CD93

CD93
CD93
식별자
별칭CD93, C1QR1, C1qR(P), C1qRP, CDW93, ECSM3, MXRA4, dJ737E23.1, CD93 분자
외부 IDOMIM: 120577 MGI: 106664 HomoloGene: 7823 GeneCard: CD93
직교체
인간마우스
엔트레스
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_012072

NM_010740

RefSeq(단백질)

NP_036204

NP_034870

위치(UCSC)Chr 20: 23.08 – 23.09MbChr 2: 148.28 – 148.29Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

CD93(Cluster of Differentation 93)은 인간에서 CD93 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다.[5][6][7]CD93은 C형 렉틴 트랜섬브레인 수용체로 세포-세포 접착 과정뿐만 아니라 숙주 방어에서도 역할을 한다.[7]

가족

CD93은 잘 특징지어지는 항응고제인 엔도시알린(CD248)과 CLC14A[9], 혈보모둘린 등 3명의 다른 멤버가 포함된 그룹 [8]XIV C-Type 렉틴 계열에 속한다.모두 C형 렉틴 도메인, 도메인과 같은 일련의 표피 성장 인자, 고도로 글리코실화된 뮤신 같은 도메인, 독특한 트랜섬브레인 도메인, 짧은 세포질 꼬리를 포함하고 있다.그들의 강한 호몰로지, 20번 염색체에서의 근접성 때문에 CD93은 중복 이벤트를 통해 혈보모둘린 유전자에서 발생했다고 제안되어 왔다.

표현

CD93은 원래 생쥐에서 AA4.1 단클론 항체를 사용하여 초기 B 세포 표식기로 식별되었다.[10][11]그리고 나서 이 분자는 혈액 속의 성숙한 세포의 전체 스펙트럼을 발생시키는 조혈모세포의 초기 모집단에서 발현되는 것으로 나타났다.현재 CD93은 혈소판, 단세포, 미세혈구, 내피세포 등 매우 다양한 세포에 의해 발현되는 것으로 알려져 있다.면역 체계에서 CD93은 또한 중성미자, 활성 대식세포, B세포 전구체, 비장의 T2 단계까지, 덴드리트 세포의 부분집합과 자연 킬러 세포에도 표현된다.CD93의 분자특성화를 통해 이 단백질이 투입성 C1q 수용체로 확인된 인간 단백질인 C1qRp와 동일하다는 것을 밝혀냈다.[12]C1q는 보완활성화단백질에 속하며, 보어의 고전적인 경로 활성화에 큰 역할을 하며, 이것이 막 공격 콤플렉스의 형성으로 이어진다.C1q는 또한 박테리아 포자세포증 개선, 세포사멸 또는 바이러스의 중화 등과 같은 다른 면역학적 과정에도 관여한다.놀랍게도, 항-C1qRp는 C1q의 강화된 Phagocytosis를 현저하게 감소시킨 것으로 나타났다.보다 최근의 연구는 C1qRp가 CD93 단백질과 동일하다는 것을 확인했지만, 생리학적 조건 하에서 CD93과 C1q 사이의 직접적인 상호작용을 증명하지 못했다.최근에는 B세포 분화 후기 중에 CD93이 다시 발현되고, CD93은 플라즈마 세포 성숙 마커로 이 맥락에서 사용될 수 있다는 것이 밝혀졌다.CD93은 저급 교모종이나 정상 뇌에 비해 4급 교모종 혈관조영법으로 차등표현되며 환자의 생존불량과 상관관계가 있는 높은표현으로 나타났다.[13][14]

함수

CD93은 처음에는 C1q의 수용체라고 생각되었으나, 지금은 세포간 접착과 세포외 세포의 간극에 관여하고 있는 것으로 생각된다.이 단백질의 세포내 세포질 꼬리는 CD93 기능에 관련될 수 있는 보존도가 높은 두 개의 도메인을 포함하고 있다.실제로, 고도로 충전된 axtamembrane 영역은 투과된 단백질을 세포골격과 연결시키고 세포골격을 개조하는 역할을 하는 것으로 알려진 단백질인 moesin과 상호작용을 하는 것으로 밝혀졌다.이 과정은 CD93이 관련될 수 있는 세 가지 기능인 접착, 이동포자낭증 모두에 있어 중요한 것으로 보인다.

후기 B세포 분화의 맥락에서 CD93은 면역 후 높은 항체 십일조를 유지하고 골수에서 장수 플라즈마 세포의 생존에 중요한 것으로 나타났다.실제로 CD93 결핍 생쥐는 면역 시 높은 항체 수준을 유지하지 못하고 골수에서 항원 특이 혈장세포의 양을 낮게 표시했다.

내피세포의 맥락에서 CD93은 관모형성뿐만 아니라 내피세포 접착, 세포 확산, 세포 이동, 세포 양극화에 관여한다.[14]최근이 CD93의 상호 작용을 통해 세포외 기질 gycoprotein MMRN2.[15]Absence CD93의 또는 그 반응 파트너 MMRN2을 내피 세포에서 세포외 기질 단백질fibronectin 원섬유 형성 감소된 인테 그린 B1활성화의 붕괴로 통한다 내피 세포 역학을 통제할 수 있는 것으로 밝혀졌다.[15]

CD93은 교모종 발달에 중요한 역할을 한다.교모종이 있는 CD93 녹아웃 생쥐는 종양 크기가 작고 생존력이 향상되었다.[14]종양은 또한 섬유소성 섬유유전증을 보이고 B1 활성화에서 통합이 감소하는 것을 보여준다.[15]

참고 항목

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000125810 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000027435 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Nepomuceno RR, Henschen-Edman AH, Burgess WH, Tenner AJ (February 1997). "cDNA cloning and primary structure analysis of C1qR(P), the human C1q/MBL/SPA receptor that mediates enhanced phagocytosis in vitro". Immunity. 6 (2): 119–29. doi:10.1016/S1074-7613(00)80419-7. PMID 9047234.
  6. ^ Webster SD, Park M, Fonseca MI, Tenner AJ (January 2000). "Structural and functional evidence for microglial expression of C1qR(P), the C1q receptor that enhances phagocytosis". Journal of Leukocyte Biology. 67 (1): 109–16. doi:10.1002/jlb.67.1.109. PMID 10648005. S2CID 14982216.
  7. ^ a b "Entrez Gene: CD93 CD93 molecule".
  8. ^ Khan KA, McMurray J, Mohammed FM, Bicknell R (2019). "C-type lectin domain group 14 proteins in vascular biology, cancer and inflammation". FEBS Journal. 286 (17): 3299–3332. doi:10.1111/febs.14985. PMC 6852297. PMID 31287944.
  9. ^ Mura M, Swain RK, Zhuang X, Vorschmitt H, Reynolds G, Durant S, Beesley JF, Herbert JM, Sheldon H, Andre M, Sanderson S, Glen K, Luu NT, McGettrick HM, Antczak P, Falciani F, Nash GB, Nagy ZS, Bicknell R (January 2012). "Identification and angiogenic role of the novel tumor endothelial marker CLEC14A". Oncogene. 31 (3): 293–305. doi:10.1038/onc.2011.233. PMID 21706054.
  10. ^ McKearn JP, Baum C, Davie JM (January 1984). "Cell surface antigens expressed by subsets of pre-B cells and B cells". Journal of Immunology. 132 (1): 332–9. PMID 6606670.
  11. ^ Zekavat G, Mozaffari R, Arias VJ, Rostami SY, Badkerhanian A, Tenner AJ, Nichols KE, Naji A, Noorchashm H (June 2010). "A novel CD93 polymorphism in non-obese diabetic (NOD) and NZB/W F1 mice is linked to a CD4+ iNKT cell deficient state". Immunogenetics. 62 (6): 397–407. doi:10.1007/s00251-010-0442-3. PMC 2875467. PMID 20387063.
  12. ^ McGreal EP, Ikewaki N, Akatsu H, Morgan BP, Gasque P (May 2002). "Human C1qRp is identical with CD93 and the mNI-11 antigen but does not bind C1q". Journal of Immunology. 168 (10): 5222–32. doi:10.4049/jimmunol.168.10.5222. PMID 11994479.
  13. ^ Dieterich LC, Mellberg S, Langenkamp E, Zhang L, Zieba A, Salomäki H, Teichert M, Huang H, Edqvist PH, Kraus T, Augustin HG, Olofsson T, Larsson E, Söderberg O, Molema G, Pontén F, Georgii-Hemming P, Alafuzoff I, Dimberg A (November 2012). "Transcriptional profiling of human glioblastoma vessels indicates a key role of VEGF-A and TGFβ2 in vascular abnormalization". The Journal of Pathology. 228 (3): 378–90. doi:10.1002/path.4072. PMID 22786655. S2CID 31223309.
  14. ^ a b c Langenkamp E, Zhang L, Lugano R, Huang H, Elhassan TE, Georganaki M, Bazzar W, Lööf J, Trendelenburg G, Essand M, Pontén F, Smits A, Dimberg A (November 2015). "Elevated expression of the C-type lectin CD93 in the glioblastoma vasculature regulates cytoskeletal rearrangements that enhance vessel function and reduce host survival". Cancer Research. 75 (21): 4504–16. doi:10.1158/0008-5472.CAN-14-3636. PMID 26363010.
  15. ^ a b c Lugano R, Vemuri K, Yu D, Bergqvist M, Smits A, Essand M, Johansson S, Dejana E, Dimberg A (August 2018). "CD93 promotes β1 integrin activation and fibronectin fibrillogenesis during tumor angiogenesis". The Journal of Clinical Investigation. 128 (8): 3280–3297. doi:10.1172/JCI97459. PMC 6063507. PMID 29763414.

추가 읽기

외부 링크