LRP1
LRP1
저밀도 리포단백질 수용체 관련 단백질 1(LRP1)은 α-2-마크로글로불린 수용체(A2MR), 아폴리포단백질 E 수용체(APOER) 또는 분화 클러스터 91(CD91)로도 알려져 있으며 수용체 매개성 엔도사이토시스 세포막에서 발견되는 수용체를 형성하는 단백질이다.사람의 경우 LRP1 단백질은 LRP1 [5][6][7]유전자에 의해 암호화된다.LRP1은 또한 중요한 신호 전달 단백질이며, 따라서 리포단백질 대사 및 세포 운동성과 같은 다양한 생물학적 과정과 신경변성 질환, 아테롬성 동맥경화증, [8][9]암과 같은 질병과 관련이 있습니다.
구조.
LRP1 유전자는 600kDa 전구단백질을 암호화하고, 이는 골기복합체에서 퓨린에 의해 처리되어 515kDa 알파사슬과 85kDa 베타사슬이 비공유적으로 [8][10][11]결합된다.LRP1은 LDLR 패밀리의 멤버로서 시스테인이 풍부한 보체형 반복체, EGF(유전자) 반복체, β프로펠러 도메인, 막 통과 도메인 및 세포질 [9]도메인을 포함한다.LRP1의 세포외 도메인은 알파 사슬이며,[8][9][10][11] 알파 사슬은 각각 2, 8, 10, 11개의 시스테인이 풍부한 보체형 반복을 포함하는 4개의 리간드 결합 도메인(번호 I-IV)을 포함한다.이러한 반복은 세포외 기질 단백질, 성장인자, 단백질 분해효소, 단백질 분해효소 억제제 복합체 및 리포단백질 [8][9]대사에 관여하는 다른 단백질과 결합합니다.4개의 도메인 중 II와 IV는 단백질의 리간드의 [11]대부분을 결합한다.EGF 반복 및 β-프로펠러 도메인은 내부 엔도솜과 같은 낮은 pH 조건에서 리간드를 방출하는 역할을 하며, β-프로트롤러는 리간드 결합 [9]반복에서 리간드를 치환하는 것으로 가정된다.막 통과 도메인은 100-잔류 세포질 꼬리를 포함하는 β-사슬이다.이 꼬리는 내구성 및 [8]신호 전달에서 단백질의 기능을 담당하는 두 개의 NPxY 모티브를 포함합니다.
기능.
LRP1은 LDLR 계열의 일원으로 여러 조직에서 보편적으로 발현되지만 혈관 평활근 세포(SMC), 간세포 및 [8][9]뉴런에 가장 풍부하다.LRP1은 세포 내 신호 전달 및 내구성에서 중요한 역할을 하며, 따라서 지질 및 리포단백질 대사, 단백질 분해효소 분해, 혈소판 유도 성장인자 수용체 조절, 통합 성숙 및 재활용, 혈관조절, 혈중 뇌장벽 조절을 포함한 많은 세포 및 생물학적 과정에 관여한다.투과성, 세포 성장, 세포 이동, 염증, 아포토시스뿐만 아니라 신경변성 질환, 아테롬성 동맥경화증, [7][8][9][10][11]암과 같은 질병들.LRP1은 분해하기 위해 일체형 [9][10][11]막 단백질 또는 어댑터 단백질과 결합하여 공동 수용체로서 표적 단백질을 리소좀에 결합함으로써 단백질 활성을 조절하는 데 주로 기여한다.리포단백질 대사에서 LRP1과 APOE 사이의 상호작용은 세포 내 cAMP 수치 상승, 단백질 키나제 A 활성 증가, SMC 이동 억제, 그리고 궁극적으로 혈관 [9]질환에 대한 보호로 이어지는 신호 경로를 자극한다.막결합 LRP1은 단백질분해효소 및 억제제의 내구성 클리어런스를 실행하지만, 그 외도메인의 단백질 분해 분해에 의해 유리 LRP1이 막결합 형태와 경쟁하여 [8]클리어런스를 방해할 수 있다.ADAM10,[12] ADAM12,[13] ADAM17[14] 및 MT1-MMP와 [13]같은 LRP1의 단백질 분해 분해 분해에 관여하고 있으며, 또한 LRP1은 지속적으로 막에서 내구성되어 세포 [9]표면으로 재생됩니다.아포토시스에서의 LRP1의 역할은 불분명하지만 ERK1/2 신호 캐스케이드를 트리거하여 셀 생존을 [15]촉진하기 위해서는 tPA가 LRP1을 바인드해야 합니다.
임상적 의의
알츠하이머병
뉴런은 기능을 하기 위해 콜레스테롤을 필요로 한다.콜레스테롤은 세포 표면의 LRP1 수용체를 통해 아폴리포단백질E(apoE)에 의해 뉴런으로 수입된다.알츠하이머의 원인인자는 아밀로이드 전구체 단백질의 대사에 의해 매개되는 LRP1의 감소로 신경 콜레스테롤 감소와 아밀로이드 [16]베타 증가를 초래하는 것으로 이론화되었다.
LRP1은 또한 혈액-뇌 [17][18]장벽을 통해 뇌에서 말초까지의 Aβ의 효과적인 클리어에도 관여한다.LRP1은 혈액-뇌 장벽과 관련된 성세포 및 주변세포와 상호작용하는 경로를 매개한다.이를 뒷받침하기 위해 인간 및 질병의 [19][20]동물 모델에서 정상적인 노화 및 알츠하이머병의 결과로 내피세포에서 LRP1 발현이 감소한다.이 클리어런스 메커니즘은 apoE 아이소폼에 의해 조절되며, apoE4 아이소폼의 존재는 혈액-뇌 [21]장벽의 시험관내 모델 Aβ의 전이를 감소시킨다.간극 감소는 적어도 부분적으로 셰다아제에 의한 LRP1의 엑토도메인 배출이 증가하여 가용성 LRP1이 형성되어 더 이상 Aβ 펩타이드를 [22]전이시킬 수 없게 된 결과로 보인다.
또한 뇌에 구리가 과도하게 축적되는 것은 혈중 뇌장벽을 가로지르는 아밀로이드 β의 LRP1 매개 클리어런스 감소와 관련이 있다.이 결손 클리어런스는 알츠하이머병에 [23]기여하는 것으로 생각되는 신경독성 아밀로이드 베타의 형성에 기여할 수 있다.
심혈관 질환
연구는 심혈관 질환과 관련된 세포 프로세스에서 LRP1의 다양한 역할을 설명했다.아테롬성 동맥경화는 뇌졸중이나 심장마비와 같은 심혈관 질환의 주요 원인이다.간에서 LRP1은 혈액순환에서 [24][25]아테로겐성 리포단백질(카이로미크론 잔존물, VLDL) 및 기타 프로아테로겐성 리간드의 제거에 중요하다.LRP1은 혈관 평활근세포에서 [26][27]PDGFR-β의 활성과 세포 국재성을 조절함으로써 아테롬성 동맥경화증에 콜레스테롤 의존적인 역할을 한다.마지막으로 대식세포 중 LRP1은 세포외 매트릭스 변조 및 염증 [28][29]반응을 통해 아테롬성 동맥경화에 영향을 준다.
암
LRP1은 종양유전에 관여하며 종양억제제로 제안된다.특히 LRP1은 플라즈민, 우로키나아제형 플라즈미노겐 활성제, 메탈로프로테이나아제 등의 단백질분해효소를 클리어하는 기능을 하며, 그 부재는 암 침윤 증가와 관련이 있다.그러나 다른 연구들은 LRP1이 암 침해를 촉진할 수도 있다는 것을 보여주었기 때문에 정확한 메커니즘은 더 많은 연구가 필요하다.암에서 LRP1의 억제 기능을 위한 하나의 가능한 메커니즘은 2-히드록시신남알데히드(HCA)의 LRP1 의존성 엔도사이토시스(Endocytosis)를 포함하며, 결과적으로 펩신 수치를 감소시키고, 결과적으로 종양 [9]진행을 일으킨다.또는 LRP1은 [8]침투를 돕기 위해 ERK 및 JNK 경로를 통해 암세포의 국소 접착 분해를 조절할 수 있다.또한 LRP1은 PAI-1과 상호작용하여 비만세포(MC)를 모집하고 그 탈과립을 유도하여 MC 매개체 방출, 염증반응 활성화 및 교종의 [10]발생을 초래한다.
상호 작용
LRP1은 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.
- A2-마크로글로불린,[9]
- β-아밀로이드 전구체 [9]단백질
- APBB1,[30]
- APOE,[9][31][32]
- 아프로티닌[9]
- C1S/C1q [9]억제제
- CALR,[9][33]
- CD44,[8]
- 카이로미크론[9]
- 외포자충 단백질,[9]
- 수집,[9]
- 보완 C3,[9]
- CTGF,[9]
- DLG4,[34]
- 엘라스타제[9]
- 인자 IXa,[9]
- 계수 VIIa,[9]
- 피브로넥틴[9]
- 겐타마이신[9]
- GIPC1,[34]
- 열충격 단백질: gp96, hsp70, hsp90,[35]
- 헤파린 보조인자 [9]II
- 간 [9]리파아제
- ITGB1BP1,[34]
- 락토페린,[9]
- 리포단백질 [9]리파아제
- LPL,[36][37][38]
- MAPK8IP1,[34]
- MAPK8IP2,[34]
- 미드카인[9]
- MMP13,[8][9]
- MMP2,[8]
- MMP9,[8][9]
- 신경 [9]서핀
- 넥신-1,[9]
- NOS1AP,[34]
- PAI 2,[8]
- PAI-1,[8][10]
- PDGF,[9]
- tPA,[8][9]
- uPA,[8][9]
- 폴리믹신 B,[9]
- 단백질 C [9]억제제
- 슈도모나스 엑소톡신 [9]A
- 랩,[9]
- 리신 A,[9]
- SHC1,[39][40] 및
- 스핑고리지질활성화단백질[9]
- SYNJ2BP[34]
- 타트[9]
- 트롬빈[9]
- THBS1,[9][41][42][43]
- 트롬보스폰딘 [9]2
- TIMP1,[8]
- TIMP2,[8]
- TIMP3,[8]
- 조직 인자 경로 [9]억제제
- 플랫,[44][45]
- 형질전환 성장인자-β,[9]
- PLAUR,[46]
- VLDL,[9]
인터랙티브 패스 맵
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Statin 경로 편집
- ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있습니다."Statin_Pathway_WP430".
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
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외부 링크
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