투불린

Tubulin
투불린
PDB 1ia0 EBI.jpg
kif1a atp형식의 머리-마이크로튜브 복합구조
식별자
기호투불린
PfamPF00091
Pfam 씨CL0442
인터프로IPR003008
프로사이트PDOC00201
SCOP21tub / SCOPe / SUPFAM

분자생물학에서 튜불린은 구상 단백질의 튜불린 단백질 슈퍼 패밀리나 그 슈퍼 패밀리의 멤버 단백질 중 하나를 지칭할 수 있다. α-와 β-tubulins는 중합하여 진핵 세포골격의 주요 성분인 마이크로튜브로 만든다.[1] 미세관(microtubulle)은 유사분열을 포함한 많은 필수 세포 과정에서 기능한다. 튜불린 결합제는 DNA 분리를 위해 필요한 미세관 역학을 억제해 암세포를 죽인다.

eukaryotes에는 모든 종에 존재하는 것은 아니지만, tubulin superfamily의 6개 구성원이 있다(아래 참조).[2][3] α와 β 튜불린은 모두 약 50 kDa의 질량을 가지며 따라서 액틴과 유사한 범위에 있다(질량은 약 42 kDa). 이와는 대조적으로 튜불린 폴리머(마이크로튜브)는 원통형 특성상 액틴 필라멘트보다 훨씬 큰 경향이 있다.

투불린은 오래 전부터 진핵생물에 특유하다고 생각되었다. 그러나 최근 들어 몇몇 원핵 단백질은 튜불린과 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.[4][5][6][7]

특성화

투불린은 진화적으로 보존된 투불린/FtsZ 계열의 GTPase 단백질 도메인이 특징이다.

이 GTPase 단백질 영역은 박테리아와 아고세아에 널리 퍼져있는 박테리아 단백질 TubZ,[8][7] 고고 단백질 CetZ,[9] FtsZ 단백질 계열뿐만 아니라 모든 진핵 투불린 체인에 있다.[4][10]

함수

미세관

주요 기사: 미세관
Tubulin and Microtubule Metrics Infographic
튜불린 및 미세관 측정 기준

α- 및 β-tubulin 중합체를 동적 마이크로튜브로 만든다. eukaryotes에서 마이크로튜브는 세포골격의 주요 구성 요소 중 하나이며, 구조 지지, 세포내 이동, DNA 분리를 포함한 많은 프로세스에서 기능한다.

5-프로토필라멘트의 세균 미세관(왼쪽; 진한 파란색의 BtubA; 밝은 파란색의 BtubB)과 13-프로토필라멘트의 진핵 미세관(오른쪽; 흰색의 α-tubulin; 검은색의 β-tubulin)의 구조 비교. 솔기와 출발-헬리크는 각각 녹색과 빨간색으로 표시된다.[12]

마이크로튜브는 α-와 β-튜브의 조광기로 조립된다. 이러한 서브유닛은 등전점이 5.2와 5.8 사이에 있는 약간 산성이다.[13] 각각 약 50 kDa의 분자 중량을 가진다.[14]

마이크로튜브를 형성하기 위해, α-와 β-튜브의 디머는 GTP에 결합하고 GTP 바인딩 상태에 있는 동안 마이크로튜브의 (+) 단부에 조립한다.[15] β-tubulin 서브유닛은 마이크로튜브의 플러스 엔드에, α-tubulin 서브유닛은 마이너스 엔드에 노출된다. 디머가 마이크로튜브에 통합된 후, β-tubulin 서브유닛에 결합된 GTP의 분자는 결국 마이크로튜브 프로토필라멘트를 따라 디머간 접촉을 통해 GDP로 가수분해된다.[16] α-tubulin 서브유닛에 결합된 GTP 분자는 전체 공정 동안 가수 분해되지 않는다. 튜불린 다이머의 β-tubulin 부재가 GTP 또는 GDP에 결합되어 있는지 여부는 마이크로튜브 내 조광기의 안정성에 영향을 미친다. GTP에 묶인 조광기는 미세관(micro tubulle)으로 조립하는 경향이 있는 반면, GDP에 묶인 조광기는 분해되는 경향이 있기 때문에 이 GTP 사이클은 미세관의 동적 불안정성을 위해 필수적이다.

세균 미세관

박테리아의 프로스테코박터 속에서는 α-와 β-투불린의 호몰로가 확인되었다.[5] 이들은 세균성 튜불린으로 식별하기 위해 BtubA와 BtubB로 지정되었다. 둘 다 α-와 β-튜브린 모두에 동질감을 나타낸다.[17] 구조적으로는 진핵 투불린과 매우 유사하지만, 샤페론 프리 폴딩과 약한 조광화 등 몇 가지 독특한 특징을 가지고 있다.[18] 극저온 전자현미경 검사 결과, BtubA/B는 체내 미세관(microtubule)을 형성하고 있으며, 보통 13개가 들어 있는 진핵 미세관(eukaryotic microtubule)과는 대조적으로 이들 미세관(microtube)은 5개의 원단만 구성하는 것으로 나타났다.[12] 후속 시험관내 연구는 BtubA/B가 네 가닥의 '미니 마이크로튜브'를 형성한다는 것을 보여주었다.[19]

원핵 분열

FtsZ는 세포 분열에서 기능하는 거의 모든 박테리아와 고고학에서 발견되며, 분열 세포의 중간에 있는 링에 위치하며, 세포 외피를 함께 수축시켜 세포를 꼬집어 내는 단백질 그룹인 디비좀의 다른 성분들을 모집한다. FtsZ는 체외에서 튜브, 시트, 링으로 중합할 수 있으며 체내 동적 필라멘트를 형성한다.

TubZ는 박테리아 세포분열 시 낮은 복사수 플라스미드를 분리하는 기능을 한다. 단백질은 튜불린 호몰로겐 특이한 구조를 형성한다; 두 개의 나선 필라멘트가 서로 감싸고 있다.[20] 관련 없는 플라스미드 분할 단백질 ParM은 유사한 구조를 보이기 때문에 이 역할에 대한 최적의 구조를 반영할 수 있다.[21]

세포 모양

CetZ 함수는 플롬폴릭 할로아케아에서 세포 모양의 변화로 나타난다. 헤일로페락스 화산에서는 CetZ가 판 모양의 세포 형태에서 수영 운동성을 나타내는 막대 모양의 형태로 분화하는데 필요한 동적 세포골격 구조를 형성한다.[9]

종류들

진핵의

튜불린 슈퍼 패밀리는 6개 패밀리(알파-(α), 베타-(β), 감마-(β), 델타-(Δ), 엡실론-(ε), 제타-(ζ) 튜불린(ζ)을 포함한다.[22]

α-투불린

인간 α-tubulin 하위 유형에는 다음이 포함된다.[citation needed]

β-투불린

테트라히메나 sp 내 β-tubulin.

인간 투불린에 결합하는 것으로 알려진 모든 약물은 β-투불린에 결합한다.[23] 여기에는 paclitaxel, 콜치약, 빈카 알칼로이드 등이 포함되며, 각각 β-tubulin에 뚜렷한 결합 부위가 있다.[23]

또 여러 가지 항충제제는 고농축 진핵생물이 아닌 웜 내 β-투불린의 대장약 부지를 우선 대상으로 한다. 메벤다졸은 여전히 인간과 드로소필라 β-튜브린에 어느 정도 결합 친화력을 유지하고 있지만,[24] 알벤다졸은 거의 독점적으로 벌레와 다른 하부 진핵물질의 β-튜브린에 결합한다.[25][26]

클래스 III β-tubulin은 뉴런으로만 표현되는 미세관류 원소로, 신경조직 내 뉴런 전용 식별자로 인기가 높다.[27] 다른 이소형 β-tubulin보다 훨씬 느리게 콜치약을 결합한다.[28]

클래스 VI β-tubulin이라고도 불리는 β1-tubulin은 아미노산 염기서열 수준에서 가장 많은 다이버전트다.[29][30] 인간의 메가카리모체와 혈소판에만 표현되며 혈소판 형성에 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.[30] 등급 VI β-tubulin이 포유류 세포에서 발현되었을 때 미세관망의 붕괴, 미세관 파편 형성을 유발하며, 궁극적으로는 메가카리모세포와 혈소판 등에 존재하는 구조물과 같은 한계대역을 유발할 수 있다.[31]

카타닌은 β-tubulin subunits에서 미세관(microtubulin)을 분리한 단백질 복합체로 뉴런과 고등식물에서 빠른 미세관(microtubulle) 이송에 필요하다.[32]

인간 β-tubulin 하위 유형:[citation needed]

γ-투불린

γ-튜브 링 콤플렉스(--TuRC)

마이크로튜브의 핵 및 극지향은 튜불린 계열의 또 다른 구성원인 tub-Tubulin이 중요하다. 그것은 주로 센트로솜과 스핀들 폴 본체에서 발견되는데, 이것들은 가장 풍부한 미세관핵의 영역이기 때문이다. 이들 오르가넬에서는 γ-튜브풀린 링 콤플렉스(γ-TuRCs)로 알려진 복합체에서 여러 개의 γ-튜브풀린 및 기타 단백질 분자가 발견되는데, 이는 미세튜브의 (+) 끝을 화학적으로 모방하여 마이크로튜브가 결합할 수 있게 한다. γ튜브풀린은 또한 조광기로서, tub튜브풀린소형복합체( (γTuSC)의 일부로서 다이머와 γTuRC 사이의 중간크기의 일부로서 격리되어 있다. tub튜브풀린은 미세관핵화의 가장 잘 이해되는 메커니즘이지만, 일부 연구에서는 돌연변이와 RNAi st에서 알 수 있듯이, 특정 세포가 그 부재의 부재를 적응할 수 있다는 것이 밝혀졌다.그 정확한 표현을 억제한 우디들 γ-TuRC를 형성해 마이크로튜브를 핵화하고 조직하는 것 외에도 γ-tubulin은 다발과 메쉬워크로 조립되는 필라멘트로 중합할 수 있다.[33]

인간 γ-튜브형 서브타입은 다음을 포함한다.

γ-튜브 링 콤플렉스 멤버:

Δ 및 ε-Tubulin

델타(Δ)와 엡실론(epsilon) 튜불린은 중심점에서 국부화되는 것으로 밝혀졌으며, α와 β- 형태만큼 잘 연구되지는 않지만, 중심 구조와 기능에 역할을 할 수 있다.

인간 Δ- 및 ε-tubulin 유전자는 다음을 포함한다.[citation needed]

ζ-투불린

많은 진핵생물에는 제타 튜불린(IPR004058)이 존재하지만, 태반 포유류를 포함한 다른 것에는 빠져 있다. 다원성 상피세포의 중심부의 기저발 구조와 관련이 있는 것으로 나타났다.[3]

프로카리오틱

부튜브A/B

VtubA(Q8GCC5)와 BtubB(Q8GCC1)는 Verrucomicrobial속 Prosteccacter의 일부 박테리아 종에서 발견된다.[5] 진핵 투불린에 대한 그들의 진화적 관계는 비록 그들이 측면 유전자 전이에 의한 진핵 혈통에서 유래했을지는 몰라도 불분명하다.[18][17] 다른 세균성 호몰로그램에 비해 진핵 튜불린과 훨씬 유사하다. 조립된 구조에서 BtubB는 α-tubulin, BtubA는 β-tubulin과 같은 역할을 한다.[34]

FtsZ

많은 박테리아와 에우리아칼리지아세포는 FtSZ를 사용하여 이항분열을 통해 분열한다. 모든 엽록체들과 박테리아의 내시사이비오시스로부터 파생된 오르간인 일부 미토콘드리아도 FtsZ를 사용한다.[35] 그것은 최초로 확인된 원핵 세포골격계 단백질이었다.

터브즈

TubZ(Q8KNP3; pBt156)는 바실러스 튜링겐시스(Bacillus turingiensis)에서 플라스미드 유지관리에 필수적인 것으로 확인되었다.[7] 그것은 TubR(Q8KNP2; pBt157)이라는 DNA 결합 단백질에 결합하여 플라스미드를 끌어당긴다.[36]

CetZ

CetZ(D4GVD7)는 메타노미크로비아와 할로박테리아의 유리아과 성운에서 발견되며, 세포 형태 분화에 기능한다.[9]

페이지 튜불린

피크즈라이크바이러스(Phikzlike virus)의 페이지는 세라티아 페이지 PCH45뿐만 아니라 껍질 단백질(Q8SDA8)을 사용하여 페이지 핵이라고 불리는 핵 같은 구조를 형성한다. 이 구조는 복제와 전사 기계뿐만 아니라 DNA를 감싸고 있다. 그것은 제한 효소와 타입 I CRISPR-Cas 시스템 같은 호스트 방어로부터 페이징 DNA를 보호한다. 다양한 명칭의 PhuZ(B3FK34)와 gp187인 스핀들형 튜불린은 세포핵을 중심에 두고 있다.[37][38]

오디나르카에오타 튜불린

열수생 오디나르카게오타(OdinTubulin)에서 추출한 아스가르드 고고아 튜불린은 진짜 튜불린으로 확인되었다. OdinTubulin은 진핵 미세관(eukaryotic microtubulin)과 가장 유사한 양성자 및 프로토타입을 형성하지만 FtsZ와 더 유사한 링 시스템으로 조립되므로 OdinTubulin은 FtsZ와 미세관성형 튜불린 사이의 중간을 나타낼 수 있다. [39]

약리학

투불린은 빈카알칼로이드제[40][41][42] 빈블라스틴과 빈크리스틴,[43][44] 파클리탁셀과 같은 항암제의 대상이다.[45] 항충약 메벤다졸과 알벤다졸은 물론 항전제 콜치약은 튜불린에 결합해 미세관 형성을 억제한다. 전자가 궁극적으로 벌레에 의한 세포사멸을 초래하는 반면 후자는 중성미자의 운동성을 구속하고 인간의 염증을 감소시킨다. 항풍구제인 그리세풀빈은 미세관 형성을 목표로 하며 암 치료에 응용이 가능하다.

변환 후 수정

주요 기사: 미세관 § 변환 후 수정

마이크로 관에 통합되면, 튜불린은 많은 변환 후 수정을 축적하는데, 그 중 많은 부분이 이러한 단백질에 고유한 것이다. 이러한 수정에는 데티로스화,[46] 아세틸화, 폴리글루타밀화, 폴리글리실화, 인산화, 유비쿼터스화, 섬모일화, 팜티토일화가 포함된다. 투불린은 급성 세포 손상과 같은 동안 산화적 변형과 집적 현상이 일어나기 쉽다.[47]

오늘날에는 몇몇 미세관들에서 행해지는 아세틸화에 대한 많은 과학적 연구가 이루어지고 있는데, 특히 α-튜브 N-아세틸전달효소(ATAT1)에 의한 것이 많은 생물학적, 분자적 기능에 중요한 역할을 하고 있다는 것이 증명되고 있으며, 따라서 그것은 또한 많은 인간의 질병, 특히 신경학적 질병과도 관련이 있다.

참고 항목

참조

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