서 잘 특징지어졌으며 ATP 및 [19]GTP에 대한 특이성이 높은 것으로 나타났다. Crenactin을 함유하는 종은 모두 막대 모양 또는 바늘 모양이다.P. calidifontis에서 crenactin은 세포 길이를 가로지르는 나선 구조를 형성하는 것으로 보여져 다른 [19][21]원핵생물에서의 MreB와 유사한 형태 결정에서 crenactin의 역할을 시사한다.

진핵생물 액틴계에 더 가까운 것은 제안된 아스가르다르카에오타 슈퍼문(Superphylam)에서 발견된다.그들은 세포 [22]골격을 조절하기 위해 프로파일린, 겔솔린, 코필린의 원시 버전을 사용한다.

고유 그룹

크레센틴

주요 기사:크레센틴

크레센틴(crescentin, creS 유전자에 의해 암호화됨)은 진핵생물 중간 필라멘트(IFs)의 유사체이다.여기서 논의된 다른 유사한 관계와는 달리, 초승달은 3차원 유사성 외에도 IF 단백질과 다소 큰 1차 호몰로지를 가지고 있다. 즉, creS의 염기서열은 cytokeratin 19와 25%, 40%의 동일성 일치와 40%, 핵 라민 A와 40%의 유사성을 가지고 있다.또한 초승달 필라멘트는 직경이 약 10nm이므로 진핵 IF의 직경 범위(8~15nm)[23] 내에 포함된다.초승달은 초승달 모양의 박테리아 Caulobacter crescentus의 안쪽 오목한 면을 따라 극에서 극으로 이어지는 필라멘트를 형성합니다.MreB와 초승달은 모두 C. crescentus가 특징적인 모양으로 존재하기 위해 필요합니다; MreB는 세포를 막대 모양으로 만들고 초승달은 이 모양을 [1]초승달 모양으로 구부리는 것으로 믿어집니다.

MinCDE 시스템

주요 기사:최소 시스템

MinCDE 시스템은 대장균의 세포 중앙에 격막을 적절히 배치하는 필라멘트 시스템입니다.Shih 등에 따르면 MinC는 Z링의 중합을 금지함으로써 격막의 형성을 억제한다.MinC, MinD 및 MinE는 세포 주위에 감겨 있는 나선 구조를 형성하고 MinD에 의해 막에 결합됩니다.MinCDE 나선은 극을 차지하고 극지대의 가장자리에 있는 MinE로 만들어진 E-링이라고 불리는 필라멘트 구조에서 끝납니다.이 구성에서 E-링은 수축하여 극을 향해 이동하며 이동하면서 MinCDE 나선을 분해합니다.또한 분해된 조각은 반대쪽 극단에서 재조립되어 현재 MinCDE 나선이 분해되는 동안 반대쪽 극의 MinCDE 코일을 다시 형성합니다.이 과정은 MinCDE 나선이 극에서 극으로 진동하면서 반복됩니다.이 진동은 셀 사이클 중에 반복적으로 발생하므로 MinC(및 그 격막 억제 효과)는 [24]셀의 끝보다 셀의 중간에서 낮은 시간 평균 농도로 유지됩니다.

그 민 단백질의 동적 동작을 체외 수정의 파리로 세포막을 위한 인공 지질 2중층을 사용하여 재구성되었다MinE과 MinD 평행하고 나선 단백질 파도로 메커니즘 같은 reaction-diffusion에 의해 self-organized.[25]

박토필린

는rod-shaped proteobacterium Myxococcus xanthus의 세포에 걸쳐 필라멘트를 형성하 Bactofilin(InterPro:IPR007607)은β-helicalcytoskeletal 요소이다.[26]그bactofilin 단백질, BacM, 적절한 세포 모양 유지 및 세포 벽 무결성에 필요합니다.M.xanthus 세포 BacM이 부족하고 bacM 돌연변이들 항생제를 세균 세포 벽을 겨냥한 감소해 저항력이 있기 때문에 기형을 형태학 휘어진 세포체에 의해 묘사해 왔다.M.xanthus BacM 단백질 장편 형태에서 중합할 수 있도록 cleaved 있다.Bactofilins 세포 모양 규제에 프로테우스 mirabilis cells,[27]줄기 형성의 Caulobacter crescentus,[28]과 헬리코박터 파이로리의 나선형 모양으로 곡률을 포함한 다른 박테리아, 있었다.[29]

CfpA

그 문 Spirochaetes 이내에, 종의 수가 실 모양의 세포질 리본 구조 개인 필라멘트에 의해 형성된, 이중 코일 단백질 CfpA(Cytoplasmic 필라멘트 단백질 A, Q56336)로 구성된 함께 부품 가교와 내부 세포막 앵커들에 의해 연결을 공유한다.[30][31일]반면 속 Treponema, 스피로헤타, Pillotina, Leptonema, Hollandina과 Diplocalyx에 가면 그들은 하지만, Treponema primitia의 예대로 몇몇 종들 참여 안 해 있다.[32][33][34][35]5x6nm의 단면 치수로(horizontal/vertical)그들은eukaryal 중간 필라멘트의 직경 범위(IFs)(-15nm)에 속한다.Treponema denticola 세포는 CfpA 단백질 형태는 염색체 DNA분리 결함, 표현형 또한 이 생물체의 병원성에 오래 연결된 세포 부족하다.[36][37]다른 세포 초미세 구조는 원형질막 주위 편모 필라멘트 다발,의 부재는 세포질 리본 모양의 구조물을 변경하지 않는다.[38]

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b c d Gitai Z (March 2005). "The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture". Cell. 120 (5): 577–86. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. PMID 15766522. S2CID 8894304.
  2. ^ a b Bi EF, Lutkenhaus J (November 1991). "FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli". Nature. 354 (6349): 161–4. Bibcode:1991Natur.354..161B. doi:10.1038/354161a0. PMID 1944597. S2CID 4329947.
  3. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (June 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. doi:10.1242/jcs.165563. PMID 25788699.
  4. ^ a b Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC (June 2012). "Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani". The Journal of Biological Chemistry. 287 (25): 21121–9. doi:10.1074/jbc.M112.341016. PMC 3375535. PMID 22514279.
  5. ^ Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC (April 2010). "Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA". Journal of Molecular Biology. 397 (4): 1031–41. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010. PMID 20156449.
  6. ^ Wickstead B, Gull K (August 2011). "The evolution of the cytoskeleton". The Journal of Cell Biology. 194 (4): 513–25. doi:10.1083/jcb.201102065. PMC 3160578. PMID 21859859.
  7. ^ Shih YL, Rothfield L (September 2006). "The bacterial cytoskeleton". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (3): 729–54. doi:10.1128/MMBR.00017-06. PMC 1594594. PMID 16959967.
  8. ^ Michie KA, Löwe J (2006). "Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton" (PDF). Annual Review of Biochemistry. 75: 467–92. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. PMID 16756499. Archived from the original (PDF) on November 17, 2006.
  9. ^ Graumann PL (December 2004). "Cytoskeletal elements in bacteria". Current Opinion in Microbiology. 7 (6): 565–71. doi:10.1016/j.mib.2004.10.010. PMID 15556027.
  10. ^ Desai A, Mitchison TJ (July 1998). "Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications". BioEssays. 20 (7): 523–7. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L. PMID 9722999.
  11. ^ Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins I, Errington J, Czaplewski LG (September 2008). "An inhibitor of FtsZ with potent and selective anti-staphylococcal activity". Science. 321 (5896): 1673–5. Bibcode:2008Sci...321.1673H. doi:10.1126/science.1159961. PMID 18801997. S2CID 7878853.
  12. ^ Haeusser DP, Margolin W (April 2016). "Splitsville: structural and functional insights into the dynamic bacterial Z ring". Nature Reviews. Microbiology. 14 (5): 305–19. doi:10.1038/nrmicro.2016.26. PMC 5290750. PMID 27040757.
  13. ^ Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W (November 2004). "New insights into the structural organization of eukaryotic and prokaryotic cytoskeletons using cryo-electron tomography". Experimental Cell Research. 301 (1): 38–42. doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.005. PMID 15501443.
  14. ^ a b Gitai Z, Dye N, Shapiro L (June 2004). "An actin-like gene can determine cell polarity in bacteria". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (23): 8643–8. doi:10.1073/pnas.0402638101. PMC 423248. PMID 15159537.
  15. ^ Garner EC, Campbell CS, Mullins RD (November 2004). "Dynamic instability in a DNA-segregating prokaryotic actin homolog". Science. 306 (5698): 1021–5. Bibcode:2004Sci...306.1021G. doi:10.1126/science.1101313. PMID 15528442. S2CID 14032209.
  16. ^ Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K (June 2002). "Prokaryotic DNA segregation by an actin-like filament". The EMBO Journal. 21 (12): 3119–27. doi:10.1093/emboj/cdf320. PMC 126073. PMID 12065424.
  17. ^ a b Gitai Z (February 2006). "Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges". Current Biology. 16 (4): R133-6. doi:10.1016/j.cub.2006.02.007. PMID 16488865.
  18. ^ Jiang S, Narita A, Popp D, Ghoshdastider U, Lee LJ, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Oda T, Koh F, Larsson M, Robinson RC (March 2016). "Novel actin filaments from Bacillus thuringiensis form nanotubules for plasmid DNA segregation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 113 (9): E1200-5. Bibcode:2016PNAS..113E1200J. doi:10.1073/pnas.1600129113. PMC 4780641. PMID 26873105.
  19. ^ a b c Ettema TJ, Lindås AC, Bernander R (May 2011). "An actin-based cytoskeleton in archaea". Molecular Microbiology. 80 (4): 1052–61. doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07635.x. PMID 21414041.
  20. ^ Yutin N, Wolf MY, Wolf YI, Koonin EV (February 2009). "The origins of phagocytosis and eukaryogenesis". Biology Direct. 4: 9. doi:10.1186/1745-6150-4-9. PMC 2651865. PMID 19245710.
  21. ^ Ghoshdastider U, Jiang S, Popp D, Robinson RC (July 2015). "In search of the primordial actin filament". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (30): 9150–1. doi:10.1073/pnas.1511568112. PMC 4522752. PMID 26178194.
  22. ^ Akıl, Caner; Tran, Linh T.; Orhant-Prioux, Magali; Baskaran, Yohendran; Manser, Edward; Blanchoin, Laurent; Robinson, Robert C. (18 August 2020). "Insights into the evolution of regulated actin dynamics via characterization of primitive gelsolin/cofilin proteins from Asgard archaea". PNAS. 117 (33): 19904–19913. bioRxiv 10.1101/768580. doi:10.1073/pnas.2009167117. PMC 7444086. PMID 32747565.
  23. ^ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (December 2003). "The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape". Cell. 115 (6): 705–13. doi:10.1016/S0092-8674(03)00935-8. PMID 14675535. S2CID 14459851.
  24. ^ Shih YL, Le T, Rothfield L (June 2003). "Division site selection in Escherichia coli involves dynamic redistribution of Min proteins within coiled structures that extend between the two cell poles". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (13): 7865–70. Bibcode:2003PNAS..100.7865S. doi:10.1073/pnas.1232225100. PMC 164679. PMID 12766229.
  25. ^ Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P (May 2008). "Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro". Science. 320 (5877): 789–92. Bibcode:2008Sci...320..789L. doi:10.1126/science.1154413. PMID 18467587. S2CID 27134918.
  26. ^ Koch MK, McHugh CA, Hoiczyk E (May 2011). "BacM, an N-terminally processed bactofilin of Myxococcus xanthus, is crucial for proper cell shape". Molecular Microbiology. 80 (4): 1031–51. doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x. PMC 3091990. PMID 21414039.
  27. ^ Hay NA, Tipper DJ, Gygi D, Hughes C (April 1999). "A novel membrane protein influencing cell shape and multicellular swarming of Proteus mirabilis". Journal of Bacteriology. 181 (7): 2008–16. doi:10.1128/JB.181.7.2008-2016.1999. PMC 93611. PMID 10094676.
  28. ^ Kühn J, Briegel A, Mörschel E, Kahnt J, Leser K, Wick S, Jensen GJ, Thanbichler M (January 2010). "Bactofilins, a ubiquitous class of cytoskeletal proteins mediating polar localization of a cell wall synthase in Caulobacter crescentus". The EMBO Journal. 29 (2): 327–39. doi:10.1038/emboj.2009.358. PMC 2824468. PMID 19959992.
  29. ^ Sycuro LK, Pincus Z, Gutierrez KD, Biboy J, Stern CA, Vollmer W, Salama NR (May 2010). "Peptidoglycan crosslinking relaxation promotes Helicobacter pylori's helical shape and stomach colonization". Cell. 141 (5): 822–33. doi:10.1016/j.cell.2010.03.046. PMC 2920535. PMID 20510929.
  30. ^ Izard J, McEwen BF, Barnard RM, Portuese T, Samsonoff WA, Limberger RJ (February 2004). "Tomographic reconstruction of treponemal cytoplasmic filaments reveals novel bridging and anchoring components". Molecular Microbiology. 51 (3): 609–18. doi:10.1046/j.1365-2958.2003.03864.x. PMID 14731266.
  31. ^ You Y, Elmore S, Colton LL, Mackenzie C, Stoops JK, Weinstock GM, Norris SJ (June 1996). "Characterization of the cytoplasmic filament protein gene (cfpA) of Treponema pallidum subsp. pallidum". Journal of Bacteriology. 178 (11): 3177–87. doi:10.1128/jb.178.11.3177-3187.1996. PMC 178068. PMID 8655496.
  32. ^ Izard J (2006). "Cytoskeletal cytoplasmic filament ribbon of Treponema: a member of an intermediate-like filament protein family". Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. 11 (3–5): 159–66. doi:10.1159/000094052. PMID 16983193. S2CID 40913042.
  33. ^ Murphy GE, Matson EG, Leadbetter JR, Berg HC, Jensen GJ (March 2008). "Novel ultrastructures of Treponema primitia and their implications for motility". Molecular Microbiology. 67 (6): 1184–95. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06120.x. PMC 3082362. PMID 18248579.
  34. ^ Izard J, Renken C, Hsieh CE, Desrosiers DC, Dunham-Ems S, La Vake C, Gebhardt LL, Limberger RJ, Cox DL, Marko M, Radolf JD (December 2009). "Cryo-electron tomography elucidates the molecular architecture of Treponema pallidum, the syphilis spirochete". Journal of Bacteriology. 191 (24): 7566–80. doi:10.1128/JB.01031-09. PMC 2786590. PMID 19820083.
  35. ^ Izard J, Hsieh CE, Limberger RJ, Mannella CA, Marko M (July 2008). "Native cellular architecture of Treponema denticola revealed by cryo-electron tomography". Journal of Structural Biology. 163 (1): 10–7. doi:10.1016/j.jsb.2008.03.009. PMC 2519799. PMID 18468917.
  36. ^ Izard J, Samsonoff WA, Limberger RJ (February 2001). "Cytoplasmic filament-deficient mutant of Treponema denticola has pleiotropic defects". Journal of Bacteriology. 183 (3): 1078–84. CiteSeerX 10.1.1.488.5178. doi:10.1128/JB.183.3.1078-1084.2001. PMC 94976. PMID 11208807.
  37. ^ Izard J, Sasaki H, Kent R (2012). "Pathogenicity of Treponema denticola Wild-Type and Mutant Strain Tested by an Active Mode of Periodontal Infection Using Microinjection". International Journal of Dentistry. 2012: 549169. doi:10.1155/2012/549169. PMC 3398590. PMID 22829826.
  38. ^ Izard J, Samsonoff WA, Kinoshita MB, Limberger RJ (November 1999). "Genetic and structural analyses of cytoplasmic filaments of wild-type Treponema phagedenis and a flagellar filament-deficient mutant". Journal of Bacteriology. 181 (21): 6739–46. doi:10.1128/JB.181.21.6739-6746.1999. PMC 94139. PMID 10542176.